Zur Analogie zwischen lebender Materie und Proteosomen. 65 
scheinung ist nun das Verhalten der labilen und stabilen Form der Proteo- 
somen. Setzt man zu einer Koffeinlösung, in welcher Spirogyra-Fäden 
sich seit mehreren Tagen befunden haben, einige Tropfen der verdünnten 
Ruzika-Mischung, so daß die Lösung nur sehwach gefärbt erscheint, 
so sind nach einem Tage!) alle labilen Proteosomen intensiv rot, die 
koagulierten Proteosomen aber in den abgestorbenen Zellen tief hlan, 
ein instruktives Bild, welches einen überraschenden Anbliek gewährt. 
Sehr schön demonstriert sich aueh der Übergang vom labilen in 
den stabilen Zustand der Proteosomen. In manchen noch lebenden 
Zellen nämlich hat ausnahmsweise die Koagulation der Proteosomen 
schon begonnen, ist aber noch nicht vollendet. In diesem Falle sind die 
Proteosomen violett (Mischfarbe). Es gibt ferner, wenn auch sehr ver- 
einzelt, Fälle, bei denen in noch lebenden Zellen die Koagulation der 
Proteosomen sehon vollendet ist. In diesen Fällen ist nur ein tiefes 
Blau zu sehen, ein Beweis, daß das Methylenblau durch das lebende 
Zytoplasma ehenso leieht eindringt, als das Neutralrot. 
Von Wert war es noch, auch die mit 0,1%, Ammoniak fixierten 
Koffeinproteosomen (s. oben) mit der Ruzika-Mischung zu prüfen. 
Es ergab sich hier, daß sich diese überall mit Neutralrot färbten. Hier 
also verhielt sich sowohl das labile als auch das Amino-Eiweiß der 
Proteosomen völlig gleich, während im Methylgrün-Versuch im Gegen- 
teil die mit Ammoniak fixierten Proteosomen, das Amino-Fiweiß, sich 
wie die koagulierten verhielten. Dieser fundamentale Unterschied ist 
aber leicht begreiflich: Bei der Ruzika-Mischung handelt es sich 
nur um spezifische Speicherung, bei Methylgrün-Versuch aber um 
eine chemische Aktion, wobei das Methylgrün in das Anilinvioleft 
zurückverwandelt wird und diese chemische Aktion kann nieht mehr 
geleistet werden, wenn die labilen Gruppen im aktiven Eiweiß durch 
Ammoniakaufnahme verändert sind und ihre Labilität verloren haben: 
denn damit ist sicher auch die chemische Leistungsfähigkeit ver- 
schwunden. 
Auch gegen Chinon verhält sich die labile und die stabile Form 
der Proteosomen verschieden. Die lahile Form färbt sich dureh Chinon 
intensiv gelb, die stabile aber braun. Eine braune Färbung liefert Chinon 
nieht nur mit gewöhnlichen Proteinstoffen, sondern mit verschiedenen 
anderen Körpern, wie Phenolen und Glukosiden. 
1) Bei stärkerer Konzentration kann man schon nach einigen Stunden das 
Resultat erkennen, allein man riskiert dabei das Absterlen der meisten Zellen. 
Flora, Bi. 100. ” 
