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REVUE BIBLIOGRAPHIQUE. 189 
ainsi que le rôle des acides aminés introduits dans le milieu en réaction. 
Cependant, s'il est vrai que la tyrosine constitue le réactif par excel- 
lence de la tyrosinase, plusieurs phénols sont attaqués à la fois par la 
laccase et par la tyrosinase, ce qui oblige à employer pour les essais un 
ferment plus pur que celui des Champignons qui contient toujours de la 
laccase et méme d'autres substances actives. Aussi M. Chodat utilise-t-il 
le ferment extrait des tubercules de pomme de terre qui n'est pas souillé 
par un mélange de laccase. 
Cette tyrosinase de Solanum a une action marquée sur le p-crésol 
qui, à son contact, passe au jaune, puis au jaune-orangé. La méme colo- 
ration s'obtient avec une tyrosinase de Champignons privée de laccase 
par vieillissement, par exemple, tandis qu'avec un ferment non purifié, 
la coloration vire au rouge-cerise. Ce rougissement tient à la présence 
d'acides aminés, de glycocolle, par exemple, qui reproduisent la réaction 
rouge, passant méme au violet, puis au bleu, si on les mélange à de la 
tyrosinase pure. 
L'action de la tyrosinase pure sur les polypeptides à tyrosine, en pré- 
sence du p-crésol, permet, en prenant certaines précautions, de déceler, 
au cours d'une peptolyse peptique, l'apparition des peptides à tyrosine. 
Il est également possible de mettre en évidence les acides aminés ou les 
peptides qui prennent naissance au cours d'une peptolyse profonde. 
Quant aux anhydrides des polypeptides, ils ne produisent pas la réaction 
des acides aminés, ou la produisent incomplètement. 
Le caractére amino-acide des polypeptides étant ainsi facile à recon- 
naitre, il est possible d'appliquer la méthode de Chodat à l'étude des 
ferments protéolytiques (pepsinases, tryptases) dans les sucs animaux ou 
végétaux. Cette réaction permettra également de différencier l'activité des 
Bactéries liquéfiantes vis-à-vis de la gélatine. M.. Chodat a pu, au cours 
de ses premières recherches, noter ainsi, entre les Bactéries, des diffé- 
rences trés sensibles au point de vue de leur action dégradante plus ou 
moins marquée sur les produits de la peptolyse de la gélatine. Cette 
action est d'ailleurs beaucoup plus profonde que ne le pensaient certains 
auteurs, pour lesquels le ferment liquéfiant serait une simple gélatinase : 
en réalité, il s'agit le plus souvent d'une tryptase bien caractérisée. 
Certaines Algues, le Scenedesmus quadricauda, par exemple, provo- 
quent également une peptolyse marquée de la gélatine allant jusqu'au 
Stade amino-acide. L. L. 
CHODAT (R.). — Nouvelles recherches sur les ferments oxydants 
(suite). V. les matiéres protéiques et leurs dérivés en présence 
du réactif p-crésyl-tyrosinase (II). — Extr. des Arch. des Sc. phys. 
et nat., IV* p., t. XXXIII, Genéve, 1912, p. 225. 
