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liquide limpide comme de 1'eau, ou plus ou moins colore, selon la purete du produit. 

 Si cette solution est ensuite concentree au-dessus de la lauipe a gaz, le liquide restant 

 se ramasse, a un moment donne, en une goutte huileuse, qui n'adhere plus a la lame 

 de platine, sur laquelle elle roule et se deplace. Ce phenomene, tres caracteristique, 

 se produit meme avec de la leucine incompletement purifiee (SCHERER). Une solution 

 aqueuse de leucine, additionnee d'une trace de quinone solide et d'une goutte d'une 

 solution de carbonate de sodium, donne une forte coloration violette. Cette reaction se 

 produit aussi avec d'autres acides amines et avec les proteiques (WURSTER) (38). - - La 

 leucine ne donne pas, avec le furfurol et 1'acide sulfurique concentre, la coloration rosee 

 que Ton obtient avec la tyrosine. Avec le reactif de FRCEHDE (acide sulfomolybdique), 

 avec le chlorure d'or et 1'acide formique (reactif d'AxENFELD), la leucine se colore en 

 bleu, reaction qu'elle partage avec diverses autres substances (PICKERING) (39). -- La leu- 

 cine reduit a chaud le nitrate mercureux a 1'etat de mercure metallique (HOFMEISTER). 

 - Un tres bon caractere de la leucine, c'est sa transformation en son acide hydan- 

 toique. On chauffe la leucine avec deux a trois fois son poids d'uree et un peu d'eau 

 de baryte dans un ballon ouvert, jusqu'a disparition de 1'odeur d'ammoniaque. On filtre 

 ensuite, on lave le filtre avec de 1'eau, et on concentre au bain-marie; puis le liquide, 

 filtre a nouveau, s'il y a lieu, est acidifie avec precaution par de 1'acide acetique. 

 L'acide /-leucine hydantoique se precipite a 1'etat cristallise. II est tres peu soluble 

 dans 1'eau, facilement soluble dans les alcalis, soluble dans 1'alcool, insoluble dans 

 Tether. L'alcool 1'abandonne en longueo aiguilles, qui fondent avec degagement de gaz 

 ;'i 20jj (Lippicn) (40). On pent caracteriser ainsi 1 centigramme de leucine. 



Physiologic. -- Comme la leucine est un constituant de tous les proteiques et que 

 dans certaines albumines elle fait plus du quart du poids de la molecule, 1'histoire de 

 ses destinees dans 1'organisme represente une partie importante de 1'etude de la degra- 

 dation ou de la synthese des proteiques. Dans cette etude, on rencontre d'abord la leu- 

 cine dans le contenu intestinal avec les autres acides amines, constituants des pro- 

 teiques (KUTSCHER et SEEMANN; K. GLAESSNER) (41,42). On ignore ce que devient cet acide 

 amine apres, ou peut-etre meme deja pendant son absorption par la paroi intestinale. 

 Sert-elle dans la paroi intestinale meme a la reconstitution de prott'iques nouveaux, 

 propres aTespececonsideree, oubien cette reconstruction n'a-t-elle lieu que plus loin, au 

 niveau des tissus? C'est tout le probleme, non encore resolu, de 1'assimilation des pro- 

 teiques qui se presente ici et que nous n'avons pas a etudier dans cet article. Plus loin 

 on voit reparaitre la leucine dans les tissus, et ici vraisemblablement comme produit 

 de la degradation des proteiques parle faitdu travail des tissus. La leuciue, a la verite, 

 n'a ete saisie dans les tissus normaux que tout a fait exceptionnel lenient (voy. au 

 debut de cet article), sans doute parce qu'elle represente un produit intermediaire, 

 que le travail de degradation conduit aussitfit plus loin. Le cliien et le lapin detruisent, en 

 effet, la leucine qu'on introduit dans leur organisme, et ici il est interessant de consta- 

 ter que la leucine dextrogyre, non naturelle (voy. plus haut), n'est pas detruite, et que 

 si Ton fait ingerer la racemique (dMeucine), le composant gauche seul est complete- 

 ment detruit chez le lapin (\VOHLGEMUTH; ABDERHALDEN et SAMUELY) (43-44). On ne peut 

 done que soupconner une production reguliere de leucine dans les tissus au cours de la 

 degradation normale des proteiques, mais on saisit ce corps dansle sang et dans 1'urine 

 au cours de 1'atrophie jaune aigue (jusqu'a 3 gr. 2 par litre de sang dans un cas rap- 

 porte par C. NEUBERG et P. E. RICHTER (45) et dans d'autres cas pathologiques cites au 

 debut de cet article. Aussi admet-on, en general, que la leucine constitue, avec les autres 

 acides amines des proteiques, la premiere etape de la simplification de ces materiaux. 



II est probable que la leucine subit eusuite, comme les autres acides amines, une 

 desamination, avec production intermediaire de Tacide a-ictonique correspondant, 

 puis de 1'acide renfermant un atome de carbone de moins, ici 1'acide isovaleranique 

 (0. NEUBAUER) (46). Quant u 1'ammoniaque ainsi Iib6ree, elle sert a la production de 

 1'uree. Du moins ABDERHALDEN et BABKIX (47) ont vu que la leucyl-leucine est complete- 

 ment bridt-e chez le chien et que 1'azote de ce dipeptide apparait dans 1'urine a 1'etat 

 d'uree. Mais que devient le reste non azot6 de la molecule? Ici deux hypotheses se pre- 

 sentent, qui d'ailleurs ne s'excluent pas Tune 1'autre. En premier lieu, 1'acide gras, 

 produit de la desamination, continuerait a descendre 1'echelle de la degradation orgu- 



