98 Zweites Eapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



sich um einen proteosenartigen Stoff handeln durfte, wahrend HIRSCH- 

 FELD und LANDWEHR(I), sowie FRANKEL und HAMBURG^) die Eiweifi- 

 natur der Diastase in Abrede stellen. Ahnlich steht es bezuglich des 

 Hefeinvertins. Der Bericht vor CL. FERMI (3) fiber stickstoffreie En- 

 zyme ist vorerst wohl mit Reserve aufzunehmen. Dem Magenpepsin 

 gaben PEKELHARING (4) und NENCKI(B) die hochkomplizierte Zusammen- 

 setzung eines Nucleoproteids, und FRIEDENTHAL (6) hat sogar alle En- 

 zyme als Nucleoproteide angesehen. Angesichts dieser schwerwiegenden 

 Differenzen hat es auch keinen Zweck, auf die vorhandenen Elementar- 

 analysen (7) naher einzugehen. Nach PANZER (8) binden Enzyme (Diastase, 

 Invertin) sehr viel Chlorwasserstoffgas und verlieren ihre Wirksamkeit; 

 die (iibrigens nicht naher bekannte) HCl-Bindung kann nur sehr locker 

 sein, da im Vakuum HC1 wieder abgegeben wird und Diastase sogar 

 wieder wirksam wird. 



Die kolloiden Eigenschaften wasseriger Enzymlosungen sind in 

 letzter Zeit mit einigem Erfolg studiert worden. So steht es durch die 

 Feststelluiigen von ZuNz(9) aufier Zweifel, dafi bestimmte Enzymlosungen 

 oberflachenaktiv sind, und dafi es sich hier um lyophile Sole handelt. 

 In anderen Fallen wird wohl die Losung weniger hoch dispers sein und 

 man wird es nur mit suspensionsartigen Solen zu tun haben. Die 

 Adsorptionseigenschaften aufiern sich naturgemaB bei den Enzymen, deren 

 Wirkungen bereits durch minimale Stoffmengen ausgeubt werden, in 

 hohem MaBe. Die Adsorption durch festes Eiweifi oder Bleiphosphat 

 lieB sich vielfach als Mittel zur Anreicherung an Enzym beniitzen(IO) 

 und man kann diese Adsorptionsverbindung nach JACOBY(H) bei Fibrin- 

 flocken, welche peptisches oder tryptisches Enzym gespeichert halten, 

 durch Zusatz von Saure oder Alkalien wieder losen. Die verschieden 

 starke Adsorption von differenten Enzymen an Filtrierpapier hat GRUSS (12) 

 dazu benutzt, um manche Enzyme aus Pflanzenextrakten von begleitenden 

 Enzymen zu trennen (,,Capillarisation" von GRUSS). Nach HAMBURGER (13) 

 kann man Agarplatten, welche auf Enzym produzierende Flachen aufgelegt 

 werden, dazu beniitzen, um Enzyme, selbst in ihrer Lokalisation, nachzu weisen. 

 Aus den eingehenden Untersuchungen von DAUWE(14), HEDLN(IB), MICHAE- 

 Lis(l6) sei besonders auf die Versuche des letztgenannten Forschers hin- 

 gewiesen, welche gezeigt haben, dafi das elektrische Verhalten des Adsorbens 

 fur Aufnahme und Nichtaufnahme bestimmter Enzyme entscheidend ist. 

 Kaolin, welches nur basische Farbstoffe adsorbiert, also sich sauer ver- 

 halt, adsorbiert Invertin nicht. Hingegen wird dieses Enzym ausgesprochen 



1) HIKSCHFELD u. LANDWEHR, Pfliig. Arch., 39, 499. 2) S. FRANKEL u. 

 HAMBURG, Hofmeisters Beitr., 8, 389 (1906). 3) CL. FERMI, Lo sperimentale 

 (1896), p. 245. 4) C. A. PEKELHARING, Ztsch. physiol. Chem., 35, 8 (1902). - 

 5) M. NENCKI u. N. SEEBER, Ztsch. physiol. Chem., 32, 291 (1901); Arch. sc. biol. 

 PStersbourg, 9, 47 (1902). 6) H. FRIEDENTHAL, Arch. Anat. Phvsiol. (1900), p. 

 181. P. A. LEVENE, Journ. Amer. Chem. Soc., 23, 505 (1901). 7) Vgl. DDCLAUX, 

 1. c. p. 109 und EFFRONT, 1. c. p. 23. 8) TH. PANZER, Ztsch. physiol. Chem., 

 82, 276 (1912). 9) E. ZUNZ, Archiv. di Fisiol. (1910), 7, 137. 10) Vgl. A. W. 

 PETERS, Journ. Biol. Chem., 5, 367 (1908). R. NEUMEISTER, Ztsch. f. Biol., jo, 453 

 (1894). A. WURTZ, Compt. rend., 93, 1104 (1881). 11) M. JACOBY, Biochem. 

 Ztsch., 2, 144, 247 (1906); 4, 21 (1907). 12) J. GRUSS, Ber. Botan. Ges., 26a, 620 

 (1908); 27, 313 (1909). Verhandl. Naturf. Ges. (1910) fe), /, 72. Biologie u. Ca- 



Eillaranalyse der Enzyme (Berlin 1912). 13) H. J. HAMBURGER, Archiv. Ne"er- 

 md. sc. exact. (2), 7j, 428 (1908). 14) F. DAUWE, Hofmeisters Beitr., 6, 426 

 (1905). - 15) S. G. HEDIN, Biochem. Journ., 2, 81, 112 (1907). Ergebn. d. Physiol., 

 9, 433 (1910). 16) L. MICHAELIB u. M. EHRENREICH, Biochem. .Ztsch., to, 283 

 (1908); 12, 26 (1908). 



