108 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganifimus. 



5 10 15 20 30 40 50 60 

 Invertzucker in g . . 0,05 0,11 0,18 0,35 0,40 1,65 2,20 2,21 



KJELDAHL(I) fand bei 15 Minuten langer Einwirkung von Malz- 

 diastase auf Starkekleister folgende Werte fiir die Reduktionskraft: 



Temperatur 18,5 35 54 63 66,5 68 70 



Reduktionskraft .... 17,5 40,5 41,5 42 34 29 18 



Als EinfluB der Vorwarmung fanden KJELDAHL und BOURQUELOT 

 bei Diastase, daB die Dextrinbildung gesteigert, aber die Maltosebildung 

 herabgesetzt wird. Erhitzte man MalzaufguB 10 Minuten lang auf 



63 | f Maltose 63 % Dextrin 37 % 



68 \ so erhielt man { 65 % 65 



o/ 



/o 



70 } ( 17,4 % 82,6 % 



Diese Erfahrung spricht zu gunsten der Ansicht, daB die Diastase kein 

 einheitliches Enzym ist. 



Die Enzymwirkungen zeigen ein ausgesprochenes .,Temperatur- 

 optimum", welches zwischen 4060 C zu liegen pflegt. Eine Zu- 

 samraenstellung einer Reihe diesbezuglicher Resultate ist bei DUCLAUX (2) 

 zu finden. Das Optimum schwankt iibrigens selbst bei Enzymen der- 

 selben Species (Invertin aus Ober- und Unterhefe; Pepsin von Warm- 

 und Kaltblutern) beziiglich der Hohenlage. Das Vorhandeusein eines 

 Temperaturoptimums ist nichts Charakteristisches fiir die Enzym- 

 wirkungen; ERNST (3) hat auch fur die Knallgaskatalyse des Platinsol ein 

 Temperaturoptimum konstatieren konnen. Das TemperaUiroptimum der 

 Enzymwirkungen bildet sich offenbar durch Superposition zweier Vor- 

 gange, der Steigerung des Enzymzerfalls (Enzymverminderung) und der 

 Geschwindigkeitszunahme der Enzymreaktion mit zunehmender Tempe- 

 ratur heraus. Sobald der Effekt der Enzymzerstorung so bedeutend 

 ist, daB er durch den Effekt der Reaktionsgeschwindigkeitszunahme 

 nicht mehr gedeckt werden kann, tritt der Wendepunkt der Kurve ein 

 und das Optimum der Enzymwirkung ist uberschritten (4). Eine experi- 

 mentelle Stiitze finden wir hierbei auch in den Feststellungen TAM- 

 MANNS (5) iiber die Abhangigkeit des Endpunktes der Emulsm - Amyg- 

 dalinkatalyse von der Temperatur. Die Reaktion ist bei keiner Tempe- 

 ratur vollstandig. Bei niederen Temperaturen dauert es langer. ehe 

 der Endzustand erreicht ist, es wird bei kleiner Anfangsgeschwindigkeit 

 begonnen und die Wirkung langere Zeit fortgesetzt. Bei hoheren Tempe- 

 raturen ist die Anfangsgeschwindigkeit gro'Ber, das Geschwindigkeits- 

 maximum wird bald erreicht und es erfolgt rasch ein Abfall. Man kommt 

 praktisch mit der Enzymwirkung am weitesten, wenu man bei niederer 

 Temperatur und mit groBeren Enzymmengen arbeitet. Will man in 

 kurzer Zeit moglichst hohen Umsatz erzielen, so ist die Anwendung 

 hoherer Temperatur zu empfehlen. 



Durch den EinfluB der Vorwarmung ist es iibrigens leicht ver- 

 standlich, daB bei Angaben fiber die Lage des Temperaturoptimums die 

 Zeitdauer des Versuches beigefugt werden muB, da fflr kiirzere Zeiten ein 

 hoheres Optimum herauskommen muB. In der Tat fanden BERTRAND 



1) Zit. nach EFFRONT, I. c. p. 118. 2) DUCLAUX, 1. c. p. 180. -- 3) ERNST, 

 Ztech. physik. Chem., 37, 476 (1901). 4) Vgl. die graphische Darstellung bei 

 DUCLAUX, 1. c. p. 194. - 5) TAMMANN, Ztsch. physik. Chem., 18, 426 (1895). 



