5. Allgemeine Chemie der Enzyme. Ill 



verstandlich. Wie H ATA (1 )gezeigt hat, braucht aber die Fallung durch Schwer- 

 metallsalze nicht das Enzym direkt zu betreffen, sondern es kann unveran- 

 dertes Enzym durch Sublimatniederschlage in dem eiweifihaltigen Mih'eu mit 

 niedergerissen werden, ohne selbst verandert zu werden. Dadurch erklart 

 es sich, daB zur Inaktivierung von Pepsin, Trypsin und Lab viel mehr Subli- 

 mat notig ist als bei Diastase oder Katalase, welche bereits durch sehr kleine 

 HgClg-Konzentrationen geschadigt werden. Auch kann man durch Zusatz 

 von Kaliumcyanid die Fermente nach der Sublimatfallung innerhalb ge- 

 wisser Grenzen reaktivieren, bei eiweifiarmen Medien auch durch Kalium- 

 sulfid. Metallkolloide, die EiweiB als Schutzmittel enthalten, wirken nach 

 PINCUSSOHN (2) auf Trypsin und Pepsin hemmend, wahrend man durch 

 Sole, die durch elektrische Zerstaubung hergestellt wurden, immer nur 

 stimulierenden EinfluB beobachtet. Die Saurekonzentration, welche die 

 Enzymtatigkeit bei Hefe hindert, liegt nach DRABBLE und SCOTT (3) bei 

 etwa V 10 Mol pro Liter fur die starken Mineralsauren. Borsaure wird iiber- 

 einstimmend als wirkungslos bezeichnet (4). Daten iiber Hemmung durch 

 Alkalien bei Diastase lieferte QUINAN (5). Jod wirkt ausgesprochen hemmend. 

 Wahrend Hydroperoxyd nicht allgemein alsEnzymparalysator gelten kann(6), 

 wirkt Ozon auf verschiedene Enzyme kraftig hemmend ein (7). Arsenite 

 haben nach BUCHNER (8) eine inkonstante Hemmungswirkung auf Zymase. 

 Angaben iiber die hemmende Wirkung von Neutralsalzen auf Enzyme 

 finden sich bei COLE (9) und beziiglich Katalase bei SANTESSON (1 0) ; die 

 Grenze liegt bei Katalase bei n / 10 Salzlosung. Kalksalze hemmen ofters 

 ausgesprochen (1 1 ). GroBere Mengen von Chloroform haben entschieden 

 hemmenden EinfluB auf Enzyme (12), und VANDEVELDE(13) empfiehlt des- 

 wegen als ein Mittel, welches wohl die Fliissigkeit steril halt, jedoch die 

 Enzyme nicht schadigt, eine Losung von Jodoform in Aceton als Zusatz. 

 Formaldehyd hemmt Enzyme schon in Spuren; von Acetaldehyd muB 

 man nach BOURQUELOT und DANJOU(14) aber bereits 10% zusetzen, um 

 Emulsinwirkung zu hemmen, wahrend 10 % Chloralhydrat noch so gut wie 

 gar nicht wirkt. Auch andere Hypnotica (Hedonal, Veronal), sowie Anti- 

 pyrin und Pyramidon scheinen Enzymreaktionen sehr wenig zu beein- 

 f lussen (1 5). Hemmung durch Alkaloide [Nicotin (1 6), Chinin (1 7)] ist mehrf ach 

 bekannt geworden, ebenso hemmen auch manche Anilinfarbstoffe(18). Doch 

 bedarf dieses ganze empirische Material dringend einer umfassenden Neu- 

 bearbeitung vom Standpunkte der modernen Kolloidchemie. Eine der 

 besten Arbeiten, die bisher vorhegen, hat SENTER(19) iiber die Beeinflussung 



1) S. HATA, Biochein. Ztsch., 17, 156 (1909). 2) L. PINCUSSOHN, Biochem. 

 Ztsch., 40, 307 (1912). 3) E. DRABBLE u. D. G. SCOTT, Biochem. Journ., 2, 340 

 (1907). 4) Vgl. R. A. CBIPPS, Chem. Zentr. (1897), 77, 500. H. AGULHON, 

 Compt. rend., 148, 1340 (1909); Ann. Inst. Pasteur, 24, 495 (1909). 5) C. QUINAN, 

 Journ. Biol. Chem. 6, 53 (1909). 6) Vgl. A. J. VANDEVELDE, Hofmeisters Beitr., 

 5, 558 (1904). L. E. WALBUM, Berlin, klin. Woch.schr. (1911), Nr. 43. 7) W. 

 SIGMUND, Zentr. f. Bakt. II, 14, 400 (1905). 8) E. BUCHNER u. R. RAPP, Ber. 

 Chem. Ges., 31, 209 (1898). 9) S. W. COLE, Journ. of Physiol., jo, 202; 281 

 (1903). 10) C. G. SANTESSON, Skand. Arch. Physiol., 23, 99 (1909). 11) W. 

 v. MORACZEWSKI, Pflug. Arch., 6t>, 32 (1897). BOURQUELOT u. HERISSEY, C. r. 

 Soc. Biol., 55, 176 (1903). 12) FOKKER, Zentr. f. med. Wiss. (1891),- p. 454 

 DUBS, Virch. Arch., 134, 519 (1893). 13) A. J. VANDEVELDE, Biochem. Ztsch., 

 3, 315 (1907); 40, 1 (1912). 14) E. BOURQUELOT u. E. DANJOU, C. r. Soc. Biol., 

 (23. Nov. 1906). 15) J. TYSEBAERT, Ann. et Bull. Soc. Roy. Sci. me"d, et natur. 

 (Bruxelles 1911), p. 189. 16) P. MORAT, C. r. Soc. Biol. (1893), p. 116, fur In- 

 vertin und Emulsin. 17) E. LAQUEUR, Arch..exp. Pathol., 55, 240 (1906). M. 

 GONNERMANN, Pfliig. Arch., /oj, 225 (1904). BROWN u. NEILSON, Zentr. Physiol. 

 (1905), p. 468. 18) S. MERESHOWSKY, Zentr. Bakt. II, //, 33 (1903). 19) G. 

 SENTER, Proceed. Roy. Soc. Lond., 74, 201 (1904). 



