112 Zweites Kapitel: Die cheraischeu Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



der Katalasewirkung (Blutkatalase oder Hamase) geliefert. Wie eine etwa 

 vorkommende Reaktivierung oder ,,Erholung" eines Enzyms nach der ,,Ver- 

 giftung" aufzufaesen ist, lehren die erwahnten Feststellungen HATAS iiber 

 Sublimatwirkung. DaB solche Reaktivierungen nach Applikation geringer 

 Giftmengen besonders leicht durch Zerstorung des Paralysators geschehen 

 konnen, braucht keine besondere Darlegung zu erfahren. 



Alle erwahnten Enzymparalysatoren sind uicht spezifisch und nur 

 selten gegen hohe Temperaturen etnpfindlich. Die biologischen Er- 

 fahrungen haben uns jedoch zahlreiche von der lebenden Zelle erzeugte 

 Paralysatoren kennen gelehrt, welche streng spezifisch ein bestimnftes 

 Enzym inaktivieren, ebenso wie die Enzyme selbst in minimalen Mengen 

 wirksam sind, und ausgepragt thermolabilen Charakter haben. HILDB- 

 BRANDT(1) hat zuerst beobachtet, dafi nach intravenoser Injektion von 

 Mandelemulsinlosung nach einiger Zeit das Blutserum des betreffenden 

 Versuchstieres die Fahigkeit gewann, ira Reagensglase die Emulsin- 

 wirkung energisch zu hemmen. MORGENROTH (2) stellte dasselbe Ver- 

 halten fiir das Serum nach Injektion von Labferment fest. Seit dieser 

 Zeit haben aufierordentlich zahlreiche ITntersuchungen ergeben, daB fast 

 alle tierischen und pflanzlichen Enzyme die Eigenschaft haben, die Bil- 

 dung eines Anti-Enzyms, wie man diese Stoffe seither nennt, zu er- 

 regen. Nur fiir die Katalase ist es bisher nicht gelungen, die Antigen- 

 Reaktionen im Tierkorper zu erhalten(3). Dasjenige was BATTELLI und 

 STERN (4) als ,,Antikatalase" beschrieben haben, sollte nach diesen Autoren 

 selbst nur einen in verschiedenen tierischen Geweben vorkommenden 

 Hemmungskorper bezeichnen, nicht aber das Antiferment der Katalase. 

 Doch wird es sich empfehlen den Namen von ,,Antienzymen" fiir die wirk- 

 lichen Antistoffe von Fermenten zu reservieren, wie sie nach Einverleibung 

 von Enzymen in die Blutbahn entstehen und alle anderen Heininungs- 

 vorgange davon zu trennen. So mochte ich weder die erwahnte ,.Anti- 

 katalase" als Antienzym gelten lassen, noch die von PORTER (5) ent- 

 deckten Hemmungskorper, welche in Gegenwart von Kollediummembranen 

 aus Enzymen entstehen und letztere inaktivieren, noch die beim Er- 

 hitzen von Pepsinlosungen entstehenden inaktivierenden Substanzen (6), 

 noch endlich auch die von BuCHNER(7) studierte ,,Antiprotease" aus 

 HefepreBsaft, welche die Zymase gegen das gleichzeitig anwesende tryp- 

 tische Enzym schiitzt. Alles dies sind keine typischen Antienzyme. 



Hingegen kommen zweifellos typische Antikorper fiir Enzyme oderAnti- 

 fermente auch im normalen Stoffwechsel von Tieren und Pflanzen vor, wo 

 sie wichtige regulatorische Funktionen im Stoffwechsel zu erfiillen haben. 

 Das zuerst aufgefundene Antiferment im normalen Stoffwechsel war das 

 von mir (8) im Gewebssafte geotropisch gereizter Wurzelspitzen eruierte 

 Antienzym, welches die fermentative Oxydation der aus dem Tyrosin 



1) H. HILDEBRANDT, Virch. Arch., 13', 5 (1893). 2) J. MORGENROTH, 

 Zentr. f. Bakt. I, 26, 349 (1899); 07, 721 (1900). Autilab: HEDIN, Ztsch. physiol. 

 Chera., 77, 229 (1912). 3) H. DE WAELE u. VANDEVELDE, Biochem. Ztsch., 9, 

 264 (1908). 4) F. BATTELLI u. L. STERN, Ebenda, 10, 275 (1908). 5) A. E. 

 PORTER, Quart. Journ. exp. Physiol., 3, 375 (1910); Biochem Ztsch., 25, 301 (1910). 



6) Vgl. O. MOHR, Woch.schr. f. Brauerei, 22, 501 (1905). S. G. HEDIN, Ztsch. 

 physiol. Chera., 76, 355 (1912), erhielt einen das arteigene Lab spezifisch hemmenden 

 Stoff dureh Behandlung des Magenschleimhautextraktes init schwachem Ammoniak. 



7) E. BUCHNER u. H. HAHN, Biochem. Ztsch, 26, 171 (1910). - - 8) F. CZAPEK, 

 Ber. Bot. Ges., 20, 464 (1902); 21, IV (1903). 



