6. Kinetik der Enzymreaktionen. 115 



flufi auf die Wirkung der Leberdiastase. In manchen Fallen ist man 

 noch durchaus im Uuklaren, worauf man beobachtete forderade Wir- 

 kungen zuriickfuhren soil. So wird nach PAVY und BYWATERS(I) die 

 Invertinwirkung durch Zusatz von Hefeabkochung gefordert, und BUCH- 

 NER (2) sak die Zymase der Hefe durch gekochten Hefeprefisaft aktiviert 

 werden. In dem letzteren Falle haudelt es sich vielleicht urn organische 

 Phosphorverbindungen. 



Die Aktivierung von Enzymen kann aber auch durch thermolabile 

 Antiferment erzeugende Stoffe von vo'lligemEnzymcharakterbedingtwerden. 

 Man nennt diese merkwiirdigen biologischen Aktivatoren Kinasen oder 

 Kofermente. PAWLOW hat zuerst gezeigt, dafi frischer reiner Pan- 

 kreassaft nicht tryptisch wirkt, sondern erst durch ein in der Duodenal- 

 schleimhaut enthaltenes Enzym aktiviert wird, welches den Nanien 

 ,,Enterokinase" erhalten hat Hingegen ist der durch BAYLISS und 

 STARLING (3) aufgefundene, die Pankreassekretion anregende Staff, das 

 Sekretin, keine enzymartige Substanz und von der Enterokinase durch- 

 aus verschieden. Fiir solche thermostabile, oft krystalloide Stoffe, welche 

 Enzym wirkungen fordern und haufig fur die chemSschen Regulationen 

 im Organismus grofie Bedeutung haben, hat man die Bezeichnung Hor- 

 mone gewahlt. 



Kinasen sind auch bereits im Pflanzenreiche nachgewiesen. DELE- 

 ZENNE und MouTON(4) fanden, dafi Extrakte aus Amanita inaktiven 

 Pankreassaft kraftig aktivieren. Nach MALFITANO(S) besteht auch das 

 proteolytische Enzym der Milzbrandbacillen aus inaktivem Trypsin und 

 Kinase. 



Die aus friiherer Zeit stammenden Angaben iiber ,,kiinstliche Darstel- 

 lung" von Enzymen aus anderen EiweiBstoffen sind wohl samtlich teils aus 

 der Beimengung kleiner Enzymmengen, die au andere Kolloide adsorbiert 

 waren, teils durch Bacterienwirkung zu erklaren. Hierzu zahlt die ,,kunst- 

 liche Diastase" von REYCHLER und SELMI (6), die Bildung von glucolytischem 

 Enzym aus Diastase [(LEPINE (7),] und auch die beim Schiitteln von EiweiB 

 auftretenden tryptischen Wirkungen, die CHALFEJEFF (8) angab. Die kiinst- 

 liche Herstellung wahrer Enzyme ist bisher noch nicht gelungen. 



6. 

 Enzyme, Fortsetzung: Kinetik der Enzymreaktionen. 



Die moderne Enzymforschung geht von der heute wahrschein- 

 lichsten Anschauung aus, dafi die Enzymreaktioner in ihren wesentlichen 

 Merkmalen mit katalytischen Reaktionen ubereinstimmen, und sucht von 

 diesem Standpunkte alle Probleme der Enzymkinetik zu erklaren. Ver- 

 gleichen wir inorganische Katalysen mit Enzymreaktionen, so haben wir 

 uns zunachst zu fragen, ob die Hauptmerkmale katalytischer Vorgange 

 hier wiedergefunden werden: 1. Die energische Wirkung kleiner Mengen 

 des Katalysators, dessen Quantitat gleiehbleibt, wenn nicht nebenher 



1) F. W. PAVY u. H. W. BYWATERS, Jouru. of Physiol., 41, 168 (1910). 

 2) E. BUCHNEK u. H. HAEHN, Biochem. Ztsch., 19, 191 (1909). 3) BAYLISS u. 

 STABLING, Journ. of Physiol., 28, Nr. 5 (1902); 29, Nr. 2 (1903); jo, Nr. I (1904). 

 Vgl. auch W. H. HOWELL, Science, 31, 93 (1910). 4) DELEZENNE u. MOUTON, 

 C. r. Soc. Biol., 55, 27 (1903); 56, 166 (1904); Compt. rend., 136, 167 (1903). 

 5) MALFITANO, Compt. rend., 136, 964 (1903). 6) SELMI, Ber. Chem. Gres., 75, 

 386 (1882). 7) LEPINE widerlegt durch O. NASSE u. F. FKAMM, Pflug. Arch., 

 63, 203 (1896). - - 8) CHALFEJEFF, Zenf. f. Physiol. (1901), p. 200. 



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