. Kinetik der Enzymreaktionen. 119 



man durch Temperaturerhohung wieder in Gang bringen und bis zu dem 

 der neuen Temperatur entsprechenden neuen ,,falschen Gleichgewichte" 

 wieder fortsetzen. TAMMANN fand ferner, daB bei Vermehrung der 

 Amygdalinmenge bei derselben Enzymquantitat die absolute Menge der 

 Amygdalinspaltungsprodukte grofier ist. So wurden gespalten von 

 0,51 g Amygdalin 0,11 g, von 1,02 g 0,15 g, von 2,04 g 0,24 g. Die relativen 

 Mengen der Spaltungsstoffe sind geringer, wenn mehr Amygdalin verwendet 

 wird. Setzt man Amygdalin zu einer bereits im Endzustande befindlichen 

 Losung zu, so kommt die Reaktion neuerlich in Gang. Von Interesse ist 

 ferner, daB das Ausathern der Spaltungsprodukte bei der Glucosidkatalyse 

 des Emulsins das falsche Gleichgewicht ebenfalls verschiebt und die Reaktion 

 sehr merklich der Vollstftndigkeit naher bringt. Andererseits kann man durch 

 absichtlichen Zusatz von Spaltungsprodukten ein fruheres Eintreten eines 

 falschen Endzustandes erzielen. Fiir die Alkoholgarung wurde bereits durch 

 BOUSSINGAULT (1 ) gezeigt, daB Entfernung der bereits gebildeten Kohlen- 

 saure- und Alkoholmengen den Reaktionsfortgang stark befordert. Hier- 

 her zahlen ferner die biologischen Beobachtungen von PFEFFER und HAN- 

 STEEN iiber die Endospermentleerung von Samen und jene von SAPOSCH- 

 NIKOFF uber die Starkeentleerung der Laubblatter. Der EinfluB der 

 Spaltungsprodukte auf die Enzymwirkung erfahrt auch eine wirksame 

 Illustration durch die Beobachtung TAMMANNS, daB Emulsin nach Er- 

 reichung des falschen Gleichgewichtes in Amygdalinlosung auf Salicin 

 noch einzuwirken imstande ist. Endh'ch laBt sich das Gleichgewicht durch 

 Verdiinnen der Losung nachtraglich verschieben. 



Legen schon diese Tatsachen in Verbindung mit den oben erwahnten 

 Feststellungen, daB Enzymreaktionen auch durch Vermehrung der Enzym- 

 menge weiter getrieben werden konnen, die Erwagung nahe, daB das Enzym 

 selbst, und zwar in umkehrbarer Weise, an den ,, falschen Gleichgewichten" 

 beteiligt ist, so kann man diese Auffassung um so mehr vertreten, wenn man 

 berucksichtigt, daB die Kohlenhydratenzyme streng spezifisch durch Glucose, 

 Galactose und Fructose gehemmt werden. ARMSTRONG (2) hat gezeigt, 

 daB Lactase durch Galactose, Emulsin durch Glucose, Maltase ebenso durch 

 Glucose, Invertin aber durch Fructosezusatz gehemmt wird. Ein derartig 

 spezifischer EinfluB der Reaktionsprodukte ist kaum anders verstandlieh 

 als durch die Annahme, daB bei Herstellung des falschen Gleichgewichtes 

 eine Bindung des Enzyms an eines der Reaktionsprodukte, den sterischen 

 Verhaltnissen des Enzyms entsprechend, erfolgt. 



Substratkonzentration und die Geschwindigkeit der 

 Enzymreaktionen. Die grofien Analogien der Enzymwirkungen 

 mit inorganischen Katalysen forderten schon seit langerer Zeit dazu 

 auf, das Zeitgesetz der Enzymwirkungen naher festzustellen. O'SULLIVAN 

 und THOMPSON (1890), die zu den ersten Forschern gehorten, welche 

 sich auf diesem wichtigen Gebiete betatigten, entschlossen sich auf Grand 

 ihrer Erfahrungen iiber den Verlauf der Invertinspaltung des Rohr- 

 zuckers zu der Annahme, daB das Geschwindigkeitsgese dieser Reak- 

 tion vollig den von WILHELMY fur die Saurekatalyse des Rohrzuckers 

 festgestellten Beziehungen entspreche. Diese Ansicht stLB jedoch lange 

 Zeit auf fast allseitigen Widerspruch. DUCLAUX(S), TAMMANN und 



1) BOUSSINGAULT, Compt. rend., 91, 373 (1880). EinfluB tryptischer Verdauungs- 

 produkte auf Trypsinwirkung: E. H. WALTEBS, Journ. Biol. Chem., 12, 43 (1912). 

 2) E. Fr. AKMSTRONG, Proceed. Roy. Soc., 73, 516 (1904). 3) E. DUCLAUX, Ann. 

 Inst. Pasteur, 12, 196 (1898). TAMMANN, Ztsch. physik. Chem., j, 33 (1889). 



