120 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



spater besonders HENRI (1) haben energisch bestritten, dafi die Invertin- 

 wirkung auf Rohrzucker den Charakter einer unimolekularen Reaktion 

 besitzt. Nach HENRI konnte man bei Enzymreaktionen iiberhaupt nie- 

 mals an solche einfache Beziehungen denken, und miiBte sich darauf be- 

 schranken, die Reaktionsgesetze durch empirische Formeln mogiichst 

 annahernd auszudriicken. Nun war gerade die Invertinkatalyse ein in- 

 struktiver Fall dafiir, wie die Eliminierung eines unbeachtet gebliebenen 

 Einflusses auf den Reaktionsverlauf mit einera Schlage klaren Sachverhalt 

 schafft. Die Invertinwirkung ist namlich tatsachlich eine unimole- 

 kulare Reaktion, vvenn man die Mutarotation der entstehenden Glucose 

 vor der Polarisation durch Zusatz von etwas Alkali aufhebt(2). Die 

 Invertin-Rohrzuckerspaltung liefert dann gut stimmende Werte fur 



1 a 



k = In . In neuerer Zeit haben sich noch weitere sichere Falle 



t a x 



ergeben, in welchen Enzymreaktionen durch die unimolekulare Formel dar- 

 gestellt werden konnen. Ein sehr gutes Beispiel haben Katalasen ver- 

 schiedener Herkunft in den Untersuchungen von SENTER und EULER (3) 

 geliefert. Nach BACH (4) folgt auch die Tyrosinasewirkung unstreitig clem- 

 selben Gesetz. Es sind sodann verschiedene Falle bekannt, in welchen fett- 

 spaltende Enzyme dem unimolekularen Wirkungsgesetze entsprechen, und 

 selbst fur Kohlenhydratenzyrne (Mandelemulsin nach HUDSON und PAINE (5), 

 Speicheldiastase nach TAYLOR) haben sich hier und da unimolekulare 

 Formeln einwandfrei als giltig erwiesen. Sehr haufig sinken die nach 

 der unimolekularen Formel berechneten K-Werte mit fortschreitendem 

 Verlaufe der Reaktion stark ab, ein Verhalten, welches auf eine Ver- 

 minderung der aktiven Katalysatormenge bezogen werden muB. DaB 

 hierbei nicht unbedingt eine Zerstorung des Enzyms angenommen werden 

 muB, sondern das Enzym gewiB oft durch Reaktionsprodukte in an- 

 sehnlichem Mafie adsorptiv gebunden werden kann, wurde obeu bereits 

 ausgeftihrt. Fiir Lipasen hat derartige Erwagung PEIRCE(B) naher aus- 

 gefuhrt. Am kompliziertesteu liegen wohl die Verhaltnisse bei den pro- 

 teolytischen Enzymen, wo man bisher (von der ScniJTzschen Regel ab- 

 gesehen) keuie sicheren reaktionskinetischen Daten erlangen konnte. 

 Mit der Feststellung von HENRI und LARGUIER DES BANCELS(T), daB 

 im Begiane der Einwirkung von Trypsin auf Gelatine die unimolekulare 

 Formel gut stimmt, ist wohl noch kem naherer Einblick in die Kinetik 

 der Proteolyse gewahrt. Man hat unstreitig aufier dem Fermentverlust 

 durch Bindung in loslichen und unloslichen Reaktionsprodukten noch 

 auf die Anderung in der Beschaffenheit des Mediums durch Aciditats- 

 abnahme usw. Riicksicht zu nehmen(8), wodurch es auBerst schwierig 

 wird, das Reaktionsgesetz klar zu legen. Am besten steht es noch mit 

 der Erforschung der Dipeptidspaltung, die EuLER(9) mit der Unter- 



1) V. HENRI, Ztsch. physik. Chem., 39, 194 (1901); Compt. rend., 133, 891 

 (1901); /J5, 916 (1902); Ztsch. Elektrochem., //, 790 (1905). 2) HUDSON, Journ. 

 Amer. Chem. Soc., jo, 1160, 1564 (1908). TAYLOR, Journ. Biol. Chem., 5, 405 

 (1909). - - 3) SENTER, Ztsch. physik. Chem., 44, 257. H. EULER, Hofmeisters Beitr., 

 7, I (1905). P. WAENTIG u. O. STECHE, Ztech. physiol. Ghem., 76, 177 (1911). 

 4) A. BACH, Ber. Chem. Ges., 41, 216, 221 (1907). - - 5) HUDSON u. PAINE, Journ. 

 Amer. Chem. Soc., 31, 1242 (1909). Vgl. E. F. ARMSTRONG, Proceed. Roy. Soc. 

 Lond., 7j, 500 (1904). 6) GEO. PEIRCE, Journ. Amer. Chem. Soc., 32, 1517 (1910). 

 - 7) V. HENRI u. LARGUIER PES BANCELS, Compt. rend., 136, 1581 (1902). 8) Vgl. 

 bes. A. W. VISSER, Ztsch. physik. Chem., 52, 257 (1905). - - 9) H. EULER, Arkiv 

 for Kemi, 2, Nr. 39 (1907). 



