6. Kinetik der Enzymreaktionen. 121 



suchung der Wirkung von Erepsin aut Glycylglycin in Angriff genommen 

 hat. Hier ergab sich das Gesetz unimolekularer Reaktionen tatsachlich 

 bis zum Zeitpunkte der Erreichung des halben Umsatzes. Einer Dis- 

 kussion bedurfte endlich auch die Frage, inwieweit die Heterogenitat des 

 Mediums die Enzymkinetik beeinfluBt, da es ja durchaus nicht von 

 vorneherein sicher steht, ob nicht die Diffusionsverhaltnisse in dem 

 heterogenen Medium fur die Reaktion mehr in Betracht kommen als 

 die eigentliche chemische Reaktion selbst. In dieser Hinsicht hat 

 SENTER(I) hervorgehoben, daB der Temperaturkoeffizient fiir Enzyme 

 pro 10 C selten unter 1,6 gefunden wird und oft mehr als 2. Wiirden 

 Diffusionsvorgange das ausschlaggebende Moment fiir die Reaktions- 

 geschwiudigkeit von Enzymreaktionen sein, so sollte man keinen groBeren 

 Koeffizienten als 1,26 erwarten. Fiir die Lipasenreaktion haben BODEN- 

 STEIN und DiETz(2) dieses Fragengebiet studiert, wobei zu erwahnen 

 ist, daB hier der Katalysator in Form fein zerhackter und gewaschener 

 Pankreasdruse dem zu spaltenden Ester (Amylbutyrat) zugesetzt wurde, 

 also in unloslicher Form. Aber auch hier stellte sich heraus, daB die 

 Geschwindigkeitskonstante der Reaktion mit der Theorie gut im Ein- 

 klange stand; nur der Endzustand war nicht identisch mitjenem, welchen 

 die homogene Katalyse erreicht. Infolgedessen neigen viele Forscher, 

 wie HENRI, EULER(S), SENTER (4) zu der Ansicht, daB es nicht be- 

 rechtigt sei mit HERZOG(S) die Diffusion als maBgebenden Faktor bei 

 den Enzymreaktionen anzusehen, sondern daB die Enzymwirkungen durch 

 die chemischen Reaktionsgeschwindigkeiten beherrscht werden. SENTER 

 will nur die Katalase hiervon ausnehmen, da die Parallelitat mit der 

 von BREDIG studierten mikroheterogenen Platinkatalyse eine vollkommene 

 sei und der Temperaturkoeffizient nur 1,7 betragt. 



Weiteres iiber die Endzustande von Enzymreaktionen: 

 Reversion von Enzymreaktionen. Es wurde bereits dargelegt, daB 

 die bei Enzymreaktioneu beobachteten Endzustande in der Regel nicht 

 mit dem stabilen Gleichgewichtszustande der betreffenden Reaktion zu- 

 sammenfallen, wie zuerst TAMMANN in seiner Arbeit iiber die Amyg- 

 dalinspaltung durch Emulsin hervorgehoben hat. Unseren Auseinander- 

 setzungen ist aber auch zu entnehmen, daB solche Abweichungen 

 unbedingt zu erwarten sind, wenn das Enzym an die spaltbare Sub- 

 stanz ebenso adsorbiert wird, wie es an die Reaktionsprodukte 

 gebunden wird. Denn nur dann wird die Gleichgewichtskonstante 



durch den bekannten VAN T HoFFSchen Quotienten K = -^- = 



JV 2 



C (spaltb. Subst.) ausgedruckt wer den. In den Versuchen von DIETZ 

 C (Reaktionsprodukt) 2 



und BODENSTEIN mit Pankreaslipase ergab sich nun eine befriedigende 

 Ubereinstimmung mit der Theorie unter der Annahme des Exponenten 



Vo fiir die Esterkonzentration : K = ~. Da nun bei Adsorptionsvor- 



Os 



gangen Abweichungen vom HENRYschen Verteilungssatze in diesem Sinne 

 sehr gewohnlich sind (der Exponent in den Adsorptionsisothermeu ist 



1) G. SENTER, Journ. Physic. Chem., 9, 311 (1905). 2 M BODENSTMN, 

 Ztsch. Elektrochem., 12, 605 (1906). W. DIETZ, Ztschphys.ol. Chem., 5*, 279 

 (1907). 3) H. EULER, Ztech. physiol. Chem., 4 S, 420 (1905) 4) G. SENTER, 



Ebenda, 47, 126 (1906). - - 5) R. O. HERZOO, Ebenda, 48, 3b5 (191 



