356 Siebentes Eapitel: Die Resorption von Zucker u. Kohlenhydraten durch Pilze. 



an Stickstoff und Asche hat man unter Einhaltung dieser Methoden sehr 

 bedeutend herabgedrvickt, so daB MATTHEWS und GLENN (1) in ihren aktivsten 

 Praparaten nur 2,2% N und 1% Asche, hauptsachlich P0 4 , EULER sogar 

 nur 0,36% N und 2,07% Asche konstatierten. Dabei erreichte das EuLERsche 

 Praparat in einer Mischung von 0,05 g Enzym auf 5 ccm 0,5 norm. NaH 2 P0 4 

 und 20 ccm 20%ige Saccharose bei 20 den Nullpunkt der Polarisation in 

 14 Minuten. Ein groBer Ant6il der so dargestellten Invertinpraparate be- 

 steht jedoch aus einem gummiartigen Kohlenhydrat, das bei der Hydrolyse 

 Mannose liefert, so daB beim Kochen 70% reduzierender Zucker entstehen. 

 Dieses Mannan (2) scheint an der Invertmwirkung direkt nicht beteiligt 

 zu sein, obwohl von MASUDA angegeben wird, daB gummihaltige Praparate 

 starker wirksam waren und man eine gewisse Aktivierung durch den Mannan- 

 zusatz erreichen konnte (3). Wenngleich eine Reihe von Forschern, wie 

 OSBORNE, ROLLED SALKOWSKI und EULER (4), der Ansicht zuneigen, daB 

 das Invertin kein Prote'instoff sein diirfte, so berichten wieder andere, dar- 

 unter in letzter Zeit auch MATTHEWS und GLENN, daB die Praparate solange 

 aktiv sind als sie EiweiBreaktionen zeigen, insbesonders jene auf die Tyrosin- 

 gruppen (5). Die Beobachtung von PANZER (6), daB gasformiger HC1 von 

 Invertin gebunden wird, wobei das Ferment seine Wirksamkeit verliert, 

 laBt keine bestimmten Schliisse zu. Erwahnt sei noch, daB 0' SULLIVAN 

 und THOMPSON ihre Invertinpraparate in sieben Fraktionen zerlegten, 

 welche ,,Invertane" eine Reihe von ebensoviel homologen Stoffen von ver- 

 schiedenem N-Gehalt und Kohlenhydratgehalt darstellen sollten. 



Nach MICHAELIS (7) ist Invertin ein amphoterer Elektrolyt, hat aber 

 doch bei der Kataphorese ausgesprochenen Saurecharakter, mehr als alle 

 anderen untersuchten Enzyme (8). Es wird von elektronegativen Adsor- 

 bentidh, wie Kaolin, Mastix, As 2 S 3 , gar nicht, hingegen von Eisenhydroxyd 

 und Tonerdehydrogel stark adsorbiert (9). ERIKSON(IO) fand, daB Kohle 

 Invertin stark adsorbiert, und daB das an Kohle gebundene Enzym noch 

 bis zu einem gewissen Grade wirksam ist. Die Hemmung fiel starker aus, 

 wenn das Enzym vor dem Zufiigen des Rohrzuckers einige Zeit bereits mit 

 der Kohle in Beriihrung gestanden war. Einige Elektrolyte, wie Ammonium- 

 chlorid und Magnesiumsalze fordern Invertin ausgesprochen, wahrend Kalium- 

 chlorid stark hemmt (11). Verdunnte Sauren aktivieren alle Invertinpraparate 

 energisch, und zwar liegt nach MICHAELIS ein breites Saure-Optimum ent- 

 sprechend einer H'-Ionenkonzentration von 5,6-10~ 6 bis 2,2-10~ 4 oder nach 

 SORENSEN bei p H 5,25 3,67. Fur das Aspergillusinvertin berechnete KANITZ(1 2) 

 die optimale Konzentration mit 1 /3ooo~ 1 /3oo Normal oder H'-Ionenkonzen- 

 tration von 3,3 10~ 4 bis 3,3 10~ 3 . Da Invertin amphoter ist, so nimmt HUD- 



1) A. P. MATTHEWS u. GLENN, Journ. Biol. Chem., 9, 29 (191 1). -- 2) SAL- 

 KOWSKI, 1. c. OSHTMA, Ztsch. physiol. Chem., 36, 42 (1902). WROBLEWSKI, 1. c. 

 HAFNER, Ztsch. physiol. Chem., 42, 1 (1904). 3) N. MASUDA, Ebenda, 66, 145 

 (1910). 4) W. A. OSBORNE, Ztsch. physiol. Chem., 28, 399 (1899). KOLLE, 

 Ebenda, 29, 429 (1900). SALKOWSKI, 1. c. EULER, Ebenda, 69. 5) Vgl. auch 

 WROBLEWSKI, 1. c. 6) TH. PANZER, Ztsch. physiol. Chem., 82, 377 (1912). 

 7) L. MICHAELIS u. DAVIDSOHN, Biochem. Ztsch., jj, 386 (1911). 8) MICHAELIS, 

 Ebenda, 16, 81 (1909). V. HENRI, Ebenda, p. 473. 9) MICHAELIS, Ebenda, 7, 

 488 (1908). 10) A. ERIKSON, Ztsch. physiol. Chem., 72, 313 (1911). 11) F. 

 HEFFTER, Zentr. Physiol. (1909), p. 295. Fur Mg.: J. TRIBOT, Compt. rend., 148, 

 788 (1909). PO 4 : EDLER u. KULLBERG, Ztsch. physiol. Chem., 71, 14 (1911). 

 12) A. KANITZ, Pfliig. Arch., too, 547 (1903); Biochem. Ztsch., 37, 50 (1911). 

 Ferner EULER u. BETH AF UGGLAS, Ztech. physiol. Chem., 65, 124 (1910). Friiher 

 KJELDAHL, Medd. Carlsberg (1881). FERNBACH, FERMI, 1. c. 



