7. Verarbeitung hochzusammengesetzter Kohlenhydrate. 369 



von KITA (1) dahin zu modifizieren sind, daB die Diastasebildung da nur eine 

 Verminderung erleidet. 



Die chemischen Erfahrungen iiber Pilzdiastasen beziehen sich fast 

 ausschlieBlich auf die Takadiastase aus dem japanischen Aspergillus Oryzae. 

 Durch Aussalzen und Dialyse stellten WROBLEWSKI und sp&ter MUNTER 

 daraus reinere wirksame Praparate her (2), und WOHLGEMUTH (3) zeigte, 

 daB diese Diastase sich durch groBe Resistenz gegen Sauren auszeichnet. 

 n / 10 Essigsaure fordert, Alkalien hemmen, ebenso Alkaloide (4). EFFRONT 

 hat aktivierende Ef fekte von Asparagin, Al-Salzen, Phosphaten angegeben (5). 

 Die Wirkung ist nach TAKAMINE (6) innerhalb gewisser Grenzen der Enzym- 

 menge proportional. PHILOCHE hat weitere Versuche zur Kinetik dieser 

 Enzymreaktion angestellt (7). Das Temperaturoptimum wird fur Bakterien- 

 diastasen zu 63 angegeben (8). 



Verarbeitung von Glykogen spielt eine groBe Rolle im Stoff- 

 wechsel der Pilze, indem das Glykogen einen der wichtigsten Reserve- 

 stoffe bei den niederen und hoheren Gliedern dieser Pflanzengruppe 

 darstellt. Leider sind die biochemischen Kenntnisse fiber die Modalitaten 

 des Glykogenumsatzes noch sehr mangelhaft Glykogenspaltende Enzyme, 

 die im Tierreiche nachgewiesen sind (9), miissen auch hier, wie bei den 

 Glykogen fiihrenden Bacterien iiberall vorkommen. Im- HefepreBsaft 

 verschwindet nach BUCHNER(IO) das Glykogen rasch. HENNEBERG hat 

 ein besonderes Glykogen losendes Enzym der Hefe angenommen(H). Da 

 nach den Erfahrungen vori KOCH und HosAEUs(12) Hefe in der Nahr- 

 losung enthaltenes Glykogen nicht vergart, so diirfte die Glykogenase .ein 

 typisches Endoenzym sein, und auch das Glykogen nicht hinreichqnd in 

 die Zellen eindringen. HEiNZE(13) hat die Resorption von Glykogen 

 durch Aspergillus naher verfolgt. Vielleicht sind bei den pflanzlichen 

 Glykogenasen die Wirkungsspharen auf Starke und Glykogen nicht so 

 scharf getrennt, wie bei tierischen Enzymen, wo es nach FISCHER in 

 Kellerasseln ein Enzym gibt, welches gar nicht auf Starke, wohl aber 

 intensiv auf Glykogen wirkt, und das Pankreasferment nach PHILOCHE (14) 

 auf Starke und Glykogen gleich gut wirkt, wahrend Malzdiastase Glykogen 

 viel schwacher hydrolysiert. Bacterien spalten wohl meist Glykogen. 

 Angegeben ist dies von Bact. coli, Bac. tuberculosis; Bact. oxydans und 

 andere Essigbacterien verarbeiten jedoch nach HENNEBERG Glykogen nicht 



Die enzymatischen Abbauprodukte des Glykogens sind noch sehr 

 wenig bekannt. Sie scheinen denjenigen der Starkehydrolyse im ganzen 

 analog zu sein, und man hat auch hier Achroodextrine, Isomaltose und 

 Maltose als die entstehenden Intermediarprodukte angegeben (16). 



1) KITA, Woch.schr. f. Brauerei, 29, 460 (1912). 2) WROBLEWSKI, Ber. 

 Chem. Ges., 31, 1130 (1898). F. MUNTER, Landw. Jahresber., 39, Erg.-Bd. Ill, 298 

 (1910). 3) J. WOHLGEMUTH, Biochem. Ztsch., 39, 324 (1912). 4) P. E. G6BEL, 

 Diss. (St. Petersburg 1905). 5) EFFRONT, Corapt. rend., 115, 1324 (1892). 

 6) TAKAMINE, Journ. tioc. Chem. Ind., /;, 437 (1898). 7) CH. PHILOCHE, These 

 de Paris (1908); Journ. de Chini. phys., 6 (1908). 8) FLUGGE, Mikroorganismen 

 (1896), /, 198. 9) Z. B. W. FISCHER, Hofmeisters Beitr., j, 163 (1902). WEIN- 

 LAND u. RITTES, Ztsch. Biol., 43, 490 (1902). NEILSON u. TERRY, Zentr. Physiol. 

 (1905), p. 532. 10) BUCHNER u. RAPP, Ber. Chem. Ges., 31, 209 (1898). 11) W. 

 HENNEBERG, Zentr. Bakt. II, 13, 102 (1904). 12) A. KOCH u. HOSAEUS, Zentr. 

 Bakt., 12, 145. LAURENT, Koch Jahresber. (1890), p. 54, ebenso HEINZE, fanden hin- 

 gegen Assimilation von Glykogen durch Hefe. 13) B. HEINZE, Zentr. Bakt. II, 

 12, 180 (1904). 14) CH. PHILOCHE, Soc. Biol., 5P, 260 u.,263 (1905). 15) KULZ 

 u. J. VOGEL, Ztsch. Biol., j/, 108 (1894). CLAUTRIAU, Etude chim. du Glycogene 

 chez les Champignons, Bruxelles (1895), p. 49. 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. I. 3. Aufl. 24 



