2. Die Resorption von Starke in keimenden Samen. 439 



Sauren findet man in den Arbeiten von GERBER mehrfach behandelt; be- 

 kannt ist sodann die hemmende Wirkung von Tannin, welches wohl als 

 Fallungsmittel anzusehen ist(1). Strychnin ist nach KJELDAHL indifferent, 

 das Atropin fand DETMER schadlich (2). Viel diskutiert wurde in den letzten 

 Jahren die Frage, ob Lipoide bei Diastase als Aktivatoren fungieren konnen, 

 doch scheinen solche Wirkungen nicht vorhanden zu sein (3). Tierische Dia- 

 stase wird durch Gallenstoffe get'ordert (4). 



Fur die Kinetik der Diastasewirkung sehr bedeutungsvoll ist die 

 spezifisch hemmende Wirkung einer Reihe von Zuckerarten und Kohlen- 

 hydraten, die zu der Fermentaktion in Beziehung stehen. WOHL und 

 GLIMM(S) haben gefunden, daB Maltose die Amylolyse sehr stark beein- 

 fluBt. Schon bei einem Maltosegehalt von 15% ist die Hemmung des Fort- 

 ganges so stark, daB die Wirkung auf Starke unmerklich wird. 10% Glucose 

 wirkt gleichfalls stark; Dextrin hemmt auch, aber weniger als die genannten 

 beiden Zucker. Saccharose und Fructose sind jedoch ganzlich wirkungslos. 

 Auch ist Maltose imstande, die Adsorption durch Kohle teilweise zu ver- 

 hindern, so daB nach jeder Richtung hin die Ansicht wahrscheinlich 

 wird, daB die Maltose eine Adsorptionsverbindung mit dem Enzym ein- 

 geht, welche es verhindert, daB die Starke weiter angegriffen wird. Nach 

 VAN LAER kann man in der Tat unter der Voraussetzung, daB ein Teil des 

 Enzyms Adsorptionsverbindungen mit Reaktionsprodukten eingeht, die 

 fermentative Amylolyse als Reaktion erster Ordnung auffassen (6), wahrend 

 PHILOCHE (7) die unimolekulare Konstante nur im zweiten Teil der Reaktion 

 annahernd unverandert fand, wogegen sie im ersten Teile der Reaktion 

 stark herabsinkt. KLEMPIN(S) fand bei der Hydrolyse der Haferstarke die 

 ScHUTZsche Regel befolgt. DaB bei nicht zu groBen Enzymmengen, kurzer 

 Wirkungsdauer und reichlicher Starkedarbietung zwischen Enzymwirkung 

 und Enzymmenge eine lineare Beziehung gemaB dem oben erwahnten 

 Gesetze von KJELDAHL obwaltet, ist von verschiedenen Seiten bestatigt 

 worden (9). 



Die Frage, ob wir in der Malzdiastase ein einheitliches Enzym vor 

 uns haben, oder ein Enzymgemisch, dessen Komponenten ungleich stark 

 auf Starke und die loslichen Dextrine einwirken, laBt sich derzeit noch 

 nicht abschlieBend beantworten. Viel Beachtung haben Versuche von 

 WiJSMAN(IO) und von BEIJERINCK (11) gefunden, wonach durch Diffusion 

 der Malzdiastase in Gelatinestarkeplatten festgestellt werden kann, daB 

 bei Anstellung der Jodreaktion rings um die diastasehaltige Zone eine farb- 

 lose Zone folgt, hierauf ein violettroter Ring, endlich eine blaue Umgebung. 

 Die genannten Forscher schlossen daraus, daB zwei Enzyme zugegen sind, 

 ein rascher diffundierendes, welches Erythrodextrin bildet und ein langsamer 

 diffundierendes, welches mit Jod keine Farbung gebende Produkte er- 

 zeugt. Ich halte es jedoch nicht fur ausgeschlossen, daB diese Farbenerschei- 



1 ) Schon PAYEN bekannt gewesen. G. WAECOLLIER, Compt. rend. (21. Aug. 1905). 



2) DETMER, Landw. Jahrb., 10, 757 (1881). 3) LAPIDUS, Biochem. Ztsch., 30, 

 39 (1910). STARKENSTEIN, Ebenda, 33, 423 (1911). MINAMI, Ebeada, 39, 355 (1912). 

 CENTANNI, Ebenda, 29, 389 (1910). 4) WOHLGEMUTH, Ebenda, 21, 447 (1909). 



5) A. WOHL u. GLIMM, Ebenda, 27, 349 (1910). 6) VAN LAER, Bull. Soc. 

 China. Beige, 21, 8 (1907); 26, 223 (1912).. BROWN u. GLENDINNING, Journ. Chem. 

 Soc., 81, 388 (1902). 7) CH. PHILOCHE, Journ. de Chim. physique, 6, 212 u. 355 

 (1908); Soc. Biol., 5*, 953 (1905). R. C. HEYL, Journ. prakt. Chem., 86, 433 (1912). 



8) P. KLEMPIN, Zentr. Physiol. (1908), p. 326. 9) Z. B. Ptyalin: C. J. EVANS, 

 Journ. of Physiol., 44, 191 (1912). 10) WIJSMAN, Koch Jahresber. (1890), p. 155; 

 Rec. trav. chim. Pays-Bas, 9, 1; Ber. Chem. Ges.. 23, Ref. 347 (1890). 11) BEIJ- 

 ERINCK, Zentr. Bakt. II, /, 329 (1895). 



