738 Dreiundzwanzigstes Kapitel: Die Resorption der Fette bei der Samenkeimung. 



des Fermentpraparates mit n / 10 Essigsaure allein geniige, um selbst in 

 Wasser spaterhin eine maximale Enzymwirkung zu erzeugen. 



Im Ricinussamen 1st nach CONNSTEIN soviel Ferment enthalten, daB 

 einige Gramm entfetteten Samenpulvers geniigen, um binnen 4 Tagen bei 

 Zimmertemperatur und Zusatz von 5 g n / 10 H 2 SO 4 25 g verschiedener Fette 

 vollig zu spalten. Statt entfettetes Samenpulver direkt zu verwenden T 

 gewinnt man den groBten Teil der Lipase, wenn man Samenpulver in Wasser 

 aufschwemmt, sodann die groberen Teilchen durch Zentrifugieren entfernt 

 und die erhaltene feine Emulsion (eventuell noch durch Ausschiitteln mit 

 Petrolather vom groBten Teile des Fettes befreit) beniitzt. JALANDER 

 stellte mit Petrolather noch eine enzymreiche Fallung her, die man monate- 

 lang als trockenes Pulver ohne Verlust der Wirksamkeit aufbewahren kann. 

 Es macht den Eindruck als ob die Lipase an Fetteilchen adsorbiert ware. 

 In rein wasseriger Losung ohne Fettgehalt hat man sie noch nicht erhalten, 

 hingegen geht sie in Ather ebenso, wenn dieser fetthaltig ist, wie in fett- 

 haltiges Wasser iiber (1). Um ein Endoenzym scheint es sich auch in der 

 Ricinuslipase nicht zu handeln. Will man in den Enzymversuchen eine mog- 

 lichst starke Wirkung erzielen, so ist es notig, die Mischung von Zeit zu Zeit 

 zu schiitteln. Die Temperatureinfliisse auf Ricinuslipase sind die gewohnlich 

 bei Enzymen gefundenen (2). TAYLOR gibt den VAN 'T HoFFschen Koeffi- 

 zienten mit 2,6 an. In Fettemulsion ist Lipase gegen Erhitzen relativ resi- 

 stent. Es scheint das Fett als Schutzkolloid zu dienen, da nach Entfetten 

 die Widerstandsfahigkeit des Fermentes gegen hohere Temperaturen sinkt. 

 Die Saureaktivierung beginnt schon mit sehr kleinen Dosen ( n /2ooo Essigsaure 

 nach JALANDER); iiber n / 10 Essigsaure schadigt, ebenso ist das Ricmus- 

 ferment gegen Alkali empfindlich. Hingegen fanden RAFFO und PANDINI (3) 

 die Lipase aus Koloquintensamen bei Gegenwart von Alkali am starksten 

 wirksam. Die Aktivierung von Lipase durch kleine Dosen von Mangansalzen 

 ist bereits langere Zeit bekannt (4). FALCK (5) fand, daB Mangansulfat selbst 

 die durch Erhitzen inaktivierte Ricinuslipase in einem gewissen AusmaBe 

 wieder aktiv macht; dies wurde dadurch erklart, daB das Mangan nicht die 

 Lipasereaktion selbst fordert, sondern ahnlich wie die Sauren die Oberfiihrung 

 des Zymogens in wirksames Enzym. Die Lipasen wirken nicht auf alle 

 Glycerinester gleich ein, es laBt sich allgemein sagen, daB die Alkylgruppen 

 hierbei weniger entscheidend sind als die Acylgruppen (6). Wahrend die 

 tierischen Lipasen aus Magen, Pankreas, Darm usw. besonders die Ester 

 niederer Fettsauren leicht angreifen, spaltet Ricinuslipase am besten Tri- 

 olein und andere Ester hoherer Fettsauren. Nach JALANDER wird 1 g Tri- 

 olein durch 3 mg Enzympraparat in 136 Stunden zu 88,4% gespalten. 

 Tributyrin wird wenig angegriffen (ARMSTRONG). Wahrend friihere Angaben 

 mehrfach dahin gelautet haben, daB die Reaktion der Ricinuslipase mit 

 Triolein als unimolekular der WiLHELMYsehen Gleichung folge (TAYLOR, 

 FOKIN), stimmen die Ergebnisse neuerer Autoren, wie JALANDER, befriedigend 

 mit der Annahme iiberein, daB das Verhaltnis von Verseifungszahl x und 

 Enzymmenge e sich der ScHilTZschen Regel entsprechend durch die Gleichung 



1) Vgl. fur Pankreaslipase L. BERCZELLER, Biochem. Ztsch., 34, 170 (1911). 

 2) PENNINGTON u. HEPBURN, U. S. Dept. Agr. Washington (1912), Circ. Nr. 

 103. - - 3) EAFFO u. PANDINI, Giorn. Farm. Chim., 61, 433 (1912). 4) Einfliisse 

 auf die Ricinuslipase: FALK u. NELSON, Journ. Ainer. Chera. Soc., 34, 735 (1912). 

 R. H. POND, Amer. Journ. Physiol., 19, 258 (1907); Botan. Gaz., 45, 232 (1908). 

 BiTNU-ScHiATACHTO, Biochem. Zentr., j, Nr. 33 (1904). 6) K. G. FALCK u. 

 HAMLIN, Journ. Amer. Chem. Soc., 35, 210 (1913). 6) KASTLE, Chem. Zentr. 

 (1906), I, 1536. 



