2. Fettspaltende Enzyme (Lipasen) in keimenden Samen. 739 



= k ausdrucken lafit. Da auch fiir die tierischen Lipasen sich bereits 



in einer Reihe von Fallen ein analoges Ergebnis herausgestellt hat(1), 

 so diirfte diese Reaktionsformel der Wahrheit am nachsten kommen. Die 

 von Tierlipasen bekannte Reversibilitat der Ferment wirkung findet sich 

 ebenso ausgepragt bei Ricinuslipase, wie eine ganze Reihe von Arbeiten 

 festgestellt hat (TAYLOR, BRADLEY, CONNSTEIN, JALANDER, WELTER, 

 IWANOW, DUNLAP, KRAUSZ u. a. (2). Die Lipolyse wird durch den Wasser- 

 gehalt, die Fettsynthese durch die Verarmung des Substrates an Wasser 

 begiinstigt. WELTER fand bei Palmolfettsauren und Glycerin bis 35% 

 Glyceride durch Ricinusenzym riickgebildet, bei den Komponenten des 

 Cocosfettes 21%, Mais 22%, Arachis 19%, Ricinus 14%, Olein 26%. Man 

 laBt 100 Teile Fettsauren, 20 Teile 96%iges Glycerin und 10 Teile Ricinus- 

 ferment gemischt 2 Tage stehen. Galle und cholsaure Salze, welche sowohl 

 Fettspaltung als Fettbildung durch Pankreaslipase beschleunigen, sind auf 

 Ricinuslipase ohne Wirkung (3). Uber fordernde und hemmende Einflusse 

 auf tierische Lipasen existiert bereits eine reiche Literatur (4). Ricinuslipase, 

 die von TANAKA (5) in einem haltbaren Trockenpraparat untersucht wurde, 

 wird nach diesem Autor durch die Fettsauren nur wenig beeinfluBt, jedoch 

 durch Glycerin gehemmt, wahrend FALK (6) Glycerin und Glucose wirkungs- 

 los fand, wogegen Methylalkohol, Athylalkohol, Aceton ausgesprochen 

 die Hydrolyse von Athylbutyrat hemmten. Oxydierte trocknende Ole, 

 sowie ranzige Fette sah TANAKA von Lipase weniger angegriffen. Alkali- 

 salze sollen nach TANAKA fordern, und PEKELHARING (7) vermutet, daB 

 diese Forderung durch eine beschleunigte Ausscheidung der als Reaktions- 

 produkte auftretenden Fettsauren als Seifen zustandekommen konnte. 

 Doch scheinen nach FALK (8) die Verhaltnisse nicht so einfach zu liegen, 

 und es kommen moglicherweise koagulierende Einflusse auf das Enzym 

 ins Spiel. Magnesia, Kalk, Kupfer hemmen nach TANAKA schon in geringen 

 Mcngen. Leucin undAsparagin hatten fordernde Wirkung, wogegen EiweiB- 

 zusatz ohne Effekt war. Die Beobachtungen von DAKIN und von NEU- 

 BERG (9) haben gezeigt, daB bei den Lipasen auch sterische Differenzen 

 im Substrate eine Rolle spielen konnen. Wenn inaktiver Mandelsaure- 

 athylester durch Lipase hydrolysiert wird, so wird zuerst vorwiegend die 

 Rechtskomponente gespalten. Die Verfolgung der Lipolyse geschieht meist 



1) A. KANITZ, Ztsch. physiol. Chem., 46, 482 (1905). H. ENGEL, Hofmeisters 

 Beitr., 7, 77 (1905). STADE, Ebenda, j, 311 (1902). 2) Aufier den frfiheren 

 Zitaten: H. 0. BRADLEY, Journ. Biol. Chem., 8, 251 (1910). A. WELTER, Ztsch. 

 angewandt. Chem., 24, 385 (1911). S. IWANOW, Beihefte hot. Zentr. 28, I, 159 (1912). 

 DUNLAP u. GILBERT, Journ. Amer. Chem. Soc., 33, 1787 (1911). M. KRADSZ, Ztsch. 

 angewandt. Chem., 24, 829 (1911) Fur tierische Lipasen vgl. A. HAMSIK, Ztsch. 

 physiol. Chem., 59, 1 (1909); 65, 232 (1910); 71, 238 (1911). LOEVENHART, Amer. 

 Journ. Physiol., 6, 331 (1902). LOMBROSO, Arch. Farm, sper., 14, 429 (1912). Dila- 

 tometr. Verfolgung der Volumzunahme bei Fettsynthese: GALEOTTI, Ztsch. phyeik. 

 Chem., So, 241 (1912). 3) KALAROUKOFF u. TERROINE, Soc. Biol., 63, 372 (1907). 

 DONATH, Hofmeisters Beitr., 10, 390 (1907). LOEVENHART, Journ. Biol. Chem., 2, 

 391 (1907). JANSEN, Ztsch. physiol. Chem., 69, 400 (1910). - - 4) Vgl. AMBERG u. 

 LOEVENHART, Journ. Biol. Chem., 4, 149 (1908); 2, 397 (1907) mit PEIROE; NICHOLL, 

 Ebenda, 5, 453 (1909). TERROINE, Biochem. Ztsch., 23, 404 (1910); Compt. rend., 

 148, 1215 (1909). KASTLE, Chem. Zentr. (1906), 7, 1555. POTTEVIN, Compt. rend., 

 136, 767 (1903). MOREL u. TERROINE, Journ. de Physiol. et de Path. ge"n., 14, 58 

 (1912). 5) Y. TANAKA, Journ. Coll. Eng. Imp. Univ. Tokyo, 5, 125 (1912). 

 6) K. G. FALK, Journ. Amer. Chem. Soc., 35, 616 (1913). 7) PEKELHARING, 

 Ztsch. physiol. Chem., 81, 355 (1912). -- 8) FALK, 1. c., p. 601. - - 9) C. NEUBERG, 

 Biochem. Ztsch., /, 368 (1906). DAKIN, Proc. Chem. Soc., 19, 161 (1903); Journ. of 

 Physiol., 32, 199 (1905). 



