5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 99 



von Tonerde adsorbiert, welche nur saure Farbstoffe aufnimmt und sich 

 als basisches Kolloid darstellt. Wahrend also Invertin Saurecharakter 

 zeigt, wird Malzdiastase nur bei saurer Reaktion von Kaolin adsorbiert 

 und verhalt sich sonst so wie Trypsin, Pepsin, Ptyalin annahernd amphoter. 

 Diese Erfahrungen fanden auch in den Versuchen von MICHAELIS(I) 

 HENRI (2), IscovESCoO) und LEBEDEW (4) aber die Kataphorese v<n 

 Enzymen eine weitere Stiitze. 



Hit Wasser lassen sich die an Kohle adsorbierten Enzyme nicht 

 auswaschen, doch kann man sie, wie HEDIN und JAHNSON-BLOHMIB) 

 fanden, durch andere Kolloide aus der Kohle entfernen, eventuell bei 

 gleichzeitigem Zuftigen von Kolloid und Enzym die Enzymadsorption 

 hintanhalten. Da HEDIN eine besonders starke Wirkung von den ober- 

 flachenaktiven Solen von Saponin und Cholesterin sah, so ware zu ver- 

 muten, daB die Capillaraktivitat der verwendeten Kolloide entscheidend 

 wirkt. Uber die Beeinflussung der Wirkung der an Kohle oder andere 

 Materialien adsorbierten Enzyme geht aus HEDIN s Erfahrungen fiir Lab 

 und Trypsin hervor, daB die Wirkung geschwacht, aber nicht aufgehoben 

 erscheint; ahnliches gilt nach unveroffentlichten Versuchen im hiesigen 

 Institute auch fiir Malzdiastase. 



Das elektrische Verhalten von Adsorbens und Ferment spielt auch 

 bei der Filtration von Enzymen, aufier der Porenweite des Filters eine 

 Rolle; wenigstens fand HoLDERER(6) eine ausgesprochene Begiinstigung 

 des Passierens von Enzymlosungen durch Porzellanfilter durch zugefiigtes 

 Alkali. Durch Sattigen der Filterkerze mit EiweiB laBt sich auch hier 

 die Adsorption am Filter vermeiden. Ferner ist der Adsorption von 

 Elektrolyten durch Enzyme zu gedenken. Da viele Membranen das 

 Enzym energisch adsorbieren, so stoBt das Ausdialysieren von En/.yni- 

 losungon oft auf groBe Schwierigkeiten(7). Das Yerhalten von Enzymen 

 zu kolloidalen Losungen ist im ganzen noch wenig bekannt. Intercssant 

 ist die Angabe von R.Eiss(8), wonach Lab und Trypsin beim Schiitteln 

 der Fennentlosung mit Lecithin-Chloroformlosung in die let/tere iilier- 

 gehen. Die (wenig ausgesprochene) Wirkung inorganischer Kolloide auf 

 Pepsin \vurde von PINCUSSOHN (9) studiert. Zu bemerken ist, daB mehr- 

 fache Angaben vorliegen, wonach stark viscose Medien die En/.ym- 

 wirkungen vermindern(lO). 



DaB die Schutzkolloide bei den Enzymen eine bedeutsame Rolle 

 spielen, ist zu erwarten, und wurde durch eine groBe Zahl von Kr- 

 fahrungen bestatigt. Selbst bei Reaktionen auf spezielle En/.yinc hat 

 man vielfach nicht auf das Enzym selbst, sondern auf Schut/kolloide 

 reagiert(H). So ist zweifelsohne die von GuiGNARD(l2) ZU m Mynin- 



1) L. MICHAELIS, Biochem. Ztsch., 16, 81, 475; /7, 231 (1909); 19, 181 (1<> 

 - 2) V. HENRI, Ebenda, 16, 473 (1909). 3) H. ISCOVESCO, Klu-iula. ^,63 

 (1909). - 4) A. v. LEBEDEW, Ebenda, 26, 221 (1910). - 5) S. G. HEDIN, 1. c. (\\ 

 Ztsch. physiol. Chern., to, 175 (1912). G. JAHNSON-BI.OHM, Kbrn.la. \> 

 6) M. HOLDEREK, Compt. rend., ,49, 1153 (1909); 750. 285, vlK (19 10); /J5. 

 (1912); These Paris (1911). D. J. LEVY, Journ. Infect. Diseas., -', 1 

 SWART, Biochem. Ztsch., 6, 358 (1907). 7) Vgl. A. SLOBSE u H. LIMBOS,-,, 



- s 



s., , . . . 



Arch, internal, de Physiol., 8, 417 (1909); Bull. Soc Roy. Sc. nio . l>r,,x, -II, s ,l. 

 p. 132. A. J. VANDEVELDE, Biochem. Ztsch., /, 408 (1906). A 1 OKI, H. /, r. 

 Phvsiol (1911) P 207. 8) E. REISS, Hofmeisters Beitr., 7. !'! (II 

 pSssoHN Uchem. Ztech. 8, 387 (1908). 10) V,l. koHAljiB . B*EK>* 



c. . , . 



1328 1621 fl911). Fiir Invertin und (.tunmi arabicum: 

 1JS I ^S Sm 5), ,5, I, 377 (1906) 11) L Ro^ m 

 Biochem! Ztsch., 26, 9 (1910). 12) L. GUIGNARD, Compt. rend . I 

 (1890). _. 



