106 Zweites Kapitel: Die cheraisofaen Reaktionen im lebenden PflanzenorganismuB. 



DIN (1). Lactacidase spaltet Milehsaure in Athylalkohol (oder Acet- 

 aldehyd ?) und CO 2 . Auch die Zymase der Alkoholgarung laBt sich 

 wohl in diese Gruppe einreihen, ferner das von HAHN in Arumkolben 

 entdeckte CO 2 abspaltende Enzym; endlich wohl auch die auf Tyrosin 

 einwirkenden Tyrosinasen, welche iiberdies Ammoniak abzuspalten 

 scheinen. 



Eine noch wenig geklarte Enzymgruppe formiert aus Zucker ver- 

 schiedene Sauren ohne C0 2 -Abspaltung. Hierher rechne ich die Lac- 

 tolas e oder das Enzym der Miichsauregarung, das von ROBERT (2) an- 

 gegebene Formizyra, welches aus Zucker Ameisensaure abspaltet, die 

 Glucacetase, welche Zucker unter Bildung von Essigsaure zerlegt. 



Sodann vereinigen wir die Oxydationsenzyme oder Oxydasen zu 

 einer Gruppe, Sie umfassen aufierordentlich mannigfaltige Erscheinuugen. 

 Alkoholasen oxydieren Alkohole zu Aldehyden oder zu Sauren. wie 

 das Enzym der Essigbakterien ; Aldehydasen bilden Sauren aus Al- 

 dehyden; die Purinoxydasen oxydieren Purinbasen wie Adenin, Guanin, 

 Xanthin, Hypoxanthin und Harnsaure; Phenolasen wirken auf mehr- 

 wertige Phenole. Auch die Oxydation inorganischer Verbindungen, wie 

 Wasserstoff, Ammoniak, Nitrite, Schwefel, Ferrosalze wird in den Zellen 

 von Pflanzen katalysiert. SchlieBlich ist die Gruppe der Peroxydasen 

 hier zu erwahnen. Die Umlagerung von Aldehyden nach CANNIZZARO 

 wird von Mutase katalysiert. 



Endlich werden wir reduzierende Enzyme oder Hydrogenasen zu 

 unterscheiden haben, deren Wirkung wesentlich in Anlagerung von 

 Wasserstoff besteht. Das noch fragliche ,,Philothion" bildet aus Schwefel 

 Schwefelwasserstoff. AnschlieBend kann man die auf Peroxyde wirk- 

 samen Enzyme behandeln, wozu die weitverbreitete Katalase gehort, 

 welche die Reaktion H 2 2 = H 2 O + % (0 2 ) katalysiert. 



Temperatureinfliisse. Wie so viele andere Kolloide, so sind 

 auch die Enzyme gegen langere Zeit hindurch einwirkende hdhere 

 Temperaturen in wasseriger Losung sehr empfindlich. Die Hefezymase 

 geht sogar bei Zimmertemperatur ziemlich rasch, noch schneller bei 

 Brutofentemperatur zugrunde. Oberhalb 60 C verlieren die meisten 

 Enzyme mehr oder weniger rasch an Wirksamkeit. Temperaturen nahe 

 an 100 vernichten die Enzyme gewohnlich sehr sehnell; konzentrierte 

 Losungen sind viel bestandiger. In exsiccator-trockenem Zustande ver- 

 tragen Enzyme, wie HUFNER und HuEPPE(3) fanden, viel hohere Tem- 

 peraturen als 100, doch zeigen sie eine deutliche Schwachung ihrer 

 Wirksamkeit, wenn man sie nachher in Losung bringt (Hysteresis). 



Es ist wohl nicht notig, besondere Eigentiimlichkeiten des chemischen 

 Aufbaues, labile Strukturen usw. anzunehmen, wie es manche Forscher 

 (O. LOEW, EULEE) zur Erklarung der thermolabilen Eigenschaften der En- 

 zyme tun. Die kolloiden Eigenschaften machen die beobachteten Tatsachen 

 bisher vollig verstandlich. Sehr deutlich tritt der EinfluB von Schutz- 



1) PALLADIN, Ber. Botan. Ges. (1905), p. 240; (1906), p. 97; Ztsch. physiol. 

 Cheui., 47, 407 (1906). 2) E. ROBERT, Pflug. Arch., 99, U6 (1903). 3) HUF- 

 NER, Journ. prakt. Chem., 17; Pflug. Arch., 40. F. HUEPPE, Chem. Zentr. (1881) 5 

 p. 745; auch^E. SALKOWSKI, Virch. Arch., 70, 71, 81, p. 552; Ber. Chem. Ges. t 14, 

 114 (1881). Uber Sehwachung von Enzymwirkungea durch hohere Temperaturen ist 

 noch zu vergleichen E. BOURQUELOT, Ann. Inst. Pasteur, /, 337 (1887) (Diastase). 

 CL. FERMI u., L. PERNOSSI, Zentr. f. Bakt., 15, 2?9 (1894). M. BEIJERINCK, Ztsch. 

 physik. Chem., 36, 508 (1901), f. Indigoferment. 



