5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 113 



hervorgehenden silberreduzierenden Substanzen hemmt. Diese Antioxydasen 

 sind spezifisch wirksam und wirken nur bei systematisch nahestehenden 

 Pflanzenarten wechselseitig auf die Oxydasen ein; Mais-Antioxydase wirkt 

 jedoch z. B. auf Lupinus-Oxydase nicht ein. Bei 62 C wird wohl die Anti- 

 oxydase unwirksam, jedoch nicht die Oxydase. Es laBt sich daher die Anti- 

 enzymwirkung in Gemischen durch Erwarmen auf 62 aufheben. WEIN- 

 LAND (1) hat hierauf ein Antitrypsin in den darmbewohnenden Spul- 

 wiirmern aufgefunden, und im Blutserum kommt, wie man nun weiB, 

 gleichfalls normal ein Antiferment des Trypsins vor. 



Schon der Umstand, daB beim Erhitzen eines inaktiven Enzym- Anti- 

 enzymgemisches die Enzymwirkung wieder regeneriert werden kann, be- 

 weist uns, daB die Enzyme in der Antifermentreaktion nicht zerstort werden. 

 HEDIN (2) hat weiter die interessante Tatsache festgestellt, daB man wohl 

 Antitrypsin durch eine hinreichende Menge von Trypsin vollstandig ab- 

 sattigen kann, daB es jedoch unmoglich ist, Trypsin, selbst mit dem groBten 

 OberschuB von Antitrypsin vollkommen unwirksam zu machen. Eine 

 Proportionalitat der Quantitat und der Wirkung des Antitrypsins besteht 

 nicht; kleine Mengen des Antifermentes machen relativ mehr Trypsin in- 

 aktiv als groBe Mengen. DaB gewisse Analogien mit Adsorptionsprozessen 

 bei den Antifermentreaktionen anzunehmen sind, laBt sich nicht leugnen. 

 Ahnlich wie das Antienzym durch Erhitzen friiher zerstort wird als das ge- 

 bundene Enzym, wirken nach HEDIN und nach JACOBY(S) auch Sauren starker 

 auf das Antienzym ein, und man kann das Enzym auch auf diese Weise reakti- 

 vieren. Nach MINAMI (4) kann man sowohl durch Schutteln als durch Er- 

 warmen Enzyme so verandern, daB die Enzymfunktion weniger leidet als 

 das Bindungsvermogen fur Serum. 



DaB Antienzyme synthetische Wirkungen haben, wie BEITZKE und 

 NEUBERG (5) vom Antiemulsin angaben, hat sich nicht bestatigt, und ist 

 im Sinne unserer Auffassung der Antienzyme auch nicht anzunehmen. 



Chemische Stoffe als Forderer von Enzymwirkungen: 

 Zymoexcitatoren, Hilfstoffe. Es ist eine alte Erfahrung der 

 Enzymologie, daB viele Enzymwirkungen durch nicht zu groBe Mengen 

 zugesetzter Saure lebhaft gefordert werden. Fiir Diastase wurde dies 

 schon 1882 durch DETMER(B) dargetan, fiir Invertin durch KJELDAHL, 

 O'SuLLivAN und THOMPSON. DaB bei der Pepsinverdauung die freie 

 Saure wesentlich mitspielt, ist altbekannt und neuere Untersuchungen 

 von BERG und GiEsOO haben erwiesen, daB das Wasserstoffion hierbei 

 die Hauptrolle spielt, wahrend die Saureanionen nur wenig in Betracht 

 kommen. 



Die verschiedenen Sauren entsprechen in ihrer Wirksamkeit voll- 

 standig ihrer Affinitatskonstante. So kommt es, daB auch Kohlensaure unter 

 hoherem Drucke wie MULLER-THURGAU fand, die Diastasewirkung erheb- 

 lich zu fordern vermag (8). Da die Messung der Wasserstoffionenkonzen- 



1) WEINLAND, Ztsch. Biol., 44, 1. 45 (1902); 4 5, 119 (1903). J. M. HAMILL, 

 Joorn. of Physiol., 33, 479 (1906). 2) S. G. HEDIN, Biochetu. Journ., /, 474, 483 

 (1906). 3) M. JACOBY, Biochem. Ztsch., 34, 485 (1911). 4) D. MINAMI, Ebenda, 

 39, 75 (1912). 5) H. BEITZKE u. C. NEUBERG, Virch. Arch., 183, 169 (1906); 

 Ztsch. Immun.-Forscbg., 1,2, 645(1909). A. F. COCA, Ebenda, I, 2, 1 (1909). W. M. 

 BAYLISS, Journ. Physiol., 43, 455 (1912). 6) W. DETMER, Ztsch. physiol. Chem., 

 7, 1 (1882) Pflanzen physiol. Untersuch. iib. Fermentbildung (Jena 1884). 7) W. 

 N. BERG n. W. J. GIES, Zentr. Physiol. (1906), p. 615. G. BERTRAND u. ROSEN- 

 BLATT, Compt. rend., 153, 1515 (1911). 8) Vgl. auch M. BASWITZ, Ber. Chem. 



Ges., //, 1443 (1878). 



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Czapek, Biocbemie der Pflanzen. 3. Aufl. 



