113 Zweites Eapitel: Die chemiechen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



Fur manche Falle, wie fiir das Pepsin in den Untersuchungen von 

 BRUCKE(I) hat sich die bei so vielen Katalysen nachgewiesene Eigenschaft, 

 daB sich die wirksame Katalysatormenge wahrend der Reaktion nicht andert, 

 ohne weiteres auch auf dem Gebiete der Enzyme konstatieren lassen. Doch 

 hat bereits O'SuLLiVAN (2) fiir das Hefeinvertin und TAMMANN (3) fiir das 

 Mandelemulsin iiberzeugend nachgewiesen, daB diese Enzyme wahrend 

 der Reaktion allmahlich unwirksam werden, und die Reaktion daher bei 

 keiner Temperatur vollstandig beendet werden kann. Analoge Erfahrungen 

 wurden spater sehr haufig gesammelt. Dieser Verlust an Ferment kann 

 natiirlich sehr verschiedenen Ursachen entstammen. Fiir das Lab haben 

 REICHEL und SpiRO(4), sowie FULD und PINCUSSOHN (5) hinreichend dar- 

 getan, daB der Fermentverlust durch die Aufteilung des Enzyms zwischen 

 Losung und EiweiBniederschlag (Adsorptionsbindung) vollig erklart werden 

 kann. In anderen Fallen aber werden die Enzyme, wie besonders TAMMANN 

 ausgefiihrt hat, in Nebenreaktionen allmahlich unwirksam gemacht, nie 

 jedoch in der Hauptreaktion, in welcher das Enzym als Katalysator wirkt. 

 Das Unwirksamwerden erfolgt um so schneller, je hoher die Temperatur 

 ist. Obrigens biiBt Emulsin selbst bei der Aufbewahrung als Trocken- 

 praparat in langerer Zeit betrachtlich an Wirksainkeit ein. Worin der 

 Verlust an Wirksamkeit besteht, konnte fiir das Emulsin nicht festgestellt 

 werden. Man hat die vorzeitige Beendigung der ? aaktion durch Zugrunde- 

 gehen des Enzyms in Nebenreaktionen als ,,falsches Gleichgewicht" be- 

 zeichnet. Analoge Erscheinungen wurden iibrigens durch B RE DIG auch bei 

 der Knallgaskatalyse durch Platinsol und der H 2 2 -Katalyse durch Silber- 

 sol nachgewiesen. Bei TAMMANN finden sich auch interessante Beobachtungen 

 iiber die Gesetze der Geschwindigkeit des Enzymzerfalles. 



LiCHTWiTZ(6) bezeichnet als ,,Fermentlahmung" eine Schwachung der 

 Invertinwirkung lebender Hefe durch Invertzucker, die nach Entfernung 

 des Invertzuckers bestehen bleibt. Worin dieser EinfluB begriindet ist, laBt 

 sich den Angaben nicht entnehmen. 



Die Lage des ,,falschen Gleichgewichtes" kann bei verschiedenen 

 Enzymen und verschiedenen Versuchsbedingungen mehr oder weniger weit 

 vom idealen Endzustande der vollstandigen Spaltung entfernt liegen. 

 Beim Emulsin war es schon LIEBIG und W6HLER(7) aufgefallen, wie 

 entfernt die Wirkung auf das Amygdalin von einer vollstandigen Spaltung 

 bleibt. Hingegen gab PIRIA (8) an, daB Salicin durch Emulsin vollstandig 

 gespalten wird. Labenzym spaltet das Casein, Invertin die Saccharose 

 wenigstens bei hoheren Temperaturen praktisch vollstandig. Auch bei 

 der tryptischen Verdauung fanden KUTSCHER(S) und andere Forscher 

 selbst die letzten Reste der Albumosen in Aminosauren aufgespalten. Weniger 

 weit geht die Starkehydrolyse durch Diastase. 



Nun ist aber nach den Erfahrungen TAMMANNS(IO) die Enzymzer- 

 storung nicht die einzige Ursache einer gefundenen Lage des falschen Gleich- 

 gewichtes. Einmal hangt der Endzustand von der Temperatur ab. Eine bei 

 niederer Temperatur zum Stillstande gelangte Emulsinkatalyse kann 



1) E.BRiJCKE, Sitz.ber. Wien. Ak., 3?, 131. 2) O'SULLIVAN, Journ.Chem.Soc. 

 (1890). /, 834 3) G. TAMMANN, Ztsch. physik. Chem., 18, 426 (1895). 4) H. 

 FEICHEL u. K. SPIKO, Hofmeisters Beitr., 6, 68 (1904); 7, 479 (1906). 5) E. 

 ZULD u. L. PINCUSSOHN, Biochem. Ztsch., 9, 318 (1908). 6) L. LICHTWITZ, 

 Rtsch. phyeiol. Chem., 78, 128 (1912). - 7) LIEBIG u. WOHLES, Lieb. Ann., 22, 19 

 (1837). - - 8) PIRIA, Lieb. Ann., 56, 36 (1845). - 9) KUTSCHER, Die Endprodukte 

 der Trypsinverdauung (Straflburg 1899). 10) TAMMANN, Ztsch. physik. Chem., j, 

 25 (1889); Ztsch. physiol. Chem., 16, 271 (1892). 



