6. Kinetik der Enzymreaktionen. 125 



lungen ihre Zuflucht. Nach LAMBERT (1) sollen losliche Enzyme wahrend 

 der Dauer ihrer Funktion n-Strahlen aussenden, und BARENDRECHT (2) 

 meint, daC die Lactase zweierlei Strahlungen aussende, wovon die eine 

 auf Glucose wirksam sei, die andere auf Galactose. 



Auf die Methodik der Enzymuntersuchung kann hier nicht naher 

 eingegangen werden. MICHAELIS (3) hat hieriiber zuletzt zusammenfassend 

 berichtet. Manche Methoden, wie die KontroJle der elektrischen Leit- 

 fahigkeit, der Viscositat (4), die dilatometrische Methodik fur proteolytische 

 Enzyme, die Formoltitrierung nach SORENSEN (5), werden in Zukunft 

 gewiB viel weitgehender verwendet werden, als es bisher geschehen ist. 

 Zum qualitativen Nachweise besonders glucosidspaltender Enzyme ist in 

 der Pflanzenphysiologie die Untersuchung gefrorenen, hernach unter Chloro- 

 formzusatz aufgetauten Materials oft sehr zweckmSBig (6). 



Produktion der Enzyme im Organismus. Profermente 

 oder Zy mo gene. Viele Enzyme, wie proteolytische, diastatische, in- 

 vertierende Fermente, Oxydasen und Katalasen scheinen so allgemein 

 vorzukommen, dafi man dieselben als fast nie fehlende Bestandteile tieri- 

 schen und pflanzlichen Protoplasmas betrachten kann. In anderen Fallen 

 handelt es sich wieder durchaus nicht um verbreitete Zellbestandteile. 

 Die Beschrankung der Maltosespaltung auf manche Rassen der Hefe 

 zeigt deutlich, wie sehr hier biologische Anpassungen EinfluB nehmen 

 konnen. Auch haben PFEFFER und KATZ(V), sowie PANTANELLI (8) fur 

 die Diastasebildung durch Schimmelpilze, sowie WENT (9) fur Monilia ge- 

 zeigt, da6 die Enzymproduktion sehr deutlich regulatorisch vermindert 

 und gesteigert werden kann. Nach Verfiitterung von Inulin, Lichenin 

 bei Kaninchen konnte TSCHERMAK(IO) in analoger Weise die Bildung 

 entsprechender Kohlenhydratenzyme im Darm beobachten, die sonst nie 

 vorkommen. Hierbei ist jedoch stets der Mechanismus der Enzym- 

 sekretion, wie insbesonders aus den Arbeiten von PANTANELLI (11) hervor- 

 geht, genau zu beachten. Zunachst ist sicherzustellen, inwiefern tat- 

 sachlich Enzymaustritt aus lebenden Zellen in Frage kommt, nachdem 

 tote Zellen in der Regel reichlich Enzyme (Invertin, Diastase) in die 

 Kulturflussigkeit von Pilzen entleeren. Aus intakten lebenden Wurzel- 

 zellen treten Diastase und Peroxydase in der Regel nicht aus ; hingegen geben 

 Samen allgemein Diastase, selten auch proteolytisches Enzym ab (12). 

 PANTANELLIS Studien fiber Invertinsekretion haben ferner gezeigt, da& 

 ein Kolloidgehalt des Mediums, wie 2,5 % Gummi arabicum, Agar nicht 

 nur die Invertinwirkung selbst hemmt, sondern auch die Enzymproduktion 

 und Enzvmsekretion herabsetzt. Leicht durch die Plasmahaut diffun- 



1) LAMBERT, Compt. rend., 138, 196 (1904) u. p. 1284. - - 2) H. P. BAREND- 

 RECHT, Ztsch. physik. Chem., 49, 456 (1904); 54, 367 (1905). 3) L. MICHAELIS, 

 Abderhaldens Handb. d. biochem. Arb.meth., j, I, 16 (1910). - - 4) Hierzu ACHALMR 

 u. BRESSON, Compt. rend., 152, 1420, 1621 (1911). W. M. BAYLISS, Journ. of 

 Physiol., 36, 221 (1908). 5) S. P. S6REN6EN, Biochem. Ztsch., 7, 45 (1907). 

 6) L. GUIGNARD, Compt. rend., 149, 91 (1909). W. PALLADIN, Fortechritte d. 

 naturwiss. Forschg., i, 253 (1910). 7) W. PFEFFER, Ber. sachs. Ges. d. Wiss. 

 (1896), p. 513. Pflanzenphysiologie, 2. Aufl., /, 506 (1897). J. KATZ, Jahrb. wiss. 

 Botan., 37, 599 (1898). DUCLAUX, Mikrobiolog., 77, 84. W. BENECKE, Lafars 

 Handb. d. techn. Mykol., 7, 363. 8) E. PANTANELLI, Amali di Bot., 8, 133 

 (1910). 9) F. A. C. WENT, Jahrb. wiss. Botan., j6, 611 (1901). 10) A. 

 v. TSCHERMAK, Biochem. Ztsch., 45, 452 (1912). 11) E. PANTANELLI, Annal. di 

 botan., 8, 133 (1910); 3, 113 (1905); 5, 229 (1907); Ebenda, 355. Rend. Accad. Line. 

 Roma (5), /5, I, 377 (1906). 12) F. CZAPEK, Jahrb. wiss. Botan., 29, 374 (1896). 

 H. WOHLLEBE, Diss. (Leipzig 1911). 



