126 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



dierende Stoffe wie Alkohol, Glycerin fordern hingegen die Ausscheidung 

 von Invertin bei Mucor. In den Versuchen EULERS tiber die Invertin- 

 bildung in Hefe ergab sich, daB Vorbehandlung des Materials rait Rohr- 

 zucker die Fermentbildung nicht mehr anregt als Behandlung mit Glu- 

 cose. Im ubrigen folgt die Enzymzunahme dem Gesetze unimolekularer 

 Reaktionen (1). Da es sichergestellt ist, da6 Enzyme auch sich selbst 

 in ihrer eigenen Zersetzung katalysieren wie das Papayotin nach 

 WuRTz(2), und sich manche Enzyme gegenseitig zerstoren konnen(3), 

 so durfen wir auch Einrichtungen im Organismus erwarten (Antienzyme?), 

 welche solche Vorgange regeln bzw. zu verhindern vermogen. Unter 

 Umstanden konnen sich natfirlich auch Fermentwirkungen untersttitzen (4), 

 woftir zahlreiche Falle denkbar sind. 



Uber die Anderung des Enzymgehaltes bei Mikroben unter ver- 

 schiedenen Lebensbedingungen, sowie fiber Variationen im Enzymgehalte 

 waren noch Arbeiten von EULER(S) zu vergleichen. 



Die Enzyme des Organismus sind gewiB nicht alle von Anbeginne 

 der Entwicklung in der Eizelle enthalten, sondern entstehen im Laufe 

 der Individualentwicklung auf ,,epigenetischem Wege"(6). Hier und da 

 ist man bei der Untersuchung der Enzymreaktionen auf Stoffe gestoBen, 

 welche bereits durch gelinde Einwirkungen, wie Behandlung mit ver- 

 diinnter Essigsaure, leicht und rasch wirksame Enzyme bilden. Man 

 hat solche Stoffe, die namentlich aus der Tierphysiologie bekannt sind, 

 als Profermente oder Zymogene bezeichnet HAMMARSTEN (7) fand 

 ein Labzymogen, EBSTEIN und GRUTZNER(S) ein Propepsin in der 

 Magenschleimhaut. Ein Zymogen des Trypsin wurde durch HEIDEN- 

 HAiN(9), ein Proptyalin durch GOLDSCHMIDT(IO) bekannt. Nach LANG- 

 LEY (11) lassen sich Pepsin und Propepsin dadurch voneinander trennen, 

 dafi 0,51 % N%C0 3 das Pepsin rasch zerstort, hingegen das Pro- 

 ferment intakt laBt. Propepsin, mit welchem sich GLAESSNER(12) sodann 

 naher beschaftigt hat, ist N-haltig, doch von fraglichem Eiweificharakter; 

 es wird leicht von verschiedenen Stoffen adsorbiert, zeigt keine wahr- 

 nehmbare Diosmose, wird von 0,1 % HgCl 2 und 1 % Phenol zerstorL 



Von pflanzlichen Proenzymen ist die Existenz eines Protrypsin 

 durch VINES (13) in Nepentheskannen und durch FRANKFURT (14) in Samen 

 wahrscheinlich gemacht worden. GREEN (15) hat fiber Proinulase be- 

 richtet, und PANTANELLIOIB) tiber Proinvertin bei Mucor. Letzteres ist 

 auch in der Kulturflussigkeit abgeschieden nachzuweisen. 



DaB, wie DETMER(17) fur Diastase fand, und wie es voraussichtlich 

 auch bei anderen Enzymen sehr haufig der Fall sein dfirfte, die Ferment- 



1) H. EULER u. D. JOHANSON, Ztsch. physiol. Chem.,76, 388 (1912). -- 2) A. 

 WURTZ, Compt. rend., 91, 787. - - 3) A. WROBLEWSKI, B. BEDNARSKI u. M. Woj- 

 CZYNSKI, Hofmeisters Beitr., /, 289 (1901). Verdauung von Trypsin durch Pepsin 

 wurde schon 1876 durch W. KUHNE beobachtet. 4) J. E. ABELOUS, Rev. m&i. 

 mem. en Thonneur de Le"pine (1911), p. 1. 5) H. EULER u. BETH AF UGGLAS, 

 Ztsch. physiol. Chera., 70, 279 (1910); Arkiv for Keini, J, Nr. 34. 6) Vgl. A. 

 HERLITZKA, Naturf. Ges. (1906), 2, 2, 296; Zentr. Physiol. (1906), p. 775. 

 7) HAMMARSTEN, Maly Jahresber. Tierchem., 2, 118 (1872). LORCHER, Pfliig. Arch., 

 69, 141. - - 8) EBSTEIN u. GRUTZNER, Pflug. Arch., 8, 122, 617 (1874). 9) HEI- 

 DENHAIN, Ebenda, /o, 557 (1875). 10) GOLDSCHMJDT, Ztsch. physiol. Chem., ro, 

 273 (1886). 11) J. N. LANGLEY, Journ. of Physiol., j,- 246 (1881). 12) K. 

 GLASSNER, Holmeisters Beitr., /, 1 (1901). 13) S. VINES, Journ. Linn. Soc., /5, 

 427 (1877); Ann. of Botan., // (1897). -- 14) S. FRANKFURT, Landw. Versuchsstat., 

 47, 449 (1897). 15) FR. GREEN, Ann. of Botan., 7, 121 (1893). 16) E. PAN- 

 TANELLI, Atti Accad. Line. (5), 15, I, 587 (1906). - - 17) W. DETMER, Botan. Ztg. 

 (1883), p. 601. 



