302 Sechstes Kapitel: Zucker und Kohlenhydrate bei Pilzen und Bacterien. 



Leberglykogen. Nach BOTTAZZI(I) zeigt Glykogen bei der elektrischen 

 Uberfuhrung anodische Wanderung und 1st in schwach saurer Losung 

 streng isoelektrisch. Viscositat und Konzentration nehmen nicht in 

 stetigem Verhaltnis zu. Viel Mfihe hat man auf die kryoskopische Be- 

 stimmung des Molekulargewichtes verwendet, jedoch sehr verschiedene 

 Zahlen erhalten. Aber auch die Untersuchung der Chloracetylderivate 

 zeigte, dafi das Molekulargewicht ein sehr hohes sein muB (2). 



Die empirische Zusammensetzung des Glykogens wird mit [C 6 H 10 5 ]n 

 angegeben. Das Endprodukt der Hydrolyse ist Traubenzucker. Die 

 intermediar entstehenden Hydratationsstufen sind noch unzureichend be- 

 kannt KNAFFL-LENZ (1. c.) erhielt ein dextrinartiges Produkt von sehr 

 schwachem Reduktionsvermogen, rechtsdrehend und in 50%igem Alkohol 

 viel leichter Ib'slich aJs Glykogen bei der Verseifung von Chloracetyl- 

 Glykogen, ebenso berichtet Z. GRUZEWSKA(S) fiber dextrinartige Korper, 

 die keine Jodreaktion mehr gaben, aus der H 2 2 -Hydrolyse des Gly- 

 kogens. Glykogenspaltendes Enzym, Glykogenase, ist in tierischen Or- 

 ganen und Sekreten reichlich zugegen (4) und auch in Hefezellen als 

 Endoenzym (5) nachgewiesen und wirkt zweifellos iiberall bei der Glykogen- 

 spaltung mit, wo dieses Kohlenhydrat vorkommt. Doch bedarf die gegen- 

 seitige Stellung der Diastase und Glykogenase noch einer Klarung. 

 Wahrend Malzdiastase auf Glykogen nur sehr langsam einwirkt, hydro- 

 lysiert Pankreasferment Glykogen fast ebenso schnell wie Starke (6). 

 Nach MUSCULUS und MERING soil das Endprodukt der fermentativen 

 Spaltung des Glykogens, wie bei Starke, Maltose sein (7), doch konnte 

 CREMER Maltose nicht finden und hielt Isonaaltose fur ein Produkt des 

 Glykogenabbaues, was von OSBORNE und ZOBEL(S) wieder bestritten 

 wurde. Hier haben also noch weitere Untersuchungen das Verhaltnis 

 des Glykogens, der ,,tierischen Starke", wie es auch genannt wurde, zum 

 pflanzlichen Amylum endgultig festzustellen. 



Die rotbraune Reaktion des Glykogens mit Jodiodkalium ist das wich- 

 tigste Hilfsmittel beim Nachweise von Glykogen in Zellen und Geweben. 

 Doch ist diese Farbung bei Gegenwart sehr geringer Glykogenmengen 

 unzuverlassig, und negative Befunde beweisen nicht Abwesenheit von 

 Glykogen. Empfindlicher soil die Modifikation der Jodprobe unter Anwendung 

 von Ferricyankalium nach KATO (9) sein. 



Vom Epiplasma der Asci kannten schon TULASNE und DE BARY diese 

 Jodreaktion. Die Jodreaktion des Glykogens verblaBt ebenso wie die Jod- 

 starkereaktion beim Erwarmen und kehrt beim Erkalten wieder. Speziell 

 die Jodreaktion wurde vielfach benutzt, um das Auftreten und Verschwinden 

 von Glykogen bei Pilzen zu studieren, und es hat sich in alien Fallen unzwei- 

 deutig der Gharakter des Glykogens als Reservestoff herausgestellt. ERRERA 

 (1. c.) studierte eine Reihe von Hutpilzen in verschiedenen Lebensstadien 



1) F. BOTTAZZI, Atti Accad. Line. Rom. (5), 18, II, 87 (1909); Pflug. Arch., 

 //5, 359 (1906). 2) E. v. KNAFFL-LENZ, Ztsch. physiol. Chem., 46, 293 (1905). 

 SKRAUP, Monatsh. Chem., 26, 1415 (1905). Die colorimetrische Methode von WACKER, 

 Ber. Chem. Ges., 42, 2679 (1909) wiirde viel geringere Werte anzeigen. 3) Z. 



GRUZEWSKA, Bull. Soc. Chim. (4), 7, 744 (1910); Soc. Biol., 68, 274 (1910). 

 4) F. PICK, Hofineisters Beitr., j, IV VI (1902). MACLEOD u. PEARCE, Amer. 

 Journ. of Physiol., 25, 255 (1910). - - 5) CREMER, 1. c. E. BUCHNER u. RAPP, Ber. 

 Chem. Ges., j/, 214 (1898). - - 6) CREMER, 1. c.; Ztsch. Biol., j/, 183 (1894). CH. 

 PHILOCHE, Soc. Biol., 59, 260, 263 (1905). 7) MUSCULUS u. MERINO, Ztsch. 

 physiol. Chem., 2, 413. 8) W. A. OSBORNE u. S. ZOBEL, Journ. of Physiol., 29, 

 1 (1903). 9) K. KATO, Pfliig. Arch., 727, 125 (1909). BLEJBTREU, Ebenda, p. 118. 



