Elementaranalysen. Eiweißkörper 237 



sitzen nun meistens wahre Riesenmoleküle^), deren Atome nach Tausenden 

 zählen und sind außerdem in hohem Grade reaktionsfähig; bereits durch 

 Schütteln ihrer Lösungen werden manche Eiweißkörper koaguhert und aus- 

 gefällt, und einige von ihnen (Fibrinogen und Globulin) haben die Neigung, 

 auf die geringsten, sonst chemisch indifferenten Einflüsse, wie Wasserverdun- 

 stung, Berührung mit porösen Substanzen usw., unlöslich zu werden. 



Es überschreitet den Rahmen dieser Darstellung, auf das schwierige und 

 teilweise recht problematische Gebiet der Eiweißchemie näher einzugehen; nur 

 einige kurze Bemerkungen über die wichtigsten Eigenschaften und Gruppen der 

 Eiweißkörper sollen hier Platz finden. 



Gegenwärtig trennt man im allgemeinen die Eiweißkörper in zwei große 

 Hauptgruppen, die einfachen Eiweiße, und die Proteide, welch letztere 

 durch Vereinigung der ersteren mit anderen Atomgruppen entstehen. Zu den 

 einfachen Eiweißen gehören in erster Linie das Albumin und das Globulin, 

 ferner die Histone, die Protamine und die sog. Gerüsteiweiße, die früher 

 Albuminoide hießen, und zu denen u. a. das Kollagen des gewöhnlichen Binde- 

 gewebes und der Knochen und Knorpel gehört. Die Proteide werden, je nach 

 dem der charakteristische Paarling Phosphorsäure, Nukleinsäure, Glykose oder 

 Hämatin ist, Phosphorproteide, Nucleoproteide, Glykoproteide und Hämoglo- 

 bine genannt. 



Die eigentlichen Eiweißkörper sind im trockenen Zustande weiße oder 

 kaum gefärbte lockere, voluminöse, nicht hygroskopische Pulver. Sie sind teils 

 in Wasser, teils nur in Salzlösungen, in verdünnten Säuren und Alkalien löslich, 

 unlöslich dagegen in Alkohol, Äther, Chloroform, Benzol und allen übrigen Lö- 

 sungsmitteln. Bei Einwirkung von schwachen Säuren oder von gewissen Fer- 

 menten (Pepsin, Trypsin) werden die Eiweißkörper in einfachere Bruchstücke 

 gespalten, die als Albumosen oder Peptone bezeichnet werden und deren ge- 

 ringere Molekulargröße sich besonders darin geltend macht, daß sie nicht bei 

 Erwärmung ihrer Lösungen koagulieren und in manchen Fällen auch nicht von 

 Neutralsalzen ausgefällt werden. Die Peptone und Albumosen zerfallen bei 

 Einwirkung von anderen Fermenten (Erepsin) in noch einfachere Bausteine, 

 die sog. Aminosäuren, von denen Glykokoll, Alanin, Leucin, Tyrosin, Arginin 

 usw. die wichtigsten sind. Wie besonders durch die Versuche Abderhaldens 

 erwiesen ist, vermag der Tierkörper aus diesen einfachsten Bausteinen wieder- 

 um echte Eiweißkörper aufzubauen, was den Chemikern noch nicht gelungen ist. 

 Immerhin ist in dieser Richtung ein sehr wichtiger Schritt getan durch die von 

 Emil Fischer ausgeführte Synthese der Polypeptide, die in bezug auf che- 

 mische Zusammensetzung und physikalisches Verhalten kaum von den natür- 

 lichen Peptonen zu unterscheiden sind und wie diese eine Vorstufe zu den 

 echten Eiweißkörpern darstellen. 



i) Einer von den einfachsten Eiweißkörpern, das Serumalbumin, besitzt die Formel 

 C450 H-J20 yViiö ^6 Ö140 und das Molekulargewicht 10 166; das Hämoglobin (der rote Blut- 

 farbstoff) die Formel C75S -//1203 ^^135 Ö218 Fe St^ und das Molekulargewicht 16669. Die ab- 

 solute Größe dieser Riesenmoleküle wird auf 2,3 — 2,5 \x.\i. geschätzt (i \k\k = 0,000001 mm). 



