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als „Proteide'' den einfachen Eiweisskörpern oder rroteinen j^egenüber- 

 gestellt hat, verhält sich das Eiweissmolekül chemisch im Allgemeinen 

 wie eine schwache Säure, und man kann es durch Zusatz stärkerer 

 Säuren vielfach aus seinen Verbindungen verdrängen, wobei die stärkere 

 Säure an seine Stelle tritt. Dann wird das Eiweiss frei. Eine der wich- 

 tigsten Eiweissverbindungen lernten wir bereits kennen, dasHaemo- 

 globin, das im Blut eine so hervorragende Rolle spielt und eine 

 eisenhaltige \^erbindung des Eiweiss ist. Die verbreitetsten Ver- 

 bindungen aber, in denen die Eiweisskörper ausnahmslos in jeder Zelle 

 auftreten, sind die Nucleine. Die Nucleine stellen, wie Altmann i) 

 gezeigt hat, Verbindungen von Eiweiss mit Nucleinsäure vor, einer 

 Säure, die selbst eine Verbindung ist von Phosi)horsäure mit eigen- 

 thümlicheu basischen Körpern, den sogenannten Nucleinbasen : Guanin, 

 Adenin, Xanthin und Hypoxanthin. Indessen auch die Nucleine können 

 wieder weitere Verbindungen eingehen, und zwar nochmals mit Eiweiss, 

 nnd diese äusserst complicirten Verbindungen werden als Nucleo- 

 albumine bezeichnet. Ein solches an Kalk gebundenes Nucleo- 

 albumin ist das Casein, ein Körper, der den physiologischen Chemikern 

 lange Zeit Schwierigkeiten gemacht hat. Das Casein ist das an Kalk 

 gebundene Nucleoalbumin der Milch, das znm Käse verarbeitet wird 

 und die Eigenthümlichkeit hat, beim Kochen der Milch nicht zu ge- 

 rinnen, während es, wenn man es etwa durch Essigsäure von dem 

 Kalk trennt, sofort ausfällt. Eine vierte Gruppe von Eiweissverbin- 

 dungen sind die Gly coproteide, in denen das Eiweiss mit einem 

 Kohlehydrat verbunden ist und unter denen vor Allem das in den 

 Zellen der Schleimdrüsen enthaltene Mucin, der Schleim, eine wichtige 

 Rolle spielt. 



Von besonderem Interesse erscheint es, dass in der lebendigen Sub- 

 stanz der Zelle die Eiweissverbindungen bei weitem die Hauptrolle 

 spielen. Während man früher und vielfach noch heute die Vorstellung 

 hatte, dass die Hauptmasse des Protoplasmas aus uativem Eiweiss be- 

 besteht, haben schon Reinke und Krätzschmar -) gezeigt, dass es 

 „lebensthätiges Protoplasma giebt, in welchem sich keine Spur von 

 Eiweissstoffen nachweisen lässt". So besitzt der Zellkörper der Alge 

 Vaucheria „ein durchaus eiweissloses Protoplasma''. Spätere Unter- 

 suchungen von Hammarsten •^) und Lilienfeld*) haben das für ver- 

 schiedene andere Objecte bestätigt, und erst kürzlich hat Sosnowski '") 

 wieder das Gleiche bei einzelligen Organismen gefunden. Die Haupt- 

 masse des Protoplasmas besteht nicht aus reinen Eiweisskörpern, 

 sondern aus complicirten Eiweissverbindungen, die zum Theil ganz 

 andere Eigenschaften haben wie die erstereu. Wir müssen endlich 

 den althergebrachten Gedanken fallen lassen, dass das Protoplasma 

 der Zelle einen einfachen Eiweissklumpen vorstelle. Die Nucleo- 

 albumine und vei'wandte Verbindungen, wie das noch gänzlich un- 

 erforschte „Plastin" Reinke's, spielen im Protoplasma der meisten 



') Altmaxx : „Ueber Nuclciusäuren.'- Aieh. f. Fhysiol. vou Du Bois-Reymond 1889. 

 *) Reixke und Krätzschmar : „Studien über das Protoplasma." Zweite Folge. 

 In Untersuchungen aus dem botanischen Laboratorium d. Univ. Göttingen. III, 1883. 

 . ") Hammaestex : „Studien ül>er Mupin." lu Pflüger's Arch. Bd. 36, 1885. 

 *) Lilienfeld: „Beiträge zur Chemie der Leucocyten." In Zeitschr. f. physiol. 

 Chemie. Bd. 18, 1894. 



ä) Sosnowski: „Beiträge zur Chemie der Zelle." In Centrall)latt f. Physiologie. 

 Bd. 13, 1899. 



Verworn, Allgemeine Physiologie. 3. Aufl. g 



