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 43. Die Casease. 



\Yie oben schon ervvahnt wurde. 1st bei den ein Labenzym aus- 

 scheidenden Bakterien und Pilzen vielfach, ja zumeist, auch die Aus- 

 scheidung eines proteolytischen (des sogen. peptonisierenden) Enzyms 

 5 konstatiert worden. Das in der Milch bei neutral er und schwach alka- 

 lischer, teilweisr auch bei saurer Reaktion entstandene Coagulum win! 

 von dem gleichen Organismus. bzw. durch ein von ihm erzeugtes Enzyin 

 nach und nach mehr oder minder wieder aufgelost. Da die Losung von 

 Casein und anderen Eiweifistoffen meist mit einer Losung von Fibrin 



10 und Gelatine zusammenfallt und bei dieser Auflosung grofiere Mengen 

 von Pepton (richtiger von Albumosen und Pepton) gebildet werden, so 

 hat man diese Bakterien auch als ,,verflussigende" oder ,.peptonisierende >l 

 zusammengefafit (s. Bd. III. S. 121). 



E. DrcL.u-x (2), der sich mit der Erscheinung der Auflosung des 



io Caseins in der Milch zuerst eingehender beschaftigt hat, gab dem Enzym. 

 das diese Losung vollbringt. den Namen Casease, das geloste Casein 

 bezeichnet er mit Gascon. Diese Bezeichnung hat nur vorlaufigen 

 Wert, solange die Natur der proteolytischen Bakterienenzyme noch nicht 

 genauer erforscht ist. Nach alien bisherigen Ermittlungen (s. Bd. III. 



20 S. 127) stehen dieselben dem Trypsin sehr nahe. 



Aehnlich wie das Trypsin losen auch die Bakterienproteasen Fibrin 

 schwieriger als Gelatine. Von vierzehn von den von CL. FERMI (1) dar- 

 gestellten proteolytischen Pilzenzymen (s. Bd. III. S. 125) wirkten nur 

 1'unf auf Fibrin und Gelatine zugleich; die anderen neun wirkten nur 



5 auf Gelatine, und von diesen bildeten nur sechs das Enzym auf Kartoffeln. 

 die anderen drei nicht. Da sich die von den verschiedenen Bakterien 

 und Pilzen erzeugten Enzyme auch gegen hohere Temperaturen ver- 

 schieden verhalten (s. Bd. Ill, S. 124), kann man mit FERMI die Ansicht 

 teilen, dafi die verschiedenen Organismen verschiedene proteolytische 



so Enzyme abscheiden. FERMI scheint auch bestreiten zu wollen, da6 die 

 verfliissigenden Bakterieu immer Casease produzieren, wahrend C. ELIK- 

 MAN (1) das leimlosende und das caseinlosende Enzym der Bakterien fiir 

 identisch lialt. 



Ueber das Mengenverhaltnis von Lab und Protease in Kultuivn 



soeiniger peptonisierender Bakterien macht S. HATA (1) interessante An- 

 gaben. Danach iiberwiegt beim Bac. flmnrsrcHs (s. Bd. Ill, S. 92) das 

 Labenzym iiber das proteolytische, wahrend beim Bac. prodiyiosus das 

 Umgekehrte der Fall ist. Das Rohenzym der ersteren Bakterie enthalt 

 in einem Gramm 90000 Trypsin-Einheiten (die Einheit entspricht der 



4oVerfliissigung von 2 ccm 10-proz. Thymol gel a tine bei 35 C in 24 Stunden, 

 sodafi ein Festwerden selbst in der Eiskammer nicht mehr eintritt) 

 und 380000 Lab-Einheiten (eine Labeinheit kommt der Gerinnung von 

 2 ccm Milch mit 1-proz. Karbolzusatz bei 35" C in 24 Stunden gleich); 

 der Bac. prodigiosus dagegen produziert ein Enzym, das in einem Gramm 



45280000 Trypsin- und 150000 Lab-Einheiten enthalt. 



Die Eigenschaft, ein proteol3 7 tisches Enzym abzuscheiden, ist unter 

 Bakterien mid Pilzen weit verbreitet (s. Bd. Ill, S. 121122). Die 

 meisten von ihnen gedeihen entweder in der Milch selbst sehr gut oder, 

 wie namentlich die Hyphenpilze, auf den aus ihr bereiteteu einen kon- 



so sistenteren Nahrboden bildenden Produkten. Schon in der noch im Enter 

 befindlichen Milch ist, wie schon erwahnt. ein vertlussigender Kokkus 

 fast immer enthalten. Yon der auflosenden uud zersetzenden Kraft von 



