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mid die pliysikalisclien Eigenschaften der Enzyme anzuschlieBen. 

 Ersterer 1st im allgemeinen noch ziemlich dunkel. Zwar sind viele 

 Enzyme als EiweiBkorper angesprochen worden, und wohl auch mit 

 Recht, indessen laBt sich der exakte Beweis schwer erbringen. Es 



r, konnte auch das Enzj^m iu irgend einer AVeise (durch Yerbindung, 

 Losung, Adsorption) mit einem EiweiBkorper unaufloslich verkettet sein, 

 ohne selbst EiweiB zu sein. Die Tatsache. daB Enzyme durch Erhitzen 

 friiher oder spater (meist zwischen 50 uud 80, manche schon eher) un- 

 wirksam werden, spricht nur fiir ihre Kolloid- und Katalysator-Natur ; 



lodenn auch anorganische Katalysatoren verlieren bei Siedetemperatur 

 ihre spezifische Fahigkeit, wie u. a. erst in neuester Zeit PORODKO (1) 

 fiir die oxydasische Eigenschaft des Eisenchlorids gezeigt hat. Auch 

 gegenliber Giften zeigen die Enzyme eine merkwiirdige Aelmlichkeit mit 

 jenen; vgl. die von BREDIG (1) beobachtete ,,Vergiftung" kolloidalen 



isPlatins mittelst Blausaure. Bezliglich der theoretischen Frage, ob wir 

 von ,,Leben" und ,.Tod" der Enzyme sprechen diirfen, sei nur das eine 

 gesagt : es gibt auch hierin, wie iiberall in der Natur, Uebergange, und 

 jede Grenze ist klinstlich. Wir diirfen die Enzyme also nur mit Yor- 

 behalt zu den EiweiBkorpern stellen; mit ihrer Bezeichnung als Abbau- 



2oprodukte des EiweiB ist ebenfalls nicht viel gewonnen, weil sich schwer 

 sagen laBt, welche Inhaltsstoffe der Zelle denn nicht aus dem EiweiB 

 hervorgehen. Yersuche, die chemische Natur der Enzyme zu ergriinden, 

 sind zahlreich gemacht worden. Danach scheint unter ihnen eine 

 weite Mannigfaltigkeit zu herrschen. 



25 Besonders interessant und weiterer Fortfiihrung wert sind die 

 Untersuchungen iiber Einwirkung eiweiBspaltender Enzyme auf andere 

 Enzyme, wie sie von WROBLEWSKI, BEDNAKSKI und WOJCZYNSKI (1) be- 

 gonnen wurden: Pepsin und Trypsin schadigen sich gegenseitig; von 

 beiden wird Invertin und Emulsin nicht angegriffen. Diastase wird 



so gar nicht von Trypsin, anscheinend ein wenig von Pepsin geschwacht. 

 CHODAT und BACH (3) f and en Pilzoxydase durch Faulnisbakterien nicht 

 zerstorbar. 



Die Invertase erhielt A. OSBOENE (1) durch fraktionierte Ausfallung 

 als einen Korper mit 44,54 Proz. Kohlenstoff, 6,52 Proz. Wasserstoff und 



356,1 Proz. Stickstoffj den er fiir verwandt mit den Peptonen halt, Nach 

 SALKOWSKI (2) waren OSBORNE'S Praparate noch stark mit Kohlenhydraten 

 verunreinigt gewesen; das durch SALKOWSKI selbst hergestellte Invertin 

 hatte hoheren Stickstoffgehalt, bis zu 16.86 Proz., war auch stets phosphor- 

 haltig, gab aber keine EiweiCreaktion. WKO'BLEWSKI (3) befand die 



40 Invertase als durch Ammonsulfat nicht aussalzbar, also wohl zu den Pro- 

 teosen oder Peptonen gehorig. Nahere Augal)en iiber das Invertin der 

 Hefe wird das 19. Kapitel des IV. Bandes bringen. Ein ganz anderer 

 Korper als die Hefeninvertase, viel leichter zerstorbar und darum wohl 

 dem Zellplasma naher verwandt, ist nach E. FISCHER und P. LINDNER (1) 



45 die Invertase von Monilia Candida. 



Die Endotryptase der Hefe wird im 20. Kapitel des I Y. Bandes 

 ihre eingehende Betrachtung fiuden. 



Unter den spezifischen Bakterienenzymen ist das Pyocyanolysin 

 aus Bac. pyocyaneus ein interessanter und viel umstrittener Korper. 



soBuLLOCH und HUNTER (1) fanden, dafi es in Losung nach 15 Minuten 

 durch Kochen zerstort wird, im Bakterienleib ist es ein wenig wider- 

 standsfahiger. KLIMOFF (1) konnte es jedoch 30 Minuten lang kochen, 

 WEINGEROFF (1) sogar auf 120 erhitzen, ohne daB Zerstorung eintrat; 



