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S. 137) festgestellt hat. Die genauere Kenntnis verdanken wir HENRI (1). 

 Dieser fand: 



dx 

 dt 



X 



l 4) 



a 



(a x), oder 



(3) 9 



(4) 



5 Wahreiid also bei der Saure-In version die jeweilig aktive Menge 

 (a x) des Rohrzuckers mit einem konstanten Faktor k multipliziert die 

 Reaktionsgeschwindigkeit dx:dt ergibt, ist bei der Enzym-Iuversion der 



Faktor kj (! + --) von Gleichung (3) mit fortschreitender Inversion ver- 

 a 



anderlich. und zwar nimmt er proportional dem relativen Inversionsgrad 

 iox:a zu, wie der Ausdruck in der eckigen Klammer zeigt. In jedem 

 Moment ist die Geschwindigkeit der Reaktion nur von der Konzentration 

 der vorhandenen Saccharose und des Invertzuckers abhangig (abgesehen 

 von der Temperatur, vgl. u.), nicht aber vom Zustande des Enzyms. 

 Hohe Anf'aiigskonzentrationen geben etwas geringere Wirkung. als der 

 15 Proportion entspricht, vielleicht infolge des osmotischen Druckes. Die 

 von HENRI gefundene Formel konnten BROWN (1) fiir die alkoholische 

 Garung, BROWN und GLENUINNING (1) fiir die Diastase bestatigen. Die 

 Labwirkuug dagegen fand FULD (1) von der Menge des Caseins unab- 

 hangig. 



20 Im obigen liegen noch verhaltnismaBig einfache Beziehungen vor. 

 Eine Reihe von weiteren Umstanden kann aber den Gang der Enzym- 

 wirkung beeinHussen, so daB die Feststellung des Verlaufs groBe 

 Schwierigkeiten bereitet. BREDIG (2) sagt: ,,Es scheint, als wenn ge- 

 rade in der Enzymchemie Falle von Reaktionen mit Gegenreaktion, 

 25 Folgewirkung nnd Nebenreaktion vorliegen, deren Bearbeitung selbst 

 dem geiibtesten Kenner der chemischen Kinetik erhebliche Miihe be- 

 reiten diirfte, und fiir welche sogar die mathematischen Formeln erst 

 ad hoc zu entwickeln sind." Solche verwickeltere Verhaltnisse treten 

 z. B. dann ein, wenn die Produkte der Enz3 T mwirkung diese selbst 

 sofordernd oder hemmend 'beeinflussen. So geht nach CONNSTEIN, HOYER 

 nnd WARTENBERG (1) die Wirkung der Lipase aus Ricinussamen sprung- 

 artig in die Hohe, wenn erst einige Prozente freier Fettsaure entstanden 

 sind. Auch scheint die Regel, daB der Katalysator selbst wahrend der 

 Katalyse und dnrch dieselbe sich nicht verandere, durchaus nicht fin- 

 es alle Enzyme voile Giiltigkeit zu haben. So ist z. B. durch TAMMANN (1) 

 fiir das Emulsin eine sehr starke Schadigung durch die Spaltungspro- 

 dukte festgestellt worden. Allmahliche Veranderung des Enzyms muB 

 aber naturgemaB anch den Gang der Katalj'se verandern. 



In hohem MaBe wird die Enzym wirkung, wie auch jede anorganische 



40 Katalyse, durch die Temperatur beeinfluBt; die Gipfel der fiir jeden 



Einzelfall sich ergebenden Kurven liegen sehr verschieden, unterliegen 



auch Aeuderungen durch begleitende Umstande, Konzeutration der 



Substanz, Menge des Enzyms, Sauren, Alkalien. Salze usw. Fur 



die Alkoholase liegt das Optimum nach E. BUCHNER (1) unter 30; 



45 das Pepsin wirkt am raschesten bei ca. 40, das Emulsin zwischen 



45 und 50 , die proteoly tischen Enzyme des Gerstenmalzes nach 



FERNBACH und HUBERT (1) bei 60, die Koagulase der Hefe nach 



RAPP (1) bei 80 usw. Andrerseits hebt eine Temperatur von oder 



