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vergleicht die Oxydasen mil dem Hamoglobin, scheint sie also fur Korper 

 zu halten, welche leicht Sauerstoff anlagern, denselben aber atich leiclit 

 wieder abgeben. RACIBORSKI (3) teilt mit, dafi wenigstens die Inter- 

 cellular-Oxydase von Nymphaea mit Enzymen nichts zu tun hat. 



5 Noch weniger gut begriindet als die Enzymnatur der Oxydasen usw. 

 erscheint indessen die Auffassung der die vitalen oder postmortalen Re- 

 duktionsvorgange in und durch Organismen bewirkenden Korper als 

 Enzyme (Reduktasen oder Hydrogenasen). Will man anch dem Einwand, 

 dafi ein reduzierendes Enzym emeu mit Energieverbrauch einhergehenden, 



10 endothermaleu Vorgang ausloseu miifite, ein besonderes Gewicht nicht 

 beilegen, so kann um so weniger verkannt werden, dafi manche der von 

 den Autoren hierher gerechneten Vorgange (Reduktion von Schwefel, 

 von Farbstoffen u. dergl.) uacli ROHMANN und SPITZER (1), ABELOUS und 

 GERARD (2), HEFFTER (1), MAASSEN (1) und JOHANNSEN (1) durch Kochen 



is der ,,Enzyme" oder durch Blausaure nicht oder nur wenig gestort werden, 

 wahrend das allerdings bei anderen Reduktionsvorgangen der Fall ist, 

 so z. B. bei der Reduktion der Nitrate und des Nitrobenzols, die von 

 ABELOUS und GERARD (3 u. 4), MAASSEN (1), STEPANOW (1), KASTLE und 

 ELVOVE (1) und YOGELSOHN (1) studiert worden ist. Schon im Jahre 



20 1904 haben HEFFTER und HAUSMANN (1) den Nachweis geliefert, dafi 

 die von HEFFTER (1) aufgefundene Reduktion der Kakodylsaure und die 

 Reduktion von Schwefel durch tierische Gewebe und Eiweifikorper mit 

 enzymatischeu Vorgangen nichts gemeinsam haben. Die damals ausge- 

 sprochene Vermutung, dafi diese Reduktionen durch labilen, in den Ei- 



25 weifikorpern mercaptanartig gebundenen Wasserstoif bewirkt Averden, 

 fand HEFFTER (2) neuerdings bestatigt. Mit Hilfe von Cystein und 

 anderen Sulfhydrylverbindungen liefien sich Arsensaure zu arseniger 

 Saure, Jodate zu Jodideu. Tellurite und Tellurate zu Tellur, Quecksilber- 

 chloriir zu Quecksilber, ferner Kakodylsaure sowie Pikrinsaure, endlich 



30 auch Farbstofte reduzieren, alles Reduktionen, welche von verschiedenen 

 Autoren Enzymen zugeschrieben worden sind, und weiter Iie6 sich auch 

 noch feststellen, dafi das Gelingen des Nachweises von Sulfhydrylver- 

 bindungen in tierischen Geweben Hand in Hand mit der Recluktions- 

 fahigkeit gegeniiber Schwefel geht. Wenn in gewisseu Fallen die Re- 



35 duktionswirkung von Saften und Extrakten durch Erhitzen geschwacht 

 oder vernichtet wird, so z. B. bei Hefenprefisaft nach HAHN (1), bei 

 tierischen Orgauen nach JOHANNSEN (1), so riihrt das wahrscheinlich 

 von der leichten Veranderlichkeit der Sulfhydrylgruppe her. Wie die 

 Reduktion der Nitrate durch Gewebesafte zu erklaren ist, die durch 



40 Sulf hydiylverbindungen nicht zu erzielen war. lafit HEFFTEE zunachst 

 unentschieden. Nach WEOBLEWSKI (1) ist die Nitratreduktion im Hefen- 

 prefisaft wohl nicht enzymatischer Natur. 



Mit Recht weist HEFFTER unter Bezugnahme auf ENGLER und 

 BRONIATOWSKI (1) darauf hin, dafi der Nachweis der reduzierenden und 



45 autoxydablen Sulihydrylverbindungen in der Zelle auch einen Fortschritt 

 fiir die Aufklarung der Oxydationsvorgange bedeuten diirfte. Bei jeder 

 Atitoxydation entstehen Peroxyde, welche ihrerseits wieder oxydierend 

 wirken koiiuen. Damit ist wieder an die Anschauungen von SCHONBEIN, 

 HOPPE-SEYLER und TRAUBE angekniipft, welche REINKE (2) fiir die 



soPflanzenphysiologie nutzbar zu machen bestrebt war. Man vergleiche 

 auch EHRLICH (1). 



Was die Tyrosinase anbetrifft, so ist schon auf S. 670 auf einige 

 dunkle und widerspruchsvolle Punkte hingewiesen worden. Hier sei 



