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fhiorescens li^uefaciens Enzyme nachgewiesen, die Fibrin in Pepton und 

 Aminusauren zerlegten. Auch die alteren Befunde E. SALKOWSKI'S (1), 

 sowie einige neuere Beobachtungen liber den Abbau des Caseins in 

 Kasen, deren Flora durch Chloroform getotet wurde (s. 10. Kap. d. II. Bds.), 

 lassen sich vielleicht in diesem Sinne deuten. Ob anch die weitere Zer- 5 

 setzung der Aminosauren durch Enzyme, und zwar Endoenzyme, bewirkt 

 wird. ist zurzeit noch nicht sichergestellt, aber immerhin wahrscheinlich. 

 Nahere Angaben iiber die proteolytischen Enzyme findet man in den letzten 

 Paragraphen dieses Kapitels. Da die Aminosauren durch einfache Hydrolyse 

 der Proteine entstehen, so nimmt man an, dafi sie als solche in diesemo 

 vorhanden sind und dafi alle anderen Faulnisstoffe sekundar aus ihneu ge- 

 bildet werden. Die weitere Zersetzung erfolgt nur bei Anwesenheit der 

 lebenden Bakterien und fiihrt durch Reduktion der Aminosauren zu den 

 entsprechenden stickstoffreien Sauren. Nach M. NENCKI'S Untersuchungen, 

 die neuerdings durch BIESSTOCK bestatigt word en sind, hat die Faulnis is 

 damit bei den strengen Anaeroben ihr Ende erreicht. Verlauft sie 

 dagegen bei Luftzutritt, so werden die stickstoffreien Sauren durch ab- 

 wechselnde Reduktion und Oxydation imter Kohlensaureabspaltung 

 stufenweise zu den niederen Homologen abgebaut. Erst mit dem Auf- 

 treten der Aminosauren beginnt unser sicheres AVissen iiber den che-2o 

 mischen Verlauf der Faulnis. Ihr Abbau ist fast liickenlos studiert und 

 wir konnen ihn durch erne Anzahl chemischer Gleichungen ausdriickeii. 



Die Abbaustofte des Proteins gehoren teils zu den aromatischen, 

 teils zu den aliphatischen Yerbindungen. Hire Zahl ist aufierordentlich 

 grofi. Doch darf man dabei nicht vergessen, dafi manche der bei der 25 

 Faulnis auftreteuden Stoflfe vielleicht auf sekundare. synthetische Vor- 

 gange zuriickzuflihren sind. 



Die Fauluisstoffe aromatisclier Natur entstehen nach den Anschau- 

 ungeu von NENCKI (2), BAUMANN (1) und E. SALKOWSKI (2) durch den 

 Abbau dreier im Eiweifimolekiil vorhandenen aromatischen Aminosauren, so 

 der a-Phenylaminopropionsaure, der p-Oxyphenyl-a-Aminopropionsaure (des 

 Tyrosins) und der Indolaminopropionsaure. Nachgewiesen hat man bei 

 der Faulnis bisher nur das Tyrosiu und neuerdings auch die Indolamino- 

 propionsaure. Diese ist nach den Untersuchungen von F. G. HOPKINS 

 und S. AV. COLE (1) in einem bei der Faulnis, der normalen Yerdauungss 

 des Proteins durch Trypsin und der Spaltung durch Sauren schon oft 

 beobachteten, aber seinem "\Vesen nach nicht erkannten Stott'e, dem sogen. 

 Tryptophan. enthalten. Dagegen ist die Phenylamiuopropionsaure bis- 

 lang nur bei der Zersetzung des Eiweifies in Keimlingen hoherer Plianzen 

 von E. SCHULZE und BAKBIERI (1) aufgei'unden worden. Der Al)bau der 40 

 Aminosaureii vollzieht sich in folgenden Stufen: 



Erste Stufe: 



a) C 6 H 5 .CH,.CH(NH,)CO,H4-H, = = C 6 H 5 .(CH,) 2 CO,H 



Phenylaminopropionsaure Phenylproiiionsiiure 



b ) C )S H 4 < CH ^ . CH (XH>) CO ,H + H - 2 " '' C6H4< ^(CH 2 ) . 2 CO,H + 



p-Oxyphenylaminopropionsaure p-Oxyphenylproiiionsaure 



(Tyrosin) (Hydroparakumarsaure) 



C CH . (C0 2 H) . CH 2 . XH, C . CH . (C0 2 H) CH 3 



<0 C 6 H 4 ^ ^ CH + H 2 = C 6 H 4 / ^CH + XH 8 



x H V 



Indol-Pr-3-tt-Aminopropionsaure Indol-Pr-3-a-Propionsaure 



Tryptophan) i Skatolessigsaure) 



