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est instantanée dans l'eau distillée, est absolument enipêchée par les concentrations 

 isotoniques de tous les éléments cristalloïdes qui ne pénètrent pas dans le globule, 

 tandis que les éléments qui y pénètrent n'ont aucune action sur elle, quelle que soit 

 leur concentration. Il n'existe aucun exemple en chimie d'une combinaison influencée 

 aussi nettement par un facteur de nature exclusivement osmotique. 



Un autre fait très difficile également à expliquer dans l'idée d'une combinaison chi- 

 mique est le suivant : 



Meltzer a publié en 1900 le résultat d'une série d'expériences confirmant d'an- 

 ciennes recherches de RoLLETT et de lui-même, dans lesquelles il est parvenu à détruire 

 les globules rouges et à mettre leur hémoglobine en liberté, rien qu'en agitant longtemps 

 et fortement du sang avec du mercure ou de la poudre de verre. Rywosch est arrivé au 

 même résultat en broyant du sang mélangé à du sable. 



Le seul argument sérieux que l'on puisse opposer à l'opinion, d'après laquelle 

 l'hémoglobine est libre dans le globule rouge et dissoute dans le liquide intraglobu- 

 laire, est la faible solubilité de l'hémoglobine dans l'eau. On a fait remarquer que, chez 

 le rat, le sang laqué peut déjà, sans concentration préalable, laisser déposer des cristaux 

 d'hémoglobine, c'est-à-dire que toute la masse liquide du sang n'est pas suffisante pour 

 opéi'er la dissolution qui incomberait au seul liquide inlra-globulaire. On oublie qu'il 

 existe entre les conditions de cette expérience et celles de l'état normal une différence 

 considérable de température, de 0° dans un cas à .39° dans l'autre. D'ailleurs on ne 

 connaît rien de précis sur la solubilité de l'hémoglobine aux différentes températures 

 et dans les différents milieux. Et si même des essais démontraient qu'en tenant compte 

 de ces facteurs, la solubilité de l'hémoglobine n'est pas accrue dans des proportions 

 suffisantes, on pourrait toujours recourir à l'hypothèse d'une solution sursaturée, pos- 

 sible dans les globules, où les conditions physiques sont très différentes de celles qui 

 sont réalisées dans un cristallisoir. Mais il n'y aura même pas lieu de recourir à sem- 

 blable supposition, puisqu'un grand nombre de physiologistes, parmi lesquels Kuh.ne, 

 Fu.NK, Brisegger et Bruch, Bottcher, Kôlliker, Beale, Owsjannikow, Richardson, Klebs, 

 Hamburger, Mosso, etc., ont pu observer la formation et la dissolution de cristaux 

 d'hémoglobine à l'intérieur des hématies d'un grand nombre de vertébrés; preuve 

 décisive de l'existence dans celles-ci d'une solution saturée de cette substance à l'état 

 de liberté chimique. Ces cristaux apparaissent quand le milieu dans lequel plon- 

 gent les globules se concentre. Ils disparaissent par adjonction d'un peu d'eau (et 

 l'hématie reprend son aspect normal) (KIimne) ou si l'on élève légèrement la température 

 (Hamburger). 



Normalement il n'existe pas de cristaux, même très petits, dans l'hématie, ainsi que 

 l'indique le manque de biréfringence des hématies examinées entre niçois croisés. 



Les partisans de l'autre hypothèse ont expliqué la sortie de l'hémoglobine dans les 

 solutions hypotoniques par la déchirure de la paroi globulaire cédant à une poussée 

 osmotique intérieure trop considérable ou à une distension telle de ses pores, que ceux-ci, 

 devenus trop larges, laissent passer l'hémoglobine endo-globulaire (Hamburger). Cette 

 explication toute mécanique rend difficilement compte des faits d'hémolyse sans dilata- 

 tion notable du globule, ceux qui se produisent sous l'iniluence des agents hémoly- 

 tiques.Dansdes expériences récentes, Stewart, ayant fixé des globules parlaformaldéhyde, 

 les traite ensuite par l'eau distillée qui leur enlève toute leur hémoglobine, sans que la 

 forme des globules se transforme sensiblement (ils gardent la forme discoïdale), sans 

 qu'il y ait par conséquent la moindre distension de leur paroi. 



11 est plus probable que la sortie de l'hémoglobine est amenée dans tous les cas par 

 une transformation des qualités diosmotiques de la membrane globulaire, qui cesse 

 d'être imperméable à l'hémoglobine (Nolf). Cette question sera traitée plus longuement 

 à l'article hémolyse. 



Les faits observés par Stewart de la sortie indépendante des sels etée Thémoglobine 

 des globules, sont aussi très difficiles à expliquer dans une théorie mécanique de l'hémo- 

 lyse. Si tel était le mécanisme du phénomène, il faudrait que, lorsqu'un globule se vide, 

 il se vidât toujours intégralement et de ses sels et de son hémoglobine. 



Stewart a argué de cette sortie indépendante des sels et de l'hémoglobine, en faveur 

 de la combinaison chimique de l'hémoglobine avec le stroma. Si, dit-il, sous l'iniluence 



