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modifie. Si donc celte valeur est identique pour le sang dilué et pour l'hémoglobine 

 cristallisée, on peut en conclure rigoureusement que celte dernière n'a pas été altérée 

 <lans le cours des opérations. De plus l'identité de cette valeur chez le bœuf, le porc et 

 le lapin est un argument sérieux en faveur de l'identité des hémoglobines des mam- 

 mifères supérieurs. 



Propriétés chimiques. — [^'analyse élémentaire de l'hémoglobine la montre cons- 

 tituée de six éléments : le carbone, l'hydrogène, l'azote, l'oxygène, le soufre et le fer. 

 Le sang des oiseaux fournit une hémoglobine qui, malgré des cristallisations répétées, 

 contient toujours une faible quantité de phosphore (Hoi>pe-Seyler, Gschleiden, Jaquet). 

 D'après Hopi'E-Seyler, le phosphore n'appartiendrait pas à la inolécule d'hémoglobine, 

 mais proviendrait du mélange d'une petite quantité de nucléine. Inoko (21), en soumet- 

 ?tant à l'hydrolyse par l'acide sulfurique de l'hémoglobine cristallisée d'oie, put établir 

 la présence d'adénine parmi les produits de décomposition. Et, comme l'adénine n'est 

 pas un constituant des albuminoïdes, mais des acides nucléiques (Kossel), sa présence 

 parmi les produits de décomposition de l'hémoglobine d'oie confirme pleinement l'hypo- 

 thèse de Hoppe-Seyler. Inoko, ayant fait cristalliser de l'hémoglobine de cheval dans une 

 solution faible d'acide nucléique (extrait du thymus de veau), obtint des cristaux conte- 

 nant également du phosphore. 11 croit pouvoir en conclure que l'acide nucléique peut 

 former avec l'hémoglobine des combinaisons cristallisées et que l'hémoglobine naturelle 

 des oiseaux (et probablement des vertébrés dont les hématies sont nucléées) serait une 

 combinaison de ce genre. 



Mais il est bon de se rappeler que les cristaux des substances albuminoïdes possè- 

 dent à un degré très marqué la propriété, déjà attribuée par Lehmann (22) aux cristaux de 

 diverses substances organiques, de s'imbiber comme des éponges des substances diverses 

 (matières colorantes, sels, etc.) dissoutes dans les eaux-mères. L'affinité de contact 

 des cristaux d'ovalbumine pour toutes les matières colorantes est telle que, si la quan- 

 tité ajoutée de celle-ci n'est pas trop considérable, elles sont absorbées en totalité par 

 les cristaux avec décoloration du milieu ambiant (Wichmann) (22). Or cette affinité si 

 vive pour les couleurs s'exercera probablement avec plus d'intensité encore vis-à-vis de 

 l'acide nucléique, et, dès lors, il devient très difficile de se prononcer sur la nature phy- 

 sique ou chimique de cette ui ion entre l'hémoglobine et la nucléine ou l'acide nucléique. 



Les analyses élémentaires d'oxyhémoglobine cristallisée sont très nombreuses. Les 

 premières sont dues à C. Schmidt et Hoppe-Seyler. 



Dans le tableau suivant sont réunies les valeurs établies par ces auteurs, ainsi que 

 d'autres plus récentes fournies par différents physiologistes (voir page 330). 



Si l'on compare entre elles les compositions centésimales établies par les différents 

 auteurs, on constate des écarts considérables pour l'hémoglobine des différents ani- 

 maux, ce qui tendrail à faire croire que l'hémoglobine diffère dans sa composition chi- 

 mique d'une espèce animale à l'autre. Mais pour l'hémoglobine du même animal exis- 

 tent aussi, d'un auteur à l'autre, des différences tout aussi notables, de sorte qu'il serait 

 imprudent délirer une conclusion quelconque de ce tableau. 



Ces divergences dans les résultats dépendent en partie de la difficulté de prépara- 

 tion de cristaux suffisamment purs, non altérés pendant les opérations mêmes de purifi- 

 cation, en partie de ce que les résultats furent obtenus par l'emploi des méthodes 

 différentes de destruction de la matière organique (dosages de l'azote, du fer, du soufre). 



Les propriétés chimiques de l'hémoglobine, les plus remarquables au point de vue 

 {biologique, consistent dans son affinité pour différents gaz. 



Dissociation de VoxyhémodiobiHc. — Dans le sang de l'animal sain, l'hémoglobini- 

 existe dans deux (ou peut-être trois) formes dont l'une est la combinaison oxygénée, 

 l'oxyhémoglobine. L'oxyhémoglobine est très peu stable. Comme Stokes l'établit le 

 premier, elle se transforme sous l'action d'agents réducteurs (solutions de Stores) en 

 une matière colorante nouvelle, qu'il appela cruorine pourpre, par opposition à la 

 cruorine écarlate. Les solutions réductrices de Stores étaient des solutions d'acide 

 lartrique ou de tartrates alcalins, additionnées soit de sulfate ferreux, soit de chlorure 

 slanneux, et légèrement alcalinisées par l'ammoniaque. Ces solutions réduisent rapide- 

 ment à froid l'oxyhémoglobine. Mais la solution ferrique a l'inconvénient d'être colorée. 

 Une autre substance réductrice, très usitée depuis Stores pour produire la même réduc- 



