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propriétés optiques et chimiques (hémoglobine [i). Les bandes d'absorption du spectre 

 de l'hémoglobine {i sont les mêmes que pour la substance a, mais le coefficient 

 d'absorption pour la lumière est différent, comme aussi la quantité d'oxygène fixée sur- 

 un gramme de substance. 



Vne solution d'hémoglobine [î privée de ses gaz dans le vide barométrique, agitée 

 à l'air et soumise de nouveau à l'action du vide, lui abandonne cette fois-ci une quan- 

 tité notablement moindre d'oxygène. C'est l'hémoglobine a. 



Enfin l'hémoglobine ose caractériserait par sa grande capacité pour l'oxygène. Elle en 

 fixerait par gramme 2"'', 45 à 2"", 80, alors que l'hémoglobine y en possède ie'",5. On 

 l'obtient quelquefois au lieu de l'hémoglobine ordinaire, dans des conditions expéri- 

 mentales non déterminées. 



L'objection se présente tout naturellement que les hémoglobines a et p tout au 

 moins, sont des produits altérés. Pour prévenir l'objection, Bohr a fait une série de 

 recherches sur les constantes optiques et chimiques de différents échantillons non des- 

 séchés d'oxyhémoglobine cristallisée provenant de plusieurs chiens. Dans un travail fait 

 sous la direction de Bohr, Haldane et Smith (44) ont déterminé la capacité pour l'oxy- 

 gène des couches supérieure, moyenne et inférieure d'un amas de globules rouges 

 séparés par centrifugalion d'un échantillon de sang de bœuf ou de chien. Ils sont arrivés 

 pour ces différentes couches à des capacités légèrement différentes, sans pouvoir rap- 

 porter ces différences à des variations de taille des hématies dans les couches diverses 

 ou à un changement d'une autre propriété de celles-ci. Ils trouv^^nt que les propriétés 

 optiques et chimiques de ces échantillons varient considérablement. 



Ainsi la proportion de fer oscille entre 0,32 et 0,46 p. 100, le volume d'o.xygène 

 absorbé par gramme de d",01 à 1",.38, et il existe également des différences fortes 

 dans le coefficient d'absorption lumineuse. 



Bohr a fait de plus des déterminations de la grandeur moléculaire de l'hémoglobine 

 par la méthode cryoscopique. Mais les valeurs qu'il a obtenues furent calculées, dit-il, 

 grâce à l'introduction d'une constante arbitraire 100, dont il n'explique pas la raison. 

 Ces valeurs sont comprises entre 3 000 et 15 200. 



Bohr met ces grandes variations en regard de celles qui existent entre les résultats 

 publiés par Ips différents auteurs; il voit en elles des raisons suffisantes pour considérer 

 comme établie l'existence d'un grand nombre d'hémoglobines chez une seule et même 

 espèce animale dont rhémoglobine ordinaire ne serait qu'un mélange. 



Il y a lieu d'être très prudent dans l'interprétation de ces résultats. Les recherches 

 récentes ont amplement démontré combien grande pouvait être l'influence de facteurs 

 secondaires dans les phénomènes délicats sur lesquels Bohr établit ses différenciations. 



Il semble bien résulter des dernières recheiches de Bohr, de Zuntz et Loewy, et de 

 HuFNER lui-même, que, tout au moins en ce qui concerne la facilité de dissociation de 

 l'oxyhémoglobine, il existe des diffiM-ences très notables d'une expérience à l'autre. 

 Faut-il en conclure que les différents individus d'une même espèce ont des hémoglo- 

 bines différentes? La conclusion ne s'impose pas jusqu'à présent. Et la diversité fait 

 place à une uniformité satisfaisant', quand on établit des moyennes. D'autre part 

 HCfner a pu établir une conslance beaucoup plus nette pour les autres propriétés 

 de l'hémoglobine, telles que sa capacité de fixation pour les gaz ou ses caractères 

 spectro-photométriques. Il est vrai que, sur ces points, les idées de HOfneii ne sont pas 

 unanimement partagées (Bohr, de Sai\t-Martin). Bornptein et Muller (200) concluent de 

 recherches récentes que l'hémoglobine, telle qu'elle est contenue dans les hématies 

 d'un animal normal, présente des varialious dans sa capacité pour l'oxygène, dans ses 

 propriétés optiques et dans sa teneur en fer, Aro.n et Muller ont observé des varia- 

 tions de la teneur en fer. 



Un élève de Bohr, Jolin (4b), a constaté beaucoup de similitude dans la fixation de 

 roxygène et de l'acide carbonique pour les hémoglobines de chien et de cobaye, tandis 

 que l'hémoglobine d'oie se différencie des deux premières. 



Actuellement, il y a lieu de considérer ces questions comme non résolues. Ce sera 

 aux futures recherches aussi à trancher la question de savoir s'il y a lieu de s'en tenir 

 à la formule de dissociation de Hufmer plus ou moins modifiée, ou s'il faut lui préférer la 

 nouvelle formule de Rohr (38), dans laquelle cet auteur fait une part à la dissociation 



