HEMOLYSE. 477 



Manwaring a constaté que le sérum normal de chèvre chaufTé k\ 56° pouvait avoir sur 

 riiémolyse produite par le sérum spécifique une influence parfois considérable. Cer- 

 tains sérums rendent l'hémolyse beaucoup plus active, d'autres sérums la retardent, 

 d'autres encore n'ont aucune influence. D'autre part, si l'on chauffe un seul et même 

 sérum pendant plusieurs heures et qu'on l'examme dans son action sur l'hémolyse à 

 différents moments de la cliaufTr, on pourra constater deux successions de pouvoirs 

 antiiytique et auxilytique. Il existe donc dans le sérum, conclut Manwari.ng, outre 

 l'anticorps et le complément, un (ou plusieurs) troisième composant dont on ne peut 

 négliger l'action, surtout dans une étude quantitative du phénomène. Et c'est là une des 

 raisons pour lesquelles on ne peut pas interpréter complètement, avec nos connais- 

 sances actuelles, les courbes hémolytiques. 



BoKDET et Gay ont étudié un cas spécial où un troisième constituant joue un rôle 

 prépondérant. Il s'agit de l'hémolyse des globules de cobaye dans un mélange de sérum 

 chauflé de bœuf (normal) et de sérum frais de cheval (normal). D'après l'analyse des 

 phénomènes, le sérum de cheval fournit l'anticorps et le complément, qui sont insuf- 

 fisants pour produire seuls l'hémolyse. Le sérum chaufTé de bœuf apporte une troisième 

 substance, qui est un colloïde. Cette substance ne se fixe pas sur les globules nor- 

 maux, elle est seulement absorbée par les globules qui se sont préalablement chargés 

 de l'anticorps et du complément de cheval. Son absorption a pour eiïet d'agglutiner 

 énergiquement les hématies et de les hémolyser. 



Vitesse de l'hémolyse par un sérum hémolytique normal. — V. Henri et ses 

 collaborateurs ont fait l'étude des conditions de l'hémolyse des hématies lavées de 

 poule par le sérum de chien normal. 



Un premier point important, c'est que la quantité d'hémoglobine diffusée après un 

 certain temps pas trop long (1/2 à 1 heure) est indépendante de la richesse globulaire 

 du milieu. De plus, la quantité des globules qui peuvent être hémolyses (dans des 

 émulsions à 10 p. 100 de globules) par une quantité déterminée de sérum est limitée, 

 même si l'on prolonge l'expérience. Comme le fait remarquer Hexri, la première 

 constatation établit une analogie entre l'hémolyse par le sérum de chien et les processus 

 enzymatiques, tandis que la seconde constitue une différence essentielle entre eux. Les 

 résultats suivants indiquent le degré d'hémolyse niaxima (exprimé en centièmes de l'hé- 

 molyse totale) des mélanges de volume constant et de teneur constante en hématies. 



Si l'on recherche le rapport qui existe entre le degré d'hémolyse et la concentra- 

 tion du sérum, on ne constate pas de rapport constant. Dans les premiers temps seule- 

 ment, le degré d'hémolyse est proportionnel au carré de la concentration du sérum. 



Quantité de sérum U-^MS 0'=^2 0c°.3 O'^'.i O-^^-S 0".75 l-^-^ l".;j 2'' 



Degré d'hémolyse après 12 miu. 8.5 19.5 30 



— — 36 min. 3 6.9 10 28.2 66.6 95.6 



— — 76 miu. 4.1 8.4 13 19.5 47 78.5. 98.3 100 



— — 107 min. 3.3 5.5 11.7 15.7 23.6 50 85 100 100 



— — 200 min. 4.8 7.9 14.4 18.3 29 55 90 100 100 



Si l'on étudie la marche du phénomène dans le temps, on constate que, pendant les 

 b à 10 premières minutes, la vitesse est très faible, souvent inappréciable pour de 

 petites quantités de sérum. Cette première partie correspond à la fixation de l'hémo- 

 lysine par les globules. 



La courbe qui indique le degré de l'hémolyse en fonction du temps, présente donc 

 une première partie très courte qui s'élève très peu au-dessus de l'axe du temps, puis 

 un point d'inllexion et enfin une partie courbe à concavité tournée vers l'axe du temps. 

 Si l'on prend le point d'inflexion comme origine de la courbe et si l'on calcule le degré 

 d'hémolyse, en prenant comme unité, o, la quantité d'hémoglobine diffusée au moment 

 où l'hémolyse cesse de progresser, on constate que la vitesse de l'hémolyse se produit 

 suivant une loi logarithmique. 



K = - log 



t a — .(■ 



