HÉMOGLOBINE. 3tîo 



remarqué, il y a longtemps, que, malgré des recristallisations nombreuses, l'oxyhémo- 

 globine d'oie contient toujours un peu de phosphore, résultant d'un mélange de petites 

 quantités de nucléine. Et Sghilz, par son procédé, obtient des cristaux d'hémoglobine 

 imprégnés de sulfate d'ammoniaque. Tant cristalloïdes que colloïdes dissous ou suspen- 

 dus dans les eaux-mères peuvent donc être entraînés par les cristaux qui s'en imprè- 

 gnent. 



Propriétés physiques et chimiques des cristaux d'oxyhémoglobine. — Ainsi 

 que le constatèrent d'abord Rollett et von L^ng (10), plus tard Ewald (H), les cristaux 

 d'oxyhémoglobine possèdent un pléochroïsme marqué (surtout ceux d'hémoglobine 

 réduite). 



Examinés en lumière polarisée, les cristaux d'oxyhémoglobine de chien présentent 

 dans des conditions favorables une teinte plus ou moins foncée suivant leur direction 

 par rapport au plan de polarisation. Certains cristaux sont rouge écarlate, d'autres 

 jaune orangé. Si l'on fait tourner le nicol, chaque cristal passera insensiblement de 

 l'une de ces teintes à l'autre. 



Le spectre d'absorption de ces cristaux est le même que celui de leur solution. Seu- 

 lement il existe entre les bandes d'absorption des écarts plus grands suivant l'un des 

 axes optiques du cristal que suivant l'autre. En d'autres termes, le pouvoir dispersif 

 varie suivant les axes du cristal. On observe des phénomènes du même ordre, plus pro- 

 noncés, avec l'hémoglobine réduite. 



Examinés entre deux niçois avec interposition d'une plaque de gypse, les cristaux 

 d'oxyhémoglobine prennent, quand on fait tourner l'un des niçois, des tons pourpres, 

 bleus, orangés, etc., du plus bel effet. 



Les cristaux d'oxyhémoglobine traités par l'alcool absolu sont rendus insolubles. 

 Ils peuvent conserver pendant quelque temps encore leur biréfringence et leur spectre 

 d'absorption. Dans cet état, ils constituent ce que Nencki a appelé la parahémo- 

 globine. 



Les cristaux d'hémoglobine ayant séjourné à 0° dans le vide sec jusqu'à poids 

 constant perdent, quand on les chaufie à HO"-!!.!», une certaine quantité d'eau, que 

 l'on admet être de l'eau de cristallisation. En tout cas, cette eau ne fait pas partie 

 intégrante de la molécule d'hémoglobine, puisque la substance ainsi desséchée peut 

 être remise en dissolution et présente les caractères de l'hémoglobine normale (Hoppe- 

 Seyler); la quantité d'eau de cristallisation varie suivant que l'échantillon examiné 

 provient d'une espèce animale ou d'une autre. Les ditrérences sont assez fortes : de 

 3à4 p. 100 pour le chien (Hoppe-Sevler) à 9.4 p. 100 pour l'écureuil (Hoppe-Seyler). 

 Seulement, il existe pour l'hémoglobine d'un même animal des différences tout aussi 

 considérables suivant les auteurs. Ainsi l'hémoglobine de chien aurait 3 à 4p. 100 d'eau 

 de cristallisation d'après Hoppe-Seyler, et 11.39 p. 100 d'après Jaquet. De sorte qu'il 

 semble impossible de donner actuellement une signification quelconque à ces chiffres. 

 Propriétés physiques de roxyhémoglobine. — Des différences tout aussi grandes 

 existent entre les résultats des auteurs qui ont voulu déterminer le degré de solubi- 

 lité de l'oxyhémoglobine de différents animaux dans l'eau distillée. Ce peu de cons- 

 tance des résultats dépend en partie de la facilité avec laquelle l'oxyhémoglobine 

 s'altère pendant les opérations qui ont pour but de la purifier, en partie de ce que les 

 cristaux enlèvent aux eaux-mères les substances qui s'y trouvent dissoutes, substances 

 qui facilitent une nouvelle dissolution ou la contrarient. 



Mais, si l'on fait abstraction des chiffres absolus, qui n'ont pas grande valeur, il 

 n'en est pas moins vrai que les cristaux d'oxyhémoglobine de différentes espèces ani- 

 males, préparés par un même auteur (Hoppe-Seyler), présentent des différences très 

 marquées quant à la facilité avec laquelle ils peuvent être mis en solution. Et, comme 

 41 faut s'y attendre, ce sont les cristaux provenant d'animaux dont le sang cristallise 

 facilement, qui se redissolvent le moins bien. L'adjonction de très faibles quantités 

 d'alcali (potasse, soude, ammoniaque et carbonates correspondants) augmente fortement 

 la solubilité de l'oxyhémoglobine (Preyer). 



En solution neutre, l'oxyhémoglobine est difficile à précipiter par les sels neutres. 

 La saturation par le chlorure sodi([ue ou le sulfate magnésique ne produit aucun préci- 

 pité. La double saturation par les sulfates de soude et de magnésie la précipite. La 



