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qui établissait cette formule, HCfner faisait jouer un rôle important à la concentration 

 de l'he'moglobine ; 



2° Dans son mémoire de 1901, HCfner abandonne cette façon de voir, mais il semble 

 perdre de vue que, si la dilution ne joue aucun rôle tant que la tension d'oxygène reste 

 constante, elle doit, toujours d'après sa formule, agir très efficacement, quand elle est 

 faite avec de l'eau privée de gaz. Or, au cours de ses manipulations, Hûfner fait subir à 

 la solution d'bémoglobine une dilution suffisante pour permettre l'examen spectro- 

 photométrique, sans tenir compte de la dissociation qui doit en résulter. Cette négligence 

 entache les derniers résultats (1901) de HûfiNer d'une erreur qui sera d'autant plus grande 

 que la dilution aura été plus forte; 



3° La formule précédente suppose implicitement que la combinaison de l'hémoglo- 

 bine avec l'oxygène se fait molécule à molécule. Cette supposition est une pure hypo- 

 thèse. Tout ce que l'on sait à ce sujet, c'est qu'il y a une molécule d'oxygène fixée par 

 atome de fer contenu dans la molécule d'hémoglobine. La molécule d'hémoglobine 

 fixera donc autant de molécules d'oxygène qu'elle contient elle-même d'atomes de fer. 

 Si elle en contenait deux, la formule deviendrait, d'après la loi de Guldberg et Waage, 



'.='-. (^)' (^' 



D'après Bohr, cette seconde formule ne s'adapte pas mieux aux chiffres trouvés 

 directement par l'expérience, que la première. 



Au contraire, Victor He.nri (39), qui a récemment repris et développé les trois objec- 

 tions précédentes, trouve plus de constance pour la valeur de Ai calculée d'après la for- 

 mule (2) que pour k, en prenant les données de HCfner comme base des calculs. 



Il semble bien que les objections de Boor soient fondées, et on ne peut qu'approuver 

 cet auteur, quand il dit qu'au lieu de déduire la valeur de k de quelques déterminations 

 faites avec des concentrations et des pressions sensiblement constantes, puis de déduire 

 de la valeur de k la forme de la courbe de dissociation, il faut suivre la méthode 

 inverse : déterminer directement par l'expérience les quantités d'oxygène fixées aux 

 différentes pressions, dessiner la courbe et en donner ensuite la formule. 



On pourrait dire, en accentuant les conclusions de Bohr, que, si l'on veut obtenir 

 des valeurs directement applicables à la physiologie humaine, il faut étudier la fixation 

 de l'o-xygène par le sang lui-même et non par des solutions d'hémoglobine plus ou moins 

 artificielles. C'est ce qu'ont fait Zuntz et Loewy. 



Le tableau ci-joint, emprunté au travail de Loewy (40), montre l'écart entre la courbe 

 obtenue par eux et celle de différents auteurs. Les résultats de Zuntz et Loewy se super- 

 posent pour ainsi dire complètement aux anciennes déterminations de Paul Bert. Elles 

 s'écartent notablement de celles de Hufner (fig. 63, p. 337). 



Une des causes de la forte divergence entre les résultats de Zuntz et Loewy et ceux de 

 HCfner, c'est, ainsi qu'il a été dit, la dissociation plus forte de l'oxyhémoglobine dans 

 les émulsions globulaires que dans le sang laqué. C'est ce qu'ont montré les expériences 

 de contrôle de Zuntz et Loewy, dans lesquelles les hématies furent dissoutes dans une 

 solution de carbonate de soude. Dans les mêmes conditions, Bohr obtint aussi une dis- 

 sociation plus forte pour les émulsions globulaires. Mais le résultat est inverse, si les 

 solutions d'hémoglobine, au lieu d'être alcalines, sont purement aqueuses : les solutions 

 d'oxyhémoglobine en milieu neutre sont plus dissociées que les émulsions globulaires 

 correspondantes (Bohr) (41). Cette dernière remarque suffit pour montrer combien sont 

 importantes les conditions expérimentales au point de vue de la valeur de k. Une autre 

 cause de la plus forte dissociation de l'oxyhémoglobine dans les émulsions globulaires, 

 c'est, d'après Bohr, la concentration de l'hémoglobine. D'après Bohr, la dissociation est 

 plus forte dans les solutions concentrées que dans les solutions diluées à égalité de ten- 

 sion d'oxygène. Or, à l'intérieur des hématies, la concentration de l'hémoglobine atteint 

 30 à 45 pour 100, 



Si l'on tient pour exacts les résultats de P. Bert et ceux de Loewy et Zuntz, la dis- 

 cordance entre les données analytiques et les expériences faites sur l'animal (vivant en air 

 raréfié) disparaît totalement. Et c'est bien à une dissociation trop forte de l'oxyhé- 

 moglobine du sang, et non à une insuffisance de diffusion des gaz dans le poumon, que 



