HÉMOGLOBINE. 341 



En 1905, Reid (199) a procédé à une mesure directe de la pression osmotique de 

 solutions pures de l'hémoglobine du chien. La valeur très constante qu'il observa 

 conduit à une grandeur moléculaire triple de celle de la formule de Jaouet. 



Hl'fner et Gannser (202) ont repris ces mesures dans des conditions sensiblement 

 analogues à celles du physiologiste anglais. Seulement leurs résultats, très différents 

 des siens, concordent au contraire admirablement avec d'autres données de HCf.ner. Ils 

 permettent d'évaluer à 15 115 la grandeur moléculaire de l'hémoglobine de cheval, à 

 10 321 celle de bœuf. 



Si l'on accepte les chiffres de Hifner, on en peut conclure : 



1° Que le poids moléculaire moyen de l'hémoglobine des mammifères est compris 

 entre 15 000 et 17 000; 



2" Que la molécule contient un atome de fer, soit une molécule de chromogène ; 



3° Que l'hémoglobine et l'oxygène s'unissent molécule à molécule. 



• IlCiNER avait constaté, d'autre part, l'identité d'une des constantes photomé- 

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 triques — de l'hémoglobine de divers mammifères (porc, lapin, bœuf). Il est remarquable 



de constater (si l'on s'en tient aux résultats de Huk.ner) que, tandis que l'étude des 

 propriétés spécifiques de l'hémoglobine, de celles qui dépendent de la molécule envi- 

 sagée dans son ensemble (propriétés optiques, capacité pour les gaz) conduit à l'hypo- 

 thèse de l'identité de l'hémoglobine des différentes espèces, au contraire, la teneur en 

 soufre, c'est-à-dire une propriété relevant du noyau albumino'ide de la molécule, tend 

 à faire supposer que, d'une espèce à l'autre, l'hémoglobine est chimiquement différente. 



Si les résultats qui mettent en lumière ces analogies et ces dissemblances sont 

 exacts, il faudrait bien conclure que les variations de la composition chimique du 

 noyau albuminoïde de la molécule d'hémoglobine n'influencent en rien les qualités 

 optiques de celle-ci, ni la plus importante de ses propriétés chimiques, la capacité pour 

 les gaz. Celles-ci seraient fonction exclusive et inaltérable du noyau chromogène, inva- 

 riable lui-même. 



D'autres caractères physiques et chimiques de l'hémoglobine de divers vertébrés, 

 tels que la composition centésimale, la forme cristalline, l'eau de cristallisation, la 

 solubilité dans l'eau, ont été trouvées différentes d'une espèce à l'autre. Mais il règne 

 trop de confusion dans les données souvent contradictoires des auteurs ; celles-ci pos- 

 sèdent, en tout cas, trop peu de précision pour faire de ces variations des preuves nou- 

 velles de la pluralité des hémoglobines. 



Il a été dit plus haut que Jolix, ayant dressé la courbe de dissociation de l'oxyhémo- 

 globine de cobaye et d'oie, trouve pour l'hémoglobine de cobaye un graphique compa- 

 rable à celui de l'hémoglobine de chien, tandis que celui de l'oie présente une ascension 

 beaucoup plus inclinée. 



L'oxyhémoglobine est transformée par l'oxyde de carbone en hémoglobine oxy- 

 carbonée, par l'oxyde nitrique en hémoglobine oxynitrique ; combinaisons qui seront 

 étudiées en détail dans des chapitres spéciaux (Voir p. 351). 



Il a été dit plus haut que, chauffée en solution aqueuse à 60-70", l'hémoglobine se 

 décompose en hématine et globine. 



A la température ordinaire, de faibles quantités d'acides minéraux ou de bases fortes 

 lui font subir la même décomposition. 



Quand la quantité d'acide est très peu considérable, ou si l'acide employé est faible, 

 la première modification observée est la combinaison plus stable avec- l'oxygène. II 

 y a longtemps que Lothar Meyer avait constaté que l'addition d'acide tartrique au sang 

 diminuait des 4/5 la quantité d'oxygène cédée au vide. Et il est intéressant de faire 

 remarquer ici que, d'après Hoppe-Seyler, celte transformation serait effectuée à la longue 

 par l'acide carbonique lui-même. On a considéré cette transformation de l'oxyhémo- 

 globine sous l'influence d'acides faibles, comme étant identique à celle qu'elle subit par 

 l'action des agents oxydants, aboutissant à la métliémoglobine. 



D'après Harnagk (49), l'oxyhémoglobine, la sulfhémoglobine soumises à l'action des 

 acides faibles (même l'acide carbonique) ou des acides forts très dilués, se transforment 

 en une substance très instable, que l'on a confondue jusqu'ici avec la méthémoglobine, 

 qu'elle rappelle par la coloration brune de ses solutions. La bande d'absorption qu'elfe 



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