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présente est située à droite de celle de la méttiémoglobine (voir plus loin). Comme 

 î'oxyhémoglobine, l'acidhémoglobine présente deux bandes d'absorption dans le vert. 



L'acidhémoglobine possède une grande tendance à se scinder en hématine et globine. 

 Les alcalis ne transforment pas l'acidhémoglobine en hémoglobine réduite. Le cyanure 

 de potassium rend aux solutions brunes d'acidhémoglobine la coloration rouge et un 

 spectre très analogue à celui de I'oxyhémoglobine, qui se transforme ultérieurement en 

 un autre rappelant celui de l'hémoglobine réduite. Mais, en raison de la ressemblance 

 de ces spectres avec ceux de la méthémoglobine cyanée, Harnack réserve son opinion 

 sur le véritable état du pigment sanguin dans ces solutions. 



Sous l'influence des agents oxydants les plus divers, tels que l'ozone (coloration 

 brune des bords du filtre au travers duquel passe une solution d'hémoglobine), l'iode, 

 les permanganates, les nitrites, les ferri-cyanures alcalins, I'oxyhémoglobine se trans- 

 forme en une substance nouvelle, la méthémoglobine, caractérisée par la stabilité de sa 

 combinaison avec l'oxygène, et qui sera étudiée plus loin. D'après Hoppe-Seyler, les 

 nitrates, les chlorates n'agiraient pas en solution neutre. La même transformation serait 

 opérée par des agents réducteurs tels qu'hydi'ogène naissant, hydrogène flxé sur 

 palladium, putréfaction à l'abri de l'air, pyrogallol, allanloïne, hydroquinone, etc., 

 ou par des substances très diverses, telles que l'aniline, la toluidine, l'acétanilide, la 

 glycérine, l'acétophénitidine, etc. 



Cette altération se fait déjà à l'air, et, à la longue, toutes les préparations sèches 

 d'oxyhémoglobine se transforment progressivement en méthémoglobine. 



Additionnée d'eau oxygénée, une solution d'oxyhémoglobine ne produit pas de 

 dégagement d'oxygène, si l'hémoglobine est complètement pure. Si le dégagement 

 s'effectue, il est très faible, et l'hémoglobine est oxydée elle-même par l'oxygène nais- 

 sant, tandis que le sang complet ou une dissolution fraîche d'hématies produisent rapi- 

 dement le même phénomène, sans que la matière colorante subisse la moindre trans- 

 formation. 



On observe la même différence dans la façon de se comporter des deux liquides vis- 

 à-vis d'un mélange de teinture de gaïac et de térébenthine ozonisée. Ce mélange est 

 bleui rapidement ^par oxydation de la résine de gaïac?), sous l'influence des solutions 

 non cristallisées, et n'est pas influencé par l'hémoglobine pure. 



Bergengruen (50) a démontré pour l'action de l'eau oxygénée que la partie active 

 dans le globule, c'est non l'hémoglobine, mais le stroma, et cette propriété du stroma 

 lui est commune à lui et à tous les protoplasmas cellulaires. On peut appliquer la 

 même explication au bleuissement de la teinture de gaïac. 



L'oxyhémoglobine se comporte vis-à-vis du papier de tournesol comme un acide 

 bien caractérisé (Kuhne, Preyer), tandis que le caractère acide de l'hémoglobine réduite 

 est beaucoup moins accusé. 



Des solutions d'oxyhémoglobine additionnées de carbonates alcalins neutres aban- 

 donnent de l'acide carbonique au vide (Preyer). 



Soumises à l'action du courant galvanique, les solutions d'oxyhémoglobine laissent 

 déposer des cristaux au pôle positif (A. Schmidt, Rollet). L'oxyhémoglobine est donc 

 un colloïde électro-négatif. 



Des solutions d'oxyhémoglobine additionnées de cyanure de mercure dégagent de 

 l'acide cyanhydrique, qu'il est facile de mettre en évidence en couvrant le vase par un 

 verre de montre mouillé à sa surface inférieure d'une goutte de nitrate d'argent. Celle-ci 

 se trouble par suite de la formation de cyanure d'argent (Michaelis et Cohnstein) (51). 



Ces différents faits permettent de considérer l'oxyhémoglobine comme une substance 

 albuminoïde faiblement acide. 



La trypsine attaque l'oxyhémoglobine et peptonise la partie albuminoïde de sa molé- 

 cule, en même temps qu'est mise en liberté l'hématine. La même trypsine ne possède 

 aucune action destructive sur l'hémoglobine réduite (Hoppe-Seyler). 



La séparation entre les deux noyaux constitutifs de l'oxyhémoglobine, du noyau albu- 

 minoïde et du noyau ferrifère s'opère 1res facilement. Déjà, à la température de coagu- 

 lation de l'oxyhémoglobine par la chiileur, le dédoublement commence à s'opérer en 

 milieu neutre. A froid, les acides et les bases fortes en concentration faible le provoquent 

 rapidement. 



