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ches de Ili fxer el de Ronn lui-même ont mis celte propriété en évidence en ce qui 

 conrerne la solubilité d'autres gaz tels que l'oxygène, l'oxyde de carbone (Hikner), 

 l'azote (Bohr) dans les solutions de raétliémoglobine. Les raisons invoquées par Jioiia ne 

 5ont pas suffisantes pour écarter une action banale de celte espèce et pour faire 

 admettre une combinaison chimique entre l'acide carhoni((ue el l'hémoglobine. Celle-ci 

 n'a d'ailleurs rien d'impossible en elle-même. Elle cadre parfaitement avec l'idée géné- 

 ralement admise que les substances proléiques peuvent fixer d'une façon plus ou moins 

 lâche les différents acides sur leur molécule. Elle s'accorde également avec la consta- 

 tation ancienne que les acides les plus faibles, y compris l'acide carbonique, altèrent 

 rapidement l'oxyliémoslobine. 



Quelle que soit d'ailleurs l'essence chimique du phénomène, ce dernier n'en garde 

 pas moins tout son intérêt pliysiologique pour l'étude des échanges gazeux du sang, 

 comme l'ont fait ressortir Rohiî, HAssRi.nAcn cIKhogh (voir plus haut Oxy hémoglobine). 



D'après S. ToRue (197), tandis que In fixation df l'oxygène sur l'hémoglobine pro- 

 duit un léger dégagement de chaleur, celle de l'anhydride carbonique en absorbe 

 notablement plus. La dernière réaction est nettement endottiermique. 



PARAHÉMOGLOBINE. 



Nencki et SiEBER (97) décrivent sous ce nom un produit obtenu par l'action de l'al- 

 cool sur l'oxyhénioglobine cristallisée. D'après un procédé indiqué par Lacuowicz et 

 Nenckt (08), on l'obtient, en faisant agir de l'alcool absolu (10 parties) sur des cristaux 

 d'oxyhémoglobine de cheval (1 partie) à 0° pendant plusieurs heures. La parahémoglobine 

 est plus foncée que roxyhémoglobine. L^s cristaux sont des prismes biréfringents qui 

 ont le même spectre d'absorption que l'oxyhémoglobine. Ils ont la même composition 

 centésimale que ceux d'oxyhémoglobine. 



Ils sont insolubles dans l'eau, l'alcool, l'éther. L'eau les gontle et leur fait perdre leur 

 biréfringence qui reparaît par la dessiccation. 



Les alcalis fixes et les acides dilués los décomposent lentement en hématine pi pro- 

 téine. 



En l'absence de toute trace d'eau et ;\ l'abri de l'air, la parahémoglobine peut se dis- 

 soudre sans décomposition dans de l'alcool absolu saturé d'ammoniaque et cristalliser 

 dans cette solution. Celte solution possède un spectre d'absorption caractérisé par une 

 bande située à égale distance de D et E. Après quelques mois, le spectre se transforme: 

 la bande unique fait place à deux raies entre D et E qui correspondent à celles de l'oxy- 

 hémoglobine, un peu dèplai^ées vers le violet; la solution prend un ton bleuâtre. D'après 

 Kruger (99'), on verrait encore, dans des solutions alcalines de concentration af)[iropriée, 

 une bande entre G et D, près de C. Les solutions alcalines de parahéuio?lobine, après 

 avoir subi l'action des réducteurs, fournissent un spectre composé, qui semble dû à la 

 superposition de ceux de l'hémoglobine réduite et de l'héinochromogène. 



D'après le même auteur, ces moiificatioiis de spectre de l'oxyliénioglobine, après 

 action de l'alcool, sont k rapprocher de celles que pi'oduit le chloroforme. 



Plusieurs auteurs considèrent la parahémoglobine de Nencki et Sieber comme étant 

 de l'oxyhémoglobine coagulée incomplètement par l'alcool en l'absence de sels. 



ACIDHÉMOGLOBINE. 



D'après Har.xack (49), il y a lieu de faire une différence absolue entre les produits 

 de transformation de l'oxyhémoglobine par les acides et par les agents méthémoglobi- 

 nisants ordinaires. 



L'acidhémoglobine el la mélhémoglobine ont en commun la propriété de retenir 

 beaucoup plus énergiquement que l'oxyhémoglobine l'oxygène fixé dans leur molécule. 

 Leurs solutions sont également brunes, el leur spectre très seml)1ablc. Mais, d'après 

 Harnack, la raie de l'acidhémoglobine siège à gauche de celle de la mélhémoglobine. Les 

 alcnlis sont incapables de refaire de l'oxyhémoglobine aux dépens de l'acidhémoglobine. 



Le cyanure de potassium colore en rouge les solutions brunes d'acidhémoglobine, et 

 le liquide présente un spectre très voisin de celui de l'oxyhémoglobine, sinon identique. 



