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bare wirksame Substanzen gewinnen. Die Alkohollösliclikeit und Fäll- 

 barkeit ist nicht gebunden an den Ursprung- der Substanz, ebensowenig 

 wie das Verhalten gegenüber Temperaturen. Die präzipitinogene Sub- 

 stanz ist nicht thermostabil, wie es Nicolle und Pick im allgemeinen 

 annehmen, noch thermolabil, wie Winterberg findet. Der Sachverhalt 

 ist folgender. Man ündet häufig die präzipitinogene Substanz der 

 Bouillonkulturfiltrate thermostabil im Gegensatze zu der der Agarkultur- 

 filtrate, die bei 58° ihre Fällbarkeit verliert. Dieses Verhalten ist jedoch 

 nicht so konstant, dass man sagen könnte, was aus Bouillonkulturfiltraten 

 gewonnen ist widersteht höheren Temperaturen. Mau findet sowohl iu 

 Bouillonkulturfiltraten thermolabiles Präzipitiuogen, sowie in Kochsalz- 

 agarfiltraten ein alkoholfällbares thermostabiles. Daher erklären sich 

 die Widersprüche zwischen den Angaben von Nicolle und Winterberg. 



üeber das Verhalten der präzipitinogenen Substanzen im Serum 

 oder Eiklar gegenüber höheren Temperaturen bestehen Angaben von 

 TcHiSTOWiTCH. Schütze, Müller, Eisenberg. Das auf 80" erhitzte 

 Aalserum wurde nach Tchistowitch durch Immuuserum nicht mehr 

 gefällt. Für Hühnereiweiß fand Eisenberg, dass 1— 1^ sstündiges Er- 

 hitzen einer verdünnten Lösung ihre Präzipitierbarkeit vernichtet. Was 

 den Eiutiuss chemischer Agentien betrifft, haben Orermayer & Pick 

 erfahren, dass die peptische Verdauung, die Jodierung nach Hofmeister 

 und die Xitrierung nach v. Fürth die präzipitinogene Substanz des 

 Eiklars derart schädigt, dass sie kein Präzi])itiu im Organismus hervor- 

 zurufen imstande ist. Die Untersuchungen von Michaelis & Oppen- 

 heimer zeigen, dass die durch Pepsin verdauten Eiweißkörper derart 

 geschädigt sind, dass sie weder im Reagenzglas sich als wirksam 

 erweisen noch im Tierkörper. Michaelis & Oppenheimer haben bei 

 dieser Gelegenheit darauf hingewiesen, dass die Präzipitierbarkeit nicht 

 parallel geht mit dem Verlust der Koagulierbarkeit durch Hitze. 

 Es gelingt ein Stadium zu finden, wo noch reichlich durch Hitze 

 koagiüierbares Eiweiß vorhanden ist, wo die Präzipitierbarkeit völlig 

 vernichtet ist. Auch Trypsin vermag nach diesen Autoren die präzi- 

 pitinogene Substanz zu schädigen. Nach mehrwöchentlicher Einwirkung 

 großer Trypsiudosen auf Rinderserum ist die Fällbarkeit des Eiweißes 

 durch das Präzipitin verloren gegangen und es gelingt nicht mit dieser 

 Flüssigkeit ein Präzipitin zu erzeugen. Nach Michaelis & Oppen- 

 heimer wird die Fällbarkeit auch durch langandauernde Einwirkung 

 von Alkohol zerstört. Müller fand, dass Pepsin, Trypsin die präzi- 

 pitinogene Substanz der Milch zerstört. Eisenberg giebt an, dass Ein- 

 wirkung von konzentrierter Harustofflösung sowie Formalin eine Zer- 

 störung der präzipitinogenen Substanz zur Folge habe. 



Die bisher studierten Eigenschaften der präzipitinogenen Substanzen 

 erlauben es nicht, eine Systemisierung dieser Körper vorzunehmen. Pick 

 meint, dass die Resistenz der präzipitinogenen Substanz der Bakterien 

 unwillkürlich zu einem Vergleich auffordert mit Körpern ähnlicher 

 Resistenz und hoher physiologischer Wirkung, wie sie als Vorstufen 

 (Zymogenej von labileren Fermenten angetroffen werden. 



Michaelis & Oppenheimer schließen aus ihren Untersuchungen, 

 dass die präzipitinogene Substanz eine spezifische Gruppe des Eiweiß- 

 moleküls sei, die durch Pepsin leichter als der Eiweißkern zerstört wird, 

 gegen Trypsin aber dieselbe Resistenz besitzt wie genuines Eiweiß. 

 Ob diese Körper Enzyme sind oder eine nicht näher gekannte Gruppe 

 von Eiweißkörpern darstellen, lässt sich aus diesen Versuchen derzeit 



