Die Agglutination. 735 



standsfälliger, indem Temperaturen von 80—90° C ohne wesentliche 

 Schädigung- ertragen wurden, auch kurzes Kochen, sobald nur die Koa- 

 gulation der Eiweißkörper (durch Zusatz von Harnstoff) verhindert 

 wurde, während bei eintretender Koagulation der Pseudoglobulinlösung 

 beim Erwärmen auf 75" bereits die feinflockigen Gerinnsel selbst bei 

 sofortiger Lösung kein Agglutinin mehr enthielten; in Uebereinstimmung 

 steht die Eigenschaft der Miscbagglutinine , welche Temperaturen von 

 80° C vertragen (bei Proteus, Rodella', 75 für Typhus, Widal & 

 Sicard27j D^g Choleraagglutiuin des Euglobulins vom Pferde erwies 

 sich viel emptindlicher, indem es Temperaturen von über 65° C nicht 

 vertrug und die Zerstörung des Agglutiuins bereits vor Koagulation des 

 Euglobulin eintrat. Auch für andere Agglutinine, allerdings des Yoll- 

 serums, ist eine größere Empfindlichkeit gegenüber höheren Tempera- 

 turen beobachtet worden; so wird das Tuberkuloseagglutinin (Thel- 

 LUNG32, Romberg 33)j das Agglutinin des Pestserums (Kolle) bei 56° C 

 zerstört. 



Pick versuchte das Agglutinin des Pseudoglobulins durch wiederholte 

 Ammonsultatfällung und durch Alkohol möglichst zu reinigen; es erwies 

 sich noch immer als Eiweißkörper. 



Bei etwa 60^ Alkoholgehalt fällt fast das gesamte Agglutinin aus. 

 Der rasch filtrierte Niederschlag von 40ccm Pseudoglobulin in 90ccm Wasser 

 mit wenigen Tropfen Sodalösuug gelöst gab eine Lösung, die (mit Rücksicht 

 auf die Verdünnung) nur mehr Ys der ursprünglichen agglutinierenden Kraft 

 enthielt (1 : 500 gegenüber 1 : 8000). Die Lösung enthielt nur Spuren 

 koagulierbaren Eiweißes, gab schwache Biuretreaktion, deutliche MiLLONSche 

 Reaktion, keine Reaktion nach Moliscii, keine Schwefelbleiprobe und war 

 ohne Verlust durch Thonzellen zu filtrieren. 



Den Verdauungsfermenten Pepsin, Trypsin und Papayotin wider- 

 steht das Agglutinin bei 24 stündiger Einwirkung (WiNTERHiiRo) , wäh- 

 rend durch eine längere Trypsinverdauung (Pick) dieselbe bedeutend 

 abnimmt, durch fünftägige Trypsiueiuwirkung vollständig vernichtet 

 wird. Durch die Kultur verschiedener (nicht homologer) Bakterien, 

 auch während längerer Zeit (durch 14 Tage, Winterberg), wurde das 

 Agglutinin nicht wesentlich vermindert. 



AsAKAWA^^ hält das Agglutinin für nichts anderes als modifiziertes 

 Globulin und schlägt daher die Bezeichnung » Agglutinoglobulin« 

 vor; er stützt seine Ansicht darauf, dass beim Filti-ieren eines Gemenges 

 von Typhusserumglobulin (durch Dialyse gewonnen) und einer Typhus- 

 bazillenaufschwemmung durch Papierfilter im Filtrat nicht nur das Ag- 

 glutinin, sondern auch das Globulin fast vollständig verschwinde, ferner 

 auf die Vernichtung des Agglutinationsvermögens bei Temperaturen, 

 welche das Globulin koagulieren (75—80° C). 



Diese Angaben Asakawas sind, abgesehen davon, daß er auf die 

 verschiedenen Globulinfraktionen keine Rücksicht genommen hat, a priori 

 durch die großen quantitativen Differenzen zwischen Agglutinin und 

 Globulin nicht als stichhaltig zu betrachten und erscheinen durch die 

 Beobachtungen Picks, auf welche er keine Beziehung genommen hat, 

 bereits widerlegt. Die Menge des au der Agglutination beteiligten 

 Serumglobulins ist eine so geringe, dass sie in keinem Verhältnis zum 

 Gehalte des Serums an Gesamtglobulin steht. 



Alexis Werner & S. Ismailova ^s fanden im agglutinierenden Serum 

 einen größeren Eisengehalt als im Normalseruin. 



