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g-emaclit, wobei jedoch die Biüdnngsfäliigkeit erhalten geljüebeu ist. 

 Mit einem derart veränderten Präzipitinog-en wurden Kaninchen injiziert. 

 Das von diesen Kaninchen gewonnene iSerimi enthielt ebenso wirksame 

 Präzipitine wie wenn es mit dem unveränderten Präzipitinogen behan- 

 delt worden wäre. Nebenbei sei noch bemerkt, dass ein derart ge- 

 wonnenes Serum nicht bloß das Präzipitin für die Filtrate der Agar- 

 kultureu (thermolabiles Präzipitinogen), sondern auch für die der 

 Bouillonkulturen (thermostabiles Präzipitinogen) und auch Agglutinine 

 für beide Agglutinogeue enthält. 



Mit diesen Versuchen ist der Nachweis erbracht worden, dass das 

 intakte Präzipitinogen zur Erzeugung von Präzipitin nicht notwendig 

 ist, dass schon die bindende Substanz allein präzipitinogeue Eigenschaften 

 besitzt. Auf Grund dieser Versuche und des angeführten Versuches von 

 Oppenheimee darf wohl allgemein angenommen werden, dass der Orga- 

 nismus nur dann ein Präzipitin produzieren könne, wenn die zur Injektion 

 verwendete präzipitinogene Substanz entweder intakt ist oder bloß ihre 

 spezifisch bindende Gruppe besitzt, sobald jedoch auch diese letztere 

 zerstört ist, kann ein derartiges Produkt niemals präzipitinogen wirken*). 

 Dass die präzipitinogene Substanz des tierischen Organismus (Serum, Milch) 

 stets an Eiweiß gebunden ist, und eventuell erst durch tiefgreifende 

 Spaltungen von diesem getrennt werden könne, wurde bereits augeluhrt. 

 Welcher Eivveißkörper des Serums, der Milch das Präzipitinogen enthalte, 

 haben Arbeiten verschiedener Autoren zu entscheiden versucht. Myers, 

 der sich als erster diese Frage vorlegte, fand, dass man sowohl mit 

 Wittes Pepton als auch mit Serumglobulin aus Schaf- oder Rinder- 

 serum Präzipitine erzeuge. Nolf konnte nur mit Globulin aus Pferde- 

 serum, dagegen nicht mit Albumin ein Präzipitin erzeugen. Leblanc 

 bekam sowohl mit Euglobulin als auch mit Pseudoglobiilin und Albumin 

 Präzipitine. HAMßüuciER zeigte, dass mau sowohl mit Milchglobulin 

 als auch mit Kasein Präzipitine hervorrufen könne. Wenn auch die 

 Versuchsresultate einzelner Autoren über die präzipitinogene Eigenschaft 

 einzelner Eiweißkörper (Pepton, krystallisiertes Eieralbumin, Albumin) 

 einander widersprechen, kann man doch aus den vorliegenden Unter- 

 suchungen schließen, dass mit einzelnen Eiweißfraktionen des Serums 

 Präzipitine erzeugt werden können. Inwieweit die nach Injektion von 

 Gloljulin oder Albumin eines Serums entstandene Präzipitine spezifisch 

 sind, soll in einem späteren Kapitel erörtert werden. 



Zum Schlüsse unserer Auseinandersetzungen über die präzipitinogene 

 Substanz soll noch das Schicksal dieser Substanz nach Einverleibung 

 in den tierischen Organismus besprochen werden. Die Folge der Ein- 

 verleibung des Präzipitinogens, sei es nun von Bakterien, Pflanzen oder 

 Tieren herrührend, ist, dass der Organismus mit Produktion eines spe- 

 zifischen Präzipitines reagiert**). Wie bereits ausgeführt wurde, ist zu- 

 nächst die Produktion des Antikörpers von der Tierart, die verwendet 

 wird, abhängig. Eine systematische Untersuchung, nus der sich ein 

 allgemeines Gesetz ableiten ließe, liegt diesbezüglich nicht vor. Soviel 

 wissen wir aber, dass einzelne Tierarten nicht geeignet sind, auf das 



*) Aiich in der letzten Arbeit von Obermayer & Pick wurde auf diese Ver- 

 hältnisse keine Rücksicht genommen. 



**) Die Frage der Toxizität der präzipitinogenen Substanz wird hier aus dem 

 Grunde nicht in Diskussion gezogen, da vorderhand für diese Annalime keine 

 experimentellen Beweise vorliegen. Die Toxizität des fremden Eiweißes dürfte 

 von einer eigenen spezifisch-toxischen Gruppe abhängen. 



