Chemie des Trypsins. 581 



Durch Alkohol wird Trypsin bald gefällt, nach Vernon') durch 3 Vol. 

 Alkohol fast vollständig. Doch ist es gegen Alkohol, zumal verdünnten, 

 empfindlich. Durch Sättigung seiner Lösungen mit Ammonsulfat wird das 

 Trypsin ausgesalzen, und zwar in reinem Zustande nach Jakoby^) erst bei 

 voller Sättigung; in eiweißhaltigen fällt ein Teil des Trypsins aber früher ■'). 

 Andere Salze fällen Trypsin nicht oder unvollkommen ^). Durch Aussalzen 

 mit Ammonsulfat und nachfolgende Dialyse ist es Kühne'*) und Mays ^) 

 gelungen, recht wirksame und dabei von Verunreinigungen nahezu freie 

 Trypsinpräparate zu erhalten. 



Zur Bestimmung des Trypsins werden dieselben Methoden verwendet 

 wie beim Pepsin. Sehr viel benutzt sind in den letzten Jahren die Mett- 

 schen Röhrchen. Sonst ist hauptsächlich die Zeit bestimmt worden, in der 

 eine Fibrinflocke zerfällt, und da die Auflösung des Fibrins durch Trypsin 

 meist viel langsamer erfolgt als durch Pepsin, bekommt man größere Aus- 

 schläge. Auch fehlt beim Trypsin die Komplikation durch die Salzsäure. 



Den Verlauf der Trypsinwirkung haben Henri ^) und Bayliss*^) durch 

 Bestimmung der elektrischen Leitfähigkeit und andere physikalisch-chemische 

 Methoden ermittelt. Falls hemmende Wirkungen ausgeschaltet werden, steigt 

 die Wirkung in gerader Linie an; im anderen Falle entstehen Kurven, die 

 noch nicht sicher zu übersehen sind. Durch die Produkte, die das Trypsin 

 aus dem Eiweiß entstehen läßt, wird seine weitere Wirksamkeit verzögert, 

 wenn auch nie ganz aufgehoben, nach Bayliss'^') haben hier die Amino- 

 säuren eine stärker hemmende Wirkung als die als Zwischenprodukte auf- 

 tretenden Albumosen und Peptone. Eine Aufklärung wird durch die Bildung von 

 Zwischenstufen erschwert, die dann weiter zerlegt werden ; Versuche mit ein- 

 facheren Verbindungen, Peptiden, auf die das Trypsin ja auch wirkt, gaben 

 Bayliss bisher kein Resultat. Bayliss hat Beobachtungen gemacht, nach denen 

 es zum mindesten wahrscheinlich ist, daß das Trypsin sowohl mit den zu ver- 

 dauenden Eiweißkörpern als mit den entstandenen Spaltungsprodukten Ver- 

 bindungen eingeht. Die ersteren sind die Voraussetzung seiner Wirkung, 

 die letzteren die Ursache der Hemmung durch die Spaltungsprodukte. Auch 

 mit verschiedenen Salzen geht das Trypsin, wie Kühne') und sein Schüler 

 Biernacki ""') beobachtet haben, Verbindungen ein, die zum Teil auch durch 

 Dialyse schwer oder nicht zu zerlegen sind. Diese Dinge werden für eine 

 künftige Chemie des Trypsins von Bedeutung werden, einstweilen sind einige 

 von ihnen für das praktische Arbeiten wichtig. So wird nach Biernacki 

 und Weiss ^) die Trypsinwirkung durch die Gegenwart kleiner Mengen von 

 Chlornatrium und anderer Neutralsalze begünstigt, durch größere Mengen 

 gestört. Auch die erwähnte Sodawirkung gehört hierher. In gesättigter 



') H. M. Vei-non, Jouru. of Pliysiol. 29, 302, 1903. — *) M. Jakoby, Arch. 

 f. exper. Pathol. und Pharm. 46, 28, 1901. — =*) K. Mays, Zeitschr. f. physiol. 

 Cham. 38, 428, 1903. — *) W. Kühne, Verhandlungen des naturh.-med. Vereins 

 Heidelberg (N. F.) I, S. 194, 1877. — '") V. Henri, Compt. rend. See. biol. 190S 

 u. 1904, zitiert nach Bayliss. — ^) \V. M. Bayliss, Arch. des sciences biologiques 

 de St. P6tersbourg 11, SuppL, 261, 1904 (Jubelband für Pawlow). — W.Kühne, 

 Naturh.-med. Verein Heidelberg, N. F., IH, S. 463, 1886. ^ ") E. Biernacki, 

 Zeitschr. f. Biol. 28, 49, 1891. — ^) H. E. Weiss, Zeitschr. f. physiol. Chem. 40» 

 480, 1903. 



