582 Chemie des Trypsins. 



Kochsalzlösung ist die tryptische Verdauung sehr verzögert, aber noch vor- 

 handen. Sulfate wirken in jeder Konzentration stark störend. 



Trypsinlösungen sind wenig haltbar. Wie Biern acki '), Vernon^), 

 Mays 3) und Bayliss ■*) beobachtet haben, verlieren gereinigte Trypsinlösungen, 

 zumal bei alkalischer, also für ihr Wirken günstiger Reaktion, bei Körper- 

 temperatur in Stunden, bei Zimmertemperatur in wenig Tagen ihre ver- 

 dauende Fähigkeit ganz oder zum größten Teil. Selbst bei 0^*, in gefrorenem 

 und festem Zustande sah Bayliss im Laufe der Zeit eine deutliche Al)- 

 schwächung eintreten. Bei 45 bis 50*^ werden Trypsinlösungen in wenigen 

 Minuten unwirksam. Bayliss hat nun beobachtet, daß eine beim Stehen 

 unwirksam gewordene Trypsinlösung beim Zusammenbringen mit Eiweiß 

 nach wie vor die Veränderungen der Leitfähigkeit zeigt, aus denen er auf 

 eine Bindung des Trypsins an das Eiweiß schließt. Er setzt daher das Un- 

 wirksamwerden des Trypsins in Parallele mit der Umwandlung der Toxine 

 in Toxoide, wie sie Ehrlich beobachtet hat, und spricht von einem Übergang 

 des Trypsins in ein „Zymoid", das zwar nicht mehr verdaut, aber sich durch 

 seine haptophore Gruppe noch mit dem Eiweiß vereinigen kann. In seinen 

 Verbindungen mit Eiweißkörpern und Salzen unterliegt das Trypsin dieser 

 Umwandlung nicht oder doch viel langsamer. Native Eiweißkörper, Peptone, 

 Aminosäuren und Salze „schützen" daher, wie Biernacki zuerst beobachtet 

 hat und Vernon^) und Mays bestätigen konnten, das Trypsin. Es ist in 

 Gegenwart von Eiweiß, z. B. im natürlichen Pankreassaft, bei Zimmertempe- 

 ratur sehr lange haltbar und verträgt auch Erwärmen auf öS*'; erst jenseit 

 60** wird es zerstört. Ob der im Verlaufe einer Eiweißspaltung eintretende 

 Fermentverlust auf einem Verbrauch des Fermentes bei seiner Wirkung beruht, 

 oder auf der trotz Anwesenheit von Peptonen und Aminosäuren stattfinden- 

 den Umwandlung in Zymoid, ist nach Bayliss noch nicht aufgeklärt. 



Wie gegen andere Kolloide kann man Tiere auch gegen Trypsin immu- 

 nisieren. Außerdem aber kommen im Organismus von selbst „Antitrypsine" 

 vor, d. h. Körper, welche die Verdauung von gleichzeitig vorhandenem Eiweiß 

 durch Trypsin verhindern. Von dem Antitrypsin des Darmes wird S. 597 

 die Rede sein. Im Blutserum haben Hahn*'), Glässner"), Cathcart^). 

 Oppenheimer und Aron^) und Bayliss^") ein derartiges Antitrypsin ge- 

 funden. Seine Wirkung ist nach Bayliss streng spezifisch und nur auf das 

 Tryi^sin beschränkt. Seine biologische Bedeutung ist unklar. 



Trypsinogen und Enterokinase. 

 Wie Heidenhain 11) gefunden hat und wie seitdem vielfach bestätigt 

 worden ist, enthält die Pankreasdrüse das Trypsin nicht als solches, sondern 

 in einer unwirksamen Vorstufe, als Zymogen, und Pawlow zeigte dann, 



') E. Bieruacki, Zeitschr. f. Biol. 28, 49, 1891. — ') H. M.Vernon, Journ. 

 of Physiol. 26, 405, 1901. — ^) K. Mays, Zeitscbr. f. physiol. Chem. 38, 428, 



1903. — ") W. M. Bayliss, Arch. des sciences biologiques de St. Petersbourg 11, 

 SuppL, 261, 1904 (Jubelband für Pawlow). — =■) H. M. Veruon, Journ. of Physiol. 

 31, 346, 1904. — ^) Hahn, Berliner klin. Wocheuschr. 1897, Sep. — K. Glässner, 

 Hofmeisters Beitr. 4, 79, 1903. — ^) E. P. Cathcart, Journ. of Physiol. 31, 497, 



1904. — ^) C. Oppenheimer und H. Aron, Hofmeisters Beitr. 4, 279, 1903. — 

 *") W. M. Bayliss, Arch. des sciences biol. de St. Petersbourg 11, Suppl., 261, 

 1904 (Jubelband für Pawlow). — '^ K. Heidenhain, Pflügers Arch. 10, 557, 1875. 



