598 Arginase. — Nuclease. — Lipase. 



des Syntonins 29,9 Proz. durch Phosphorwolframsäure fällbar sind, während 

 bei der Säurespaltung 27,14 Proz. auf Arginin, Lysin , Histidin und die 

 Huminstoffe fallen. Das spricht sehr dafür, daß kein Peptid übrig bleibt, 

 aber es könnten die Arginase, vielleicht auch andere, autolytische Fermente 

 eingegriffen haben, so daß der Schluß nicht eindeutig ist. Kossei und 

 Dakin^) haben gefunden, daß aus Clupein durch Erepsin ebensoviel Arginin 

 gebildet wird wie durch die Säurespaltung, was entschieden für eine gänz- 

 liche Zerlegung spricht. Aber die komplexen Eiweiße könnten sich anders 

 verhalten. Die Frage bedarf erneuter Untersuchung; doch ist jedenfalls 

 so viel sicher, daß ein etwa zurückbleibender Peptidrest sehr viel kleiner 

 sein muß als beim Trypsin, wo er beim Edestin fast die Hälfte des Eiweiß 

 ausmacht ^). 



Die Arginase. 



Kossei und Dakin^) haben in der Darmschleimhaut ein Ferment 

 gefunden, das Arginin in Ornithin und Harnstoff zerlegt. Es spaltet also 

 die zweite Atomverkettung auf, die in den Eiweißkörpern vorkommt, und die- 

 von Trypsin und Erepsin nicht angegriffen wird. Am meisten Arginase ent- 

 hält die Leber, dann folgen Js'iere, Thymus und Lymphdrüsen, dann erst die 

 Darmschleimhaut; immerhin ist die Wirkung deutlich, durch die also wenig- 

 stens ein Teil des Eiweiß über die Trypsin -Erepsinstufe hinaus verwandelt 

 wird. Die Arginase hat ähnliche, doch nicht dieselben Lösungsverhältnisse 

 wie das Erepsin, da gereinigte Erepsinlösungen bisweilen , aber nicht immer 

 Arginase enthalten. Ob die Arginase auch secerniert wird , ist nicht sicher, 

 wird aber dadurch wahrscheinlich, daß Kutscher und Seemann'*) im 

 Darminhalt im Vergleich zu den anderen Spaltungsprodukten des Eiweiß auf- 

 fallend wenig Arginin fanden. 



Die Nuclease. 

 Genau so wie durch Pankreasextrakte (s. S. 588) vermochte Araki ■') 

 durch Extrakte der Darmschleimhaut die Nucleinsäure a in die Nuclein- 

 säure h umzuwandeln. Dagegen ist es hier ebensowenig wie beim Pankreas 

 sicher, ob die Verdauung über die Nucleinsäure b hinaus zu den kristallini- 

 schen Spaltungsprodukten fortschreitet. Kutscher und Seemann'') fanden 

 diese zwar, als sie den Darm der Autolyse überließen, aber, da der Darm sicher 

 Trypsin enthielt, kann die Nuclease aus dem Pankreas stammen, und selbst 

 wenn sie von dem Darm produziert ist, so kann sie ein autolytisches Fer- 

 ment sein. 



Lipase. 



Während alle früheren Beobachter ein fettspaltendes Ferment im Darm- 

 saft vermißt hatten, ist es Pawlow'^) kürzlich gelungen, ein solches zu 



') A. Kossei u. H. D. Dakin, Münchener med. Wochenschr. 1904, I, S. 545j 

 Zeitschr. f. physiol. Chem. 41, 321, 1904. — *) E. Abderhalden u. B. Keinbold,^ 

 Zeitschr. f. physiol. Chem. 46, 159, 1905. — «) A. Kossei u. H. D. Dakin, Münch. 

 med. Wochenschr. 1904, I, S. 545; Zeitschr. f. physiol. Chem. 41, 321, 1904; 42^ 

 181, 1904. — ") r. Kutscher u. J. Seemann, Zeitschr. f. physiol. Chem. 34, 528, 

 1902. — ^) T. Araki, ebenda 38, 84, .1903. — ^) F. Kutscher u. J. Seemann, 

 ebenda 35, 432, 1902. — ^) Boldireff, Zentralbl. f. Physiol. 18, 460, 1904; Arch. 

 des scienees biol. de St. Petersbourg 11, 1, 1904. 



