Trypsinogen und JOnterokinase. 583 



daß das Trypsin meist auch noch als Zymogen secerniert wird. Die 

 Identität des secernierten und des in der Drüse vorhandenen Zymogens steht 

 nicht fest. Die Umwandlung des secernierten Zymogens in das fertige 

 Trypsin wird nach Pawlows^) Entdeckung durch einen besonderen, von 

 -der Dünndarmschleimhaut secernierten Körper bewirkt, die Enteroki nase. 



Sie ist im Darmsaft nicht immer enthalten, sondern wird nur dann ab- 

 gesondert, wenn Trypsin ins Darmlumen gebracht wird. Die Einwirkung 

 des Pankreassaftes auf die Kinasebildung ist spezifisch. Andere proteo- 

 lytische Fermente, z. B. das der Galle, rufen sie nicht hervor. Ob das 

 Trypsin selbst oder ein anderer Körper im Pankreassaft die Sekretion hervor- 

 ruft, läßt sich einstweilen nicht entscheiden und ebensowenig, ob es sich 

 um einen Reflex oder um direkte Beeinflussung der secernierenden Zellen 

 handelt; Enterokinase eines Tieres aktiviert auch Trypsin einer anderen 

 Art-). Die Enterokinase ist nicht kochbeständig, wird aber erst bei 67 bis 

 70*' zerstört 3), d. h. bei einer höheren Temperatur als die meisten Fermente, 

 In Alkohol von etwa 90 Proz. ist die Enterokinase löslich*), ob auch in 

 stärkerem, das ist nicht untersucht. Die Enterokinase zeigt dadurch Ähn- 

 lichkeiten mit den Körpern der inneren Sekretion, wie etwa dem Sekretin, 

 von dem sie aber natürlich verschieden ist. Sie fällt zusammen mit den 

 Xucleoproteiden aus und läßt sich daher aus Schleimhautextrakten durch 

 Essigsäure fällen •''). Die Enterokinase ist von Pawlow beim Hunde entdeckt, 

 dann von Hamburger undHekma'') und Glässner*») auch beim Menschen 

 gefunden worden. Auch bei der Katze ist sie nachgewiesen'^). 



Die Enterokinase wird ausschließlich von den Epithelien des Dünndarms "<) ^) 

 produziert. Delezenne'') hatte geglaubt, sie auch in den Leukocyten des 

 Blutes und der Lymphdrüsen gefunden zu haben, und ihr Vorkommen in 

 Darmextrakten auf die Leukocyten der Pey er sehen Plaques bezogen. Seine 

 Angaben sind indessen von Starling und Bayliss") und von Hekma^) 

 widerlegt worden. Dagegen scheint sie in manchen Bakterien vorzu- 

 kommen *) ^). 



Die Umwandlung des Trypsinogens in Trypsin durch Enterokinase 

 erfolgt nach Bayliss i*^) bei Körpertemperatur momentan. Worin sie besteht, 

 ist noch nicht entschieden. Starling und Bayliss ^^) konnten mit einer 

 kleinen Menge von Enterokinase sehr erhebliche Mengen von Trypsinogen 

 in Trypsin umwandeln und mit einer kleinen Menge des Gemisches neues 



^) J. P. Pawlow, Das Experiment usw., Wiesbaden 1900; Schepowal- 

 nikoff, Dissertation, St. Petersburg 1898; Lintwarew, ebenda 1901; Sawitsch, 

 Russki Wratsch 1, 679, 1902; Walther, Intern. Physiol. Kongreß 1901. — 

 ^) A. Frouin, Compt. rend. soc. biol. 56, 806, 1904. — ^) J. H. Ham- 

 burger und E. Hekma, Journ. de physiol. et de pathol. geuer. 1902, p. 805; 

 Derselbe auch Akademie van Wetenschapen te Amsterdam, Mai 1902. — *) 0. Cohn- 

 lieim, Arcb. des sciences biol. de St. Petersbourg 11, Suppl., 112, 1904 (Jubelband 

 für Paw^low). — ') H. Stassano et F. Billon, Compt. rend. soc. biol. 54:, 623, 

 1902. — ') K. Glässner, Zeitschr. f. physiol. Chem. 40, 465, 1903. — W. M. 

 Bayliss and E. H. Starling, Journ. of Physiol. 30, 61, 1903. — ") C. Dele- 

 zenne, Compt. rend. soc. biol. 54, 281, 283, 590, 693, 890, 893, 896, 998, 1902; 

 Compt. rend. 135, 328, 1902. — ') E. Hekma, Arch. f. (Anat. u.) Physiol. 1904, 

 S. 343. — '") W. M. Bayliss, Arch. des sciences biol. de St. Petersbourg 11, Suppl., 

 261, 1904 (Jubelband für Pawlow). — ") W. JM. Bayliss and E. H. Starling, 

 Journ. of Physiol. 30, 61, 1903; 32, 129, 1905. 



