Absorptionsspektrum des Hämochromogens. 49 



Die Lösungen des Hämo ehr omogens, welche sich bei Sauerstoff abschluß 

 und alkalischer Reaktion erhalten lassen, sehen kirschrot aus. Sie zeigen 

 ein Absorptionsspektrum, welches so charakteristisch und selbst aus altem 

 und zersetztem Blut (durch Reduktion des ausgelaugten Hämatins mit Schwefel- 

 ammonium) leicht zu erhalten ist, daß seine Darstellung zur Erkennung von 

 Blut (Blut überhaupt, nicht von einem bestimmten Tier natürlich!) empfohlen 

 werden kann: Es fallen zwei Streifen auf, von denen der „linke", dem 

 roten Ende nähere, äußerst dunkel, schmal und scharf, der „rechte", 

 dem violetten Ende nähere, dagegen viel weniger dunkel, breiter und ver- 

 waschener ist. Ihre Lage ist derart, daß diejenige des linken, schärferen 

 ziemlich genau der Mitte des Zwischenraumes zwischen den beiden 

 Sauerstoffhämoglobinstreifen entspricht. L. Lewin mit seinen Mit- 

 arbeitern gibt sie für das Maximum beim aus Sauerstoffhämoglobin herge- 

 stellten Hämochromogen zu A = 556 u^u an, bei aus reinem Hämatin dar- 

 gestellten za k ^= 558 fi(i. Die Angaben für den breiten verwaschenen 

 Streifen sind in den beiden Fällen l ^= 530 bzw. 526 flu. Das Absorptions- 

 maximum liegt für letzteren näher seinem linken als seinem rechten Rande. 

 Er ist übrigens so viel weniger dunkel, daß bei stärkerer Verdünnung nur 

 der „linke", dem Zwischenraum der beiden Sauerstoffhämoglobinstreifen ent- 

 sprechende Streifen auftritt; dieser ist aber noch bei ganz bedeutender Ver- 

 dünnung deutlich erkennbar. Einen ziffermäßigen Grenzwert habe ich nicht 

 angegeben gefunden. Das Hämochromogen zeigt schließlich auch noch den 

 Soretschen Streifen im Violett in Gestalt eines breiten, von etwa X ^= 430 

 bis 410fij[A reichenden Absorptionsbandes, welches noch bei einer Verdünnung 

 von 1:25 000 Wasser sehr deutlich im Photogramm wahrnehmbar ist 

 (Gamgee i). 



Die von Tolleus^) beschriebene Spektralersclieinung bei Zusatz von erst 

 Formol (40 proz. Formaldehydlösung) und dann Schwefelammonium zu Blut, wobei 

 drei einander naheliegende Streifen auftreten, deren mittlerer sehr scharf und 

 dunkel ist, ist meiner Überzeugung nach durch die Koexistenz von Hämochromogen 

 und Methämoglobin bedingt, nicht aber von Sauerstoff- und reduziertem Hämoglobin. 



Die schon früher von dem Entdecker des Hämochromogens Hoppe- 

 Seyler 3) angegebeneu Kristalle von Hämochromogen kann man nach 

 Donogany*) unter dem Mikroskop erhalten, wenn man auf dem Objekt- 

 träger zu einem Tropfen defibrinierten Blutes einen Tropfen Pyridin zusetzt, 

 eventuell auch etwas Schwefelammouium. Es sind sternförmig oder garben- 

 artig angeordnete kleine Kristalle, welche obiges Absorptionsspektrum zeigen. 

 Cevidalli, De Dominicis ■'') und Bürker empfehlen diese Reaktion zum 

 Nachweis von Blut statt der bald zu erwähnenden Häminkristalle. 



Das Hämochromogen bindet wie das Hämoglobin Kohlenoxyd, und 

 zwar nach Hüfner und Küster ebenso wie dieses ein Molekül pro Atom 

 Eisen. Die Bindung ist aber nach Pregl*») lockerer als beim Kohlenoxyd- 

 hämoglobin. 



Nach Linossier *") und Gamgee^) gibt es ferner auch noch ein Stick- 

 oxyd-Hämochromogen. 



1) A. a. 0. — ') Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. 34, 1426, 1901. — ^) Zeitschr. 

 f. physiol. Chem. 13, 477, 1889. — ") Jahresber. f. Tierchem. 23, 126, 1894. — 

 ^) Berl. klin. Wochenschr. 1905, S. 1219. — ^j Zeitschr. f. physiol. Chem. 44, 173, 

 1905. — '') Compt. rend. de Facad. des scieuces 104, 1296, 1888. — ") A. a. O. 

 Nagel, Physiologie des Menschen. Ergänzungsband. ^ 



