466 EiweiBkorper des Muskels. 



Eiweifigehalt des Muskels darstellen, so warden 20 bis 56 Proz. extrahiert 

 worden sein. Die Extraktion mit starken Salzlosungen kann aus unten an- 

 zufiihrenden Griinden nicht als em geeignetes Verfabren bezeichnet werden. 



Kiihne, der sicb zuerst durch ein originelles, aber umstandliches Ver- 

 fahren (Zerkleinerung des gefrorenen Muskels) Muskelplasma verschaffte, sab 

 dasselbe ahnliche Veranderungen eingeben wie der absterbende Muskel. Er 

 bezeicbnete den spontan gerinnenden Eiweifikorper als Myosin *). Um die 

 Trennung und Cbarakterisierung der Bestandteile des Muskelplasmas baben 

 sicb namentlicb Halliburton -) und v. Fiirtb verdient gemacbt 3 ). Wie die 

 Untersucbungen dieser Forscber ergeben baben, entbalt das Muskelplasma der 

 Saugetiere im wesentlicben nur zwei EiweiBkdrper, die von v. Fiirth als 

 Myosin und Myogen bezeicbnet werden. Letzteres ist in drei - bis viermai 

 so groCer Menge vorhanden. 



Das Myosin ist ein globulinartiger phosphorfreier 4 ) Eiweiftkorper, der 

 in reinem Wasser nicbt loslich ist, wohl aber bei Anwesenbeit von Neutral- 

 salzen. Es fallt daber aus, wenn seine Losungen mit Wasser verdiinnt oder 

 dialysiert werden. Aucb durcb verdunnte Sauren ist es fallbar. Durcb 

 Neutralsalze in hoberen Konzentrationen wird es ausgesalzen, vollstandig 

 durch Ammonsulfat bei balber Sattigung. Der Niederscblag bat in hobem 

 MaCe die Neigung, in unlosliche Formen iiberzugehen. Aucb obne vor- 

 gangige Fallung scbeidet sicb das Myosin aus seinen Losungen nach einiger 

 Zeit aus, es gerinnt. Das Umwandlungsprodukt wird in Analogic zu dem 

 Produkt der Blutgerinnung als Myosinfibrin bezeicbnet. Werden Myosin- 

 losungen erhitzt, so koagulieren sie zwischen 44 und 50. 



Der zweite EiweiCkorper, das Myogen, ist durch Dialyse nicht fallbar, 

 durch Ammonsulfat wird es erst jenseits der halben Sattigung ausgesalzen, 

 bei raschem Erhitzen wird es zwischen 55 und 65 koaguliert alles Eigen- 

 schaften, die seine Trennung von dem Myosin ermoglichen. Der Nieder- 

 achlag, der durch Sattigung der Losung mit Ammonsulfat entsteht, hat nicht 

 wie der des Myosins die Neigung unloslicb zu wei'den. Dagegen wandelt 

 sich das in Losung befindliche Myogen allmahlich urn in einen Korper, der 

 dem Myosin ahnlich ist und wie dieses durch halbe Sattiguug mit Ammon- 

 sulfat aussalzbar ist, sich aber durch eine sebr niedere Koagulationstempe- 

 ratur (30 bis 40) unterscbeidet. Die Umwandlung des Myogens wird durch 

 Einwirkung starker Neutralsalzlosungen sowie durcb Erwarmen begiinstigt. 

 Das Umwandlungsprodukt, dessen Abstammung aus dem Myogen v. F firth 

 nachgewieseu hat, wird von ihrn als losliches Myogenfibrin bezeichnet. 

 Letzteres geht dann weiter in eine unlosliche Modifikation, das Myogen- 

 fibrin, iiber. G. N. Stewart uud Sollmann 5 ) sind in einer sorgfaltigen 

 Untersucbung zu Ergebnissen gelangt, die mit denen v. Fiirths in den 

 meisten Punkten ubereinstimrnen. Da sie zur Extraktion stiirkere Salz- 

 losungen verwendeten und dieselben nabezu einen Tag lang einwirken liefieu, 

 verloren sie viel Myogen durch Umwandlung in losliches Myogenfibrin, von 

 welch letzterem sie falschlich vermuten, daC es mit dem Myosin identisch ist. 



l ) Untersuch. iiber das Protoplasma, Leipzig 1864. - *) Journ. of Physiol. 8, 

 1_33, 1888. - 3 ) Arch. f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 36, 231, 1895; Ergebn. d. 

 Physiol. 1 (1), 110, 1902. - 4 ) Whitfield, Journ. of Physiol. 16, 487, 1894. - 

 5 ) Journ. of Physiol. 24, 427, 1899. 



