Plrysiologie der Stiitz- und Skelettsubstanzen. 981 



bekannt 1st, wie das ja von alien lebendigen Substanzen gilt. Es ist 

 nicht einmal festgestellt, wenngleich sehr wahrscheinlich, daB mehrere 

 Kollagene existieren. Dafiir scheint namentlich der Um stand zu 

 sprechen, daB kollagene Fibrillen verschiedener Herkunft sich hin- 

 sichtlich ihrer Uniwandelbarkeit in Leim keineswegs ganz gleich ver- 

 halten. Durch eine besondere Resistenz dem kochenden Wasser 

 gegeniiber zeichnet sich nach SADIKOFF (1. c.) das faserige Kollagen 

 der Sehnen und der Haut aus. Sehr leicht (schon bei 40) scheint 

 das Bindegewebe der Fische zu glutinieren. Nach Entfernung der 

 Glasfliissigkeit hat MORNER (1. c.) auch aus dem Glaskorper einen 

 festen Riickstand gewonnen, der im Aussehen an Weizengluten er- 

 innerte und mit Wasser mehrere Stunden auf 108 C erwarmt, eine 

 klare farblose Losung gab, die zu einem durchsichtigen Gelee erstarrte, 

 welches alle Eigenschaften des Leimes zeigte. Das Kollagen ist un- 

 loslich in Wasser, Salzlosungen, verdunnten Sauren und Alkalien. 

 Die beiden letzteren bewirken, wie schon friiher erwahut wurde, starke 

 Quellung. Aetzalkalien (KOH, NaOH) zersetzen das Kollagen schon 

 bei 4 5-proz. Konzentration in der Kalte unter Entwicklung von NH S , 

 dagegen erweist es sich kohlensauren Alkalien gegeniiber als sehr 

 widerstandsfahig: 10-proz. Losungen rufen auch bei 40 keine Zer- 

 setzung und nicht einmal Quellung hervor (SADIKOFF). Wird Kollagen 

 in trockenem Zustande langere Zeit einer Temperatur von 130 aus- 

 gesetzt, so verliert es die Fahigkeit, sich beim Kochen in Leim zu 

 verwandeln, desgleichen zerstort Erwarmen in schwach alkalischen oder 

 sauren Losungen den leimgebenden Komplex der Kollagene vollkommen. 

 Bemerkenswert ist auch die Tatsache, daB, wie EWALD (29) fand, 

 Sehnen (vom Mauseschwanz) ihr Quellungsvermogen beim Erhitzen 

 mit Wasser (auf 70 C) sowie auch in Sauren (Essigsaure von 8 Proz.) 

 einbiiBen, wenn sie vorher langere Zeit (5 Wochen) in verdiinnter 

 Chromsaure (V 30 -proz.) aufbewahrt werden, und zwar im Lichte. 

 Im Dunkeln gleich behandelte Sehnenfasern verhielten sich wie normale 

 Praparate. Ganz geringe Mengen freier Mineralsauren (besonders HC1) 

 beschleunigen den sonst trageu Verlauf der Glutinierung durch Wasser 

 ganz auBerordentlich. Mit Riicksicht darauf, daB die kollagenen Fibrillen 

 wachstumsfahige Gebilde darstellen, ist es von Interesse, ihre Zu- 

 sammensetzung mit der der EiweiBkorper zu vergleichen. Nach 

 HOFMEISTER (66 a) enthalt Kollagen: 



C 50,75 Proz. 



H 6,47 



N 17,86 



24,92 



Die Analyse bezieht sich allerdings auf ein kiinstlich durch Er- 

 warmen von reinem Leim (Glutin) auf 130 C erhaltenes Praparat, 

 welches nach HOFMEISTER alle Eigenschaften des Kollagens zeigt. 

 Indessen stimmen die erhaltenen Zahlen ziemlich mit den analyti- 

 schen Ergebnissen von SCHERER (Ann. Chem. u. Pharm., Bd. 40, 

 p. 46) an gereinigten, bei 100 getrockneten Kalbssehnen: 



C 50,26 Proz. 



H 7,16 



N 18,39 



24,19 



