Verbindung des Hamoglobins mit Kohleusaure. 71 



des Kohlenoxyds der Fall; auch dieses hat keinen EinfluB auf die Kohlen- 

 saurebiudung a ). Nicbt einmal die Umbildung des Hamoglobins in Met- 

 hamoglobin andert die Bindungsverhaltnisse der Kohlensaure 2 ). Diese 

 Indifferenz der Kohlensaurebindung gegen die gleichzeitige Sauerstoffbindung 

 zeigt an, daB der Angriffsort der beiden Vorgange an verschiedenen Stellen 

 des Molekiils zu sucben ist. Es ist daber anzunehmen, daB die Kohlensaure 

 im Gegensatz zum Sauerstoff nicht an den eisenhaltigen Teil, sondern an das 

 Globin gebunden wird, in Analogic mit den Bindungen der Kohlensaure 

 an Albuminstoi'fe, die Setschenow anfiihrt 3 ). 



Wie gesagt andert die gleichzeitige Aufnahme von Sauerstoff praktisch 

 genommen nicht die Bindung der Kohlensaure an das HJimoglobin. Dagegen 

 beeinfluBt die Kohleusaureauf nahme die Sauerstoffbindung in der 

 Weise, daB die Sauerstoffspannungskurve eine andere Form annimmt. Aller 

 Wahrscheinlichkeit nach beruht dies darauf, daB die Bindung zwischen Globin 

 und Hamochromogen, die, wie oben erwahnt, fiir die 0. 2 -Spannungskurve be- 

 stiinrnend ist, sich durch die Verbindung des Globins mit Kohlensaure andert 

 (S. 91). 



Im folgenden wird die Theorie der einzelnen Verbindungen des Hamo- 

 globins mit Gasen behandelt. 



Die Verbindung des Hamoglobins mit Kohlensaure. 



Es liegt am nachsten, die von der Spannung abhangige Bindung der 

 Kohlensaure so zu erklaren , daB sie durch Teilung einer Base unter die 

 Kohlensaure und eine andere schwache Saure entstehe. Da die Kohlensaure 

 an den Globinteil des Hamoglobins gebunden wird, und da der ProzeB in 

 vollig alkalifreien Losungen vorgeht, kann man sich hierbei von folgender 

 Betrachtung leiten lassen 4 ). 



Das Albumin (A) zeigt bekanntlich sowohl saure als basische Affinitaten 

 und laBt sich daher als aus einem sauren (As) und einem basischen Teil (A^) 

 zusainmengesetzt denken. Die Kohlensaure bildet dann zum Teil mit dem 

 basischen Teile eine Verbiudung ([C0 2 A#]), Avodurch ein entsprechender 

 Teil von AS frei wird. Der Vorgang kann also ausgedriickt werden als 



C0 2 4- A ^ [C0. 2 A B ] -f A s . 



Wir setzen denjenigen Teil von A_B, der sich mit der Kohlensaure verbunden 

 hat, gleich z, wodurch der hiermit proportionale frei gewordene Teil des A^ 

 mit z proportional wird, uud das ungeteilte Albumin proportional 1 -^- z\ 

 die hydrolytische Dissoziation des Albuminmolekiils ist als gar zu gering- 

 fiigig auBer Betracht gelassen. Ferner nennen wir den Partialdruck der 

 Kohlensaure oberhalb der Fliissigkeit x und den Absorptionskoeffizienteu a; 



/Y> fJ 



die in 1 ccm absorbierte Menge C0 2 ist dann - ; die Konzentration (Ge- 



/ 60 



wicht in 1 ccm) von A sei C. Die Gleichgewichtsbedingung ist dann , weun 

 fiir die Mengen der reagierenden Substanzen damit proportionale GroBen 



J ) Bock, Die Kohlenoxydintoxikatiou. S. 55. Kopenhagen 1895. - 2 ) Bohr, 

 Skand. Arch. 8, 363, 1898. 3 ) Mem. d. 1'Acad. d. St. Petersbourg 26 (1879). - 

 4 ) Bohr, Zentralbl. f. Physiol. 17, 713, 1904. 



